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万見
- PDB-3ii6: Structure of human Xrcc4 in complex with the tandem BRCT domains ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ii6
タイトルStructure of human Xrcc4 in complex with the tandem BRCT domains of DNA LigaseIV.
要素
  • DNA ligase 4
  • DNA repair protein XRCC4
キーワードLIGASE/DNA BINDING PROTEIN / XRCC4 / DNA LIGASE IV / NHEJ / DNA REPAIR / BRCT / Alternative splicing / Coiled coil / DNA damage / DNA recombination / Isopeptide bond / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Ubl conjugation / ATP-binding / Cell cycle / Cell division / Disease mutation / DNA replication / Ligase / Magnesium / Metal-binding / Nucleotide-binding / SCID / LIGASE-DNA BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity ...FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / V(D)J recombination / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / isotype switching / positive regulation of neurogenesis / cellular response to lithium ion / DNA biosynthetic process / 2-LTR circle formation / ligase activity / somatic stem cell population maintenance / response to X-ray / chromosome organization / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / condensed chromosome / neurogenesis / central nervous system development / stem cell proliferation / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / establishment of integrated proviral latency / positive regulation of fibroblast proliferation / double-strand break repair / site of double-strand break / T cell differentiation in thymus / fibroblast proliferation / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / enzyme binding / magnesium ion binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #520 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #520 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / BRCT domain / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Beta Complex / Special / Nucleic acid-binding, OB-fold / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA ligase 4 / DNA repair protein XRCC4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Meesala, S. / Junop, M.
引用ジャーナル: MOL.CELL.BIOL. / 年: 2009
タイトル: Structural and functional interaction between the human DNA repair proteins DNA ligase IV and XRCC4
著者: Wu, P.Y. / Frit, P. / Meesala, S. / Dauvillier, S. / Modesti, M. / Andres, S.N. / Huang, Y. / Sekiguchi, J. / Calsou, P. / Salles, B. / Junop, M.S.
履歴
登録2009年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein XRCC4
B: DNA repair protein XRCC4
C: DNA repair protein XRCC4
D: DNA repair protein XRCC4
X: DNA ligase 4
Y: DNA ligase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,2128
ポリマ－154,1416
非ポリマー712
水5,062281
1
A: DNA repair protein XRCC4
B: DNA repair protein XRCC4
X: DNA ligase 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0703
ポリマ－77,0703
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9800 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area34800 Å2
手法PISA
2
C: DNA repair protein XRCC4
D: DNA repair protein XRCC4
Y: DNA ligase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,1415
ポリマ－77,0703
非ポリマー712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10080 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area35090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.243, 85.982, 111.608
Angle α, β, γ (deg.)67.34, 82.86, 74.52
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
DNA repair protein XRCC4 / X-ray repair cross-complementing protein 4


分子量: 23424.537 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 1-203 / 変異: A60E, I134T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC4 / プラスミド: pACYC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13426
#2: タンパク質 DNA ligase 4 / DNA ligase IV / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 4


分子量: 30221.357 Da / 分子数: 2 / 断片: C-Terminal tandem BRCT domains, residues 654-911 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG4 / プラスミド: pPROEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49917, DNA ligase (ATP)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 281 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100mM Sodium/Potassium phosphate, 15% PEG 8000 MME, 200mM Sodium chloride, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月28日 / 詳細: parabolic collimating mirror
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.29→45.43 Å / Num. all: 98177 / Num. obs: 96105 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.79 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.29→2.37 Å / 冗長度: 2.75 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
CrystalClearデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→20 Å / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 5334 -RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.24 83736 86.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10642 0 2 281 10925
Xplor file
Refine-IDSerial noTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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