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- PDB-3vro: Crystal structure of the tyrosine kinase binding domain of Cbl-c ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vro
タイトルCrystal structure of the tyrosine kinase binding domain of Cbl-c in complex with phospho-Src peptide
要素
  • Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
  • Signal transduction protein CBL-C
キーワードPROTEIN BINDING/Transferase / PTB domain / TKB (tyrosine kinase binding) domain / four-helix bundle (4H) / calcium-binding EF hand / divergent SH2 domain / Regulator of EGFR mediated signal transduction / Ubiquitously expressed / PROTEIN BINDING-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to glial cell derived neurotrophic factor / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid ...response to glial cell derived neurotrophic factor / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / positive regulation of dephosphorylation / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway / positive regulation of protein transport / Regulation of gap junction activity / cellular response to progesterone stimulus / BMP receptor binding / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / skeletal muscle cell proliferation / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / regulation of vascular permeability / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / connexin binding / focal adhesion assembly / cellular response to fluid shear stress / adherens junction organization / signal complex assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / Co-stimulation by CD28 / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / response to acidic pH / positive regulation of Ras protein signal transduction / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of podosome assembly / EPH-Ephrin signaling / regulation of bone resorption / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / Ephrin signaling / myoblast proliferation / Signal regulatory protein family interactions / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of mitochondrial depolarization / epidermal growth factor receptor binding / podosome / odontogenesis / MET activates PTK2 signaling / cellular response to fatty acid / Regulation of KIT signaling / postsynaptic specialization, intracellular component / regulation of early endosome to late endosome transport / Signaling by ALK / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / oogenesis / GP1b-IX-V activation signalling / Receptor Mediated Mitophagy / EPHA-mediated growth cone collapse / interleukin-6-mediated signaling pathway / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of smooth muscle cell migration / DNA biosynthetic process / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / stress fiber assembly / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / uterus development / regulation of cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / phospholipase binding / PECAM1 interactions / Recycling pathway of L1 / regulation of heart rate by cardiac conduction / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / dendritic growth cone / protein tyrosine kinase activator activity / RHOU GTPase cycle / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of anoikis / RET signaling / Long-term potentiation / FCGR activation / positive regulation of epithelial cell migration / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. ...Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / EF-hand / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / Ring finger / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / E3 ubiquitin-protein ligase CBL-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Takeshita, K. / Tezuka, T. / Isozaki, Y. / Yamashita, E. / Suzuki, M. / Yamanashi, Y. / Yamamoto, T. / Nakagawa, A.
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2012
タイトル: Structural flexibility regulates phosphopeptide-binding activity of the tyrosine kinase binding domain of Cbl-c.
著者: Takeshita, K. / Tezuka, T. / Isozaki, Y. / Yamashita, E. / Suzuki, M. / Kim, M. / Yamanashi, Y. / Yamamoto, T. / Nakagawa, A.
履歴
登録2012年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal transduction protein CBL-C
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3783
ポリマ－38,3382
非ポリマー401
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area13660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.282, 108.493, 54.761
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Signal transduction protein CBL-C / RING finger protein 57 / SH3-binding protein CBL-3 / SH3-binding protein CBL-C


分子量: 36691.070 Da / 分子数: 1 / 断片: tyrosine kinase binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBLC / プラスミド: pGEX6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: Q9ULV8
#2: タンパク質・ペプチド Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 1646.652 Da / 分子数: 1 / 断片: phospho-Src peptide, residues 412-424 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P12931, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG3350, 0.1M ammonium formate, 0.1M NDSB-201, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月2日
回折測定詳細: 1.00 degrees, 10.0 sec, detector distance 301.198 mm
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.082 / 数: 135096
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 26228 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 15.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 21.609
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value% possible all
1.8-1.835.20.5383.28312810.538100
1.83-1.865.20.4683.77512780.468100
1.86-1.95.20.4313.99812980.431100
1.9-1.945.20.3644.64812930.364100
1.94-1.985.20.3055.81312930.305100
1.98-2.035.20.2477.16712970.247100
2.03-2.085.20.2237.98113050.22399.9
2.08-2.135.20.1929.11312850.192100
2.13-2.25.20.15511.2213140.155100
2.2-2.275.20.14212.17112830.142100
2.27-2.355.20.12214.71913060.122100
2.35-2.445.20.10117.413080.101100
2.44-2.555.20.08420.64113040.084100
2.55-2.695.20.07722.50413070.077100
2.69-2.865.20.06925.48613250.069100
2.86-3.085.20.05631.21213110.056100
3.08-3.395.20.04638.45913300.046100
3.39-3.885.10.03847.34713350.038100
3.88-4.8850.03253.86213460.032100
4.88-504.70.03353.42514290.03399.8
Cell measurementReflection used: 135096

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.98 Å35.37 Å
Translation1.98 Å35.37 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→29.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / WRfactor Rfree: 0.1937 / WRfactor Rwork: 0.1561 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8741 / SU B: 2.448 / SU ML: 0.077 / SU R Cruickshank DPI: 0.124 / SU Rfree: 0.1228 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2119 1332 5.1 %RANDOM
Rwork0.1656 ---
obs0.168 26211 99.72 %-
all-1830 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 64.68 Å2 / Biso mean: 18.1847 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2274 0 1 204 2479
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0222347
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8951.9693186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2935288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.2322.404104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.37215381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0811521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1340.2347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211791
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3521.51448
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.522320
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8963899
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.2174.5866
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.797-1.8430.277840.21817461830183096.21
1.843-1.8930.194870.1891855100
1.893-1.9480.1861010.1811809100
1.948-2.0080.166910.1641751100
2.008-2.0730.16660.158171599.942
2.073-2.1460.164720.1611674100
2.146-2.2260.157970.1541586100
2.226-2.3170.145820.1411560100
2.317-2.4190.179790.1761474100
2.419-2.5360.166850.1621411100
2.536-2.6720.172680.1691357100
2.672-2.8330.179670.1771290100
2.833-3.0270.168660.1641217100
3.027-3.2660.157650.1551140100
3.266-3.5740.161490.1611048100
3.574-3.9890.144460.144952100
3.989-4.5920.146380.144846100
4.592-5.5910.169380.17745100
5.591-7.7720.212370.208583100
7.772-29.8910.193140.19369100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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