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万見
- PDB-3v31: Crystal Structure of the Peptide Bound Complex of the Ankyrin Rep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v31
タイトルCrystal Structure of the Peptide Bound Complex of the Ankyrin Repeat Domains of Human ANKRA2
要素
  • Ankyrin repeat family A protein 2
  • Histone deacetylase 4
キーワードPROTEIN BINDING / Structural Genomics Consortium / SGC / ANKRA2 / ANK repeat / HDAC4
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein binding / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of protein sumoylation / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism ...regulation of protein binding / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of protein sumoylation / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K4 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K14 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / protein deacetylation / histone deacetylase / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of glycolytic process / SUMO transferase activity / protein lysine deacetylase activity / low-density lipoprotein particle receptor binding / type I interferon-mediated signaling pathway / histone deacetylase activity / Notch-HLH transcription pathway / negative regulation of gene expression, epigenetic / potassium ion binding / B cell activation / protein sumoylation / histone deacetylase complex / RUNX3 regulates p14-ARF / regulation of protein-containing complex assembly / transcription repressor complex / response to interleukin-1 / B cell differentiation / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / epigenetic regulation of gene expression / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / nervous system development / regulation of gene expression / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cytoskeleton / nuclear speck / chromatin remodeling / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / Ankyrin repeat-containing domain / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Ankyrin repeat ...Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / Ankyrin repeat-containing domain / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone deacetylase 4 / Ankyrin repeat family A protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Lam, R. / Xu, C. / Bian, C.B. / Kania, J. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2012
タイトル: Sequence-Specific Recognition of a PxLPxI/L Motif by an Ankyrin Repeat Tumbler Lock.
著者: Xu, C. / Jin, J. / Bian, C. / Lam, R. / Tian, R. / Weist, R. / You, L. / Nie, J. / Bochkarev, A. / Tempel, W. / Tan, C.S. / Wasney, G.A. / Vedadi, M. / Gish, G.D. / Arrowsmith, C.H. / Pawson, ...著者: Xu, C. / Jin, J. / Bian, C. / Lam, R. / Tian, R. / Weist, R. / You, L. / Nie, J. / Bochkarev, A. / Tempel, W. / Tan, C.S. / Wasney, G.A. / Vedadi, M. / Gish, G.D. / Arrowsmith, C.H. / Pawson, T. / Yang, X.J. / Min, J.
履歴
登録2011年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin repeat family A protein 2
B: Histone deacetylase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0755
ポリマ－19,9942
非ポリマー813
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area9690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.663, 52.822, 51.556
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.010, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin repeat family A protein 2 / RFXANK-like protein 2


分子量: 18171.551 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 148-313 (ANK repeats) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANKRA, ANKRA2 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q9H9E1
#2: タンパク質・ペプチド Histone deacetylase 4 / HD4


分子量: 1822.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in human HDAC4. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56524, histone deacetylase
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, pH 6.5, 0.2M NaCl, 25% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月14日
詳細: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator
放射モノクロメーター: double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→50 Å / Num. obs: 22107 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Χ2: 0.988 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.57-1.633.90.21421481.03199
1.63-1.694.50.17522171.0121100
1.69-1.774.50.12622001.0071100
1.77-1.864.50.09322171.0081100
1.86-1.984.50.064221611100
1.98-2.134.50.04522021.0141100
2.13-2.354.50.03522130.9611100
2.35-2.684.50.03122081.0231100
2.68-3.384.50.03922300.9091100
3.38-504.30.02722560.923199

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.04 Å25.76 Å
Translation2.04 Å25.76 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMACrefmac_5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
EPICS-basedbeamline controlデータ収集
データacquisition systemsデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SO8

3so8


解像度: 1.57→26.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / WRfactor Rfree: 0.216 / WRfactor Rwork: 0.184 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 2.879 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.088 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2045 1100 5 %RANDOM
Rwork0.1744 ---
obs0.1759 22089 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 35.37 Å2 / Biso mean: 15.655 Å2 / Biso min: 4.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å20 Å2-0.06 Å2
2--0.47 Å20 Å2
3----0.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→26.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1388 0 3 139 1530
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221417
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2231.981930
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6535183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.32926.03458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.65615235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.176153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2226
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211057
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7561.5912
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38621460
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.413505
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.894.5469
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.57-1.610.21770.1871494160897.699
1.61-1.6540.178730.18315231596100
1.654-1.7020.223920.17914371529100
1.702-1.7540.177750.16514431518100
1.754-1.8110.205690.18213561425100
1.811-1.8740.177650.17213581423100
1.874-1.9450.216780.17912621340100
1.945-2.0240.192590.17712601319100
2.024-2.1130.216560.17612001256100
2.113-2.2150.188760.17311051181100
2.215-2.3340.243570.17211031160100
2.334-2.4750.2500.18710331083100
2.475-2.6440.232620.1799621024100
2.644-2.8530.21430.19884927100
2.853-3.1220.225400.182839879100
3.122-3.4840.172280.173775803100
3.484-4.0120.181280.14667970899.859
4.012-4.8850.146260.15557860599.835
4.885-6.7940.248340.19144047699.58
6.794-26.4110.275120.17125828893.75
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.08030.0713-0.09480.2078-0.05181.1262-0.0107-0.0056-0.014-0.03790.0207-0.00070.00140.0147-0.010.0084-0.0017-0.00390.0062-0.00150.0232-1.438-0.62114.994
2-0.0672-0.11710.0560.1988-0.02690.2875-0.07980.04820.0471-0.018-0.01420.07680.0513-0.18130.0940.0106-0.0448-0.02360.1258-0.01220.0569-15.247-1.50713.525
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A147 - 312
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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