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万見
- PDB-3vnn: Crystal Structure of a sub-domain of the nucleotidyltransferase (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vnn
タイトルCrystal Structure of a sub-domain of the nucleotidyltransferase (adenylation) domain of human DNA ligase IV
要素DNA ligase 4
キーワードLIGASE / DNA ligase / non-homologous end joining / DNA repair / XRCC4
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex ...positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / V(D)J recombination / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / positive regulation of neurogenesis / cellular response to lithium ion / DNA biosynthetic process / 2-LTR circle formation / ligase activity / somatic stem cell population maintenance / response to X-ray / chromosome organization / condensed chromosome / neurogenesis / central nervous system development / stem cell proliferation / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / establishment of integrated proviral latency / positive regulation of fibroblast proliferation / double-strand break repair / T cell differentiation in thymus / fibroblast proliferation / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / magnesium ion binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. ...DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.903 Å
データ登録者Ochi, T. / Wu, Q. / Chirgadze, D.Y. / Grossmann, J.G. / Bolanos-Garcia, V.M. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Structural insights into the role of domain flexibility in human DNA ligase IV
著者: Ochi, T. / Wu, Q. / Chirgadze, D.Y. / Grossmann, J.G. / Bolanos-Garcia, V.M. / Blundell, T.L.
履歴
登録2012年1月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1971
ポリマ－16,1971
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.086, 39.086, 197.393
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 DNA ligase 4 / DNA ligase IV / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 4


分子量: 16196.514 Da / 分子数: 1
断片: A sub-domain of the nucleotidyltransferase (adenylation) domain, UNP residues 268-405
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Hippocampus / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG4 / プラスミド: pHAT5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49917, DNA ligase (ATP)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.15 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 7.5% PEG 6000, 100mM MES, 0.01mg/ml papain, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月15日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→100 Å / Num. all: 3907 / Num. obs: 3860 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 89.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.544 / Mean I/σ(I) obs: 5.19 / Rsym value: 0.544 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.903→30.64 Å / FOM work R set: 0.7276 / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3049 381 10 %
Rwork0.2733 --
obs0.2767 3811 98.88 %
all-2263 -
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 95.262 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 109.8132 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.8971 Å20 Å2-0 Å2
2--8.8971 Å20 Å2
3----17.7942 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.903→30.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数949 0 0 3 952
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014970
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9711319
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.975331
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.156147
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011173
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9028-3.32240.39091210.30421100X-RAY DIFFRACTION100
3.3224-4.18420.29781260.25811127X-RAY DIFFRACTION100
4.1842-30.64130.2921340.27421203X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.1544 Å / Origin y: 12.152 Å / Origin z: 62.2802 Å
111213212223313233
T1.1422 Å2-0.5319 Å20.4325 Å2-0.6554 Å2-0.1712 Å2--0.6698 Å2
L3.3707 °2-0.9543 °21.4246 °2-1.3123 °20.7508 °2--2.7432 °2
S0.3848 Å °0.0965 Å °0.1399 Å °-0.0758 Å °0.1461 Å °0.004 Å °-1.1068 Å °0.6403 Å °-0.2819 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA268 - 406
2X-RAY DIFFRACTION1allA501 - 503

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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