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- PDB-3vrp: Crystal structure of the tyrosine kinase binding domain of Cbl-c ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vrp
タイトルCrystal structure of the tyrosine kinase binding domain of Cbl-c in complex with phospho-EGFR peptide
要素
  • Epidermal growth factor receptor
  • Signal transduction protein CBL-C
キーワードPROTEIN BINDING/Transferase / PTB domain / TKB (tyrosine kinase binding) domain / four-helix bundle (4H) / calcium-binding EF hand / divergent SH2 domain / Regulator of EGFR mediated signal transduction / Ubiquitously expressed / PROTEIN BINDING-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to glial cell derived neurotrophic factor / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / positive regulation of protein kinase C activity / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle ...response to glial cell derived neurotrophic factor / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / positive regulation of protein kinase C activity / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / response to UV-A / epidermal growth factor binding / PLCG1 events in ERBB2 signaling / tongue development / midgut development / ERBB2-EGFR signaling pathway / hydrogen peroxide metabolic process / PTK6 promotes HIF1A stabilization / digestive tract morphogenesis / epidermal growth factor receptor binding / morphogenesis of an epithelial fold / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / intracellular vesicle / Signaling by EGFR / response to cobalamin / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ERBB4 / eyelid development in camera-type eye / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein insertion into membrane / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of JNK cascade / : / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of mitotic cell cycle / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / embryonic placenta development / positive regulation of bone resorption / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / GAB1 signalosome / salivary gland morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / cellular response to cadmium ion / positive regulation of DNA repair / GRB2 events in ERBB2 signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / phosphotyrosine residue binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to dexamethasone stimulus / ossification / neurogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / basal plasma membrane / neuron projection morphogenesis / positive regulation of superoxide anion generation / negative regulation of MAP kinase activity / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / cellular response to estradiol stimulus / positive regulation of epithelial cell proliferation / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / astrocyte activation / liver regeneration / positive regulation of protein localization to plasma membrane / EGFR downregulation / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / lung development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / RING-type E3 ubiquitin transferase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. ...Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / EF-hand / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / Ring finger / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor / E3 ubiquitin-protein ligase CBL-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Takeshita, K. / Tezuka, T. / Isozaki, Y. / Yamashita, E. / Suzuki, M. / Yamanashi, Y. / Yamamoto, T. / Nakagawa, A.
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2012
タイトル: Structural flexibility regulates phosphopeptide-binding activity of the tyrosine kinase binding domain of Cbl-c.
著者: Takeshita, K. / Tezuka, T. / Isozaki, Y. / Yamashita, E. / Suzuki, M. / Kim, M. / Yamanashi, Y. / Yamamoto, T. / Nakagawa, A.
履歴
登録2012年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal transduction protein CBL-C
B: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3573
ポリマ－38,3172
非ポリマー401
水5,242291
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area14430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.357, 108.710, 54.936
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-722-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Signal transduction protein CBL-C / RING finger protein 57 / SH3-binding protein CBL-3 / SH3-binding protein CBL-C


分子量: 36691.070 Da / 分子数: 1 / 断片: tyrosine kinase binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBLC / プラスミド: pGEX6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: Q9ULV8
#2: タンパク質・ペプチド Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 1625.564 Da / 分子数: 1
断片: phospho-EGFR peptide, UNP residues residues 1062-1074
由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 291 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG3350, 0.1M ammonium formate, 0.2M NDSB-201, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月2日
回折測定詳細: 1.00 degrees, 10.0 sec, detector distance 250.00 mm
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.06 / 数: 248267
反射解像度: 1.52→50 Å / Num. obs: 43495 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 14.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 33.698
反射 シェル解像度: 1.52→1.55 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.492 / Mean I/σ(I) obs: 4.16 / Rsym value: 0.492 / % possible all: 100
Cell measurementReflection used: 248267

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.68 Å33.78 Å
Translation1.68 Å33.78 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMACrefmac_5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.52→33.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / WRfactor Rfree: 0.201 / WRfactor Rwork: 0.174 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 1.229 / SU ML: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.082 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 2187 5 %RANDOM
Rwork0.1773 ---
obs0.1789 43450 99.83 %-
all-3137 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.07 Å2 / Biso mean: 17.8864 Å2 / Biso min: 4.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.52→33.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2348 0 1 291 2640
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222418
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7431.9693286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1635297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.07222.336107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.02915385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1391522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2354
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211858
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2451.51494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.22822395
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2933924
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1274.5891
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.518-1.5580.2381670.20429703190313798.339
1.558-1.60.2231630.191291130743074100
1.6-1.6460.241530.18428563010300999.967
1.646-1.6970.2651530.19227692924292299.932
1.697-1.7530.2271470.18327012849284899.965
1.753-1.8140.1961400.17125932735273399.927
1.814-1.8820.2091310.17325392671267099.963
1.882-1.9590.1871250.172244725722572100
1.959-2.0460.1981300.17223402471247099.96
2.046-2.1450.2131060.173222423302330100
2.145-2.260.1711010.166214522462246100
2.26-2.3970.2191120.16620192132224499.953
2.397-2.5620.205870.168191520022002100
2.562-2.7650.2411050.192176918741874100
2.765-3.0270.223860.17916431730172999.942
3.027-3.3810.196710.17115031575157499.937
3.381-3.8980.18760.16613291406140599.929
3.898-4.7580.217580.15911401199119899.917
4.758-6.6630.198570.20688894694599.894
6.663-33.7810.222190.21856258658199.147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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