[日本語] English
万見
- PDB-3shv: Crystal structure of human MCPH1 tandem BRCT domains-gamma H2AX c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3shv
タイトルCrystal structure of human MCPH1 tandem BRCT domains-gamma H2AX complex
要素
  • Histone H2A.x
  • Microcephalin
キーワードCELL CYCLE / tandem brct domains H2AX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome condensation / neuronal stem cell population maintenance / regulation of centrosome cycle / chromatin-protein adaptor activity / XY body / protein localization to site of double-strand break / protein localization to centrosome / response to ionizing radiation / establishment of mitotic spindle orientation / site of DNA damage ...regulation of chromosome condensation / neuronal stem cell population maintenance / regulation of centrosome cycle / chromatin-protein adaptor activity / XY body / protein localization to site of double-strand break / protein localization to centrosome / response to ionizing radiation / establishment of mitotic spindle orientation / site of DNA damage / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / male germ cell nucleus / DNA methylation / positive regulation of DNA repair / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / DNA damage checkpoint signaling / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / condensed nuclear chromosome / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / replication fork / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / meiotic cell cycle / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / cellular response to gamma radiation / NoRC negatively regulates rRNA expression / bone development / cerebral cortex development / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / cellular senescence / nucleosome / heterochromatin formation / double-strand break repair / nucleosome assembly / mitotic cell cycle / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of inflammatory response / Oxidative Stress Induced Senescence / spermatogenesis / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / damaged DNA binding / nuclear speck / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / centrosome / DNA damage response / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Microcephalin-like / Microcephalin, mammal / Microcephalin protein / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCT domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily ...Microcephalin-like / Microcephalin, mammal / Microcephalin protein / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCT domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2AX / Microcephalin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Shao, Z.H. / Li, F.D. / Yan, W.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: Specific recognition of phosphorylated tail of H2AX by the tandem BRCT domains of MCPH1 revealed by complex structure
著者: Shao, Z.H. / Li, F.D. / Sy, S.M.-H. / Yan, W. / Zhang, Z. / Gong, D. / Wen, B. / Huen, M.S.Y. / Gong, Q. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2011年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Microcephalin
B: Microcephalin
C: Histone H2A.x
D: Histone H2A.x


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2164
ポリマ－48,2164
非ポリマー00
水3,279182
1
A: Microcephalin
C: Histone H2A.x


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1082
ポリマ－24,1082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area680 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10220 Å2
手法PISA
2
B: Microcephalin
D: Histone H2A.x


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1082
ポリマ－24,1082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area660 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.772, 132.860, 31.534
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Microcephalin


分子量: 22872.615 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 639-835 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCPH1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8NEM0
#2: タンパク質・ペプチド Histone H2A.x


分子量: 1235.236 Da / 分子数: 2 / 断片: residues in UNP 134-143 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16104
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS SEQUENCE IS FROM GENBANK NP_078872.2 MICROCEPHALIN ISOFORM 1. MICROCEPHALIN HAS A NATURAL ...THIS SEQUENCE IS FROM GENBANK NP_078872.2 MICROCEPHALIN ISOFORM 1. MICROCEPHALIN HAS A NATURAL VARIATIONS AT RESIDUE 761 POSITION IN UNIPROT DATABASE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Sodium acetate trihydrate, 100mM TRIS hydrochloride(pH 8.5), 30%(w/v) PEG4000 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月14日
放射モノクロメーター: plane grating / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 31233 / Num. obs: 31077 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 3.1 / Observed criterion σ(I): 3.1 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 0.85 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.144.30.3514440.704197.8
2.14-2.184.70.33115170.762199.5
2.18-2.224.90.30915430.7181100
2.22-2.2650.27315320.821197.5
2.26-2.315.40.22714820.7621100
2.31-2.375.40.19415250.7741100
2.37-2.425.40.17415760.772199
2.42-2.495.60.16315000.793199.7
2.49-2.565.50.14615320.791100
2.56-2.655.50.11615520.83199.2
2.65-2.745.60.10515310.9041100
2.74-2.855.50.08815720.9091100
2.85-2.985.50.07115280.927199.7
2.98-3.145.40.05815951.0551100
3.14-3.335.50.05315401.067199.9
3.33-3.595.40.0515810.9511100
3.59-3.955.30.05215920.927199.7
3.95-4.525.10.04815920.774199.3
4.52-5.75.20.04215970.774199.6
5.7-504.80.03217460.882199

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 43.53 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å45.08 Å
Translation2.5 Å45.08 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SHT

3sht


解像度: 2.1→45.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / WRfactor Rfree: 0.2394 / WRfactor Rwork: 0.1959 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8437 / SU B: 4.066 / SU ML: 0.111 / SU R Cruickshank DPI: 0.1851 / SU Rfree: 0.1709 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2418 1564 5 %RANDOM
Rwork0.1966 ---
obs0.1988 31018 99.5 %-
all-31233 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 66.65 Å2 / Biso mean: 33.1432 Å2 / Biso min: 11.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→45.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3048 0 0 182 3230
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223112
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4581.974245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1715386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.75723.621116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.38515.058513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0371514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2481
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0222308
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9171.51954
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.73923176
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5631158
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1454.51069
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 115 -
Rwork0.207 2062 -
all-2177 -
obs--98.33 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る