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万見
- PDB-3u82: Binding of herpes simplex virus glycoprotein D to nectin-1 exploi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u82
タイトルBinding of herpes simplex virus glycoprotein D to nectin-1 exploits host cell adhesion
要素
  • Envelope glycoprotein D
  • Poliovirus receptor-related protein 1
キーワードVIRAL PROTEIN/CELL ADHESION / HSV-1 gD / nectin-1 / binding mode / nectin-1 dimerization preclusion / VIRAL PROTEIN-CELL ADHESION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Nectin/Necl trans heterodimerization / desmosome organization / protein localization to cell junction / lens morphogenesis in camera-type eye / growth cone membrane / enamel mineralization / cell-cell contact zone / Adherens junctions interactions / virion binding / apical junction complex ...Nectin/Necl trans heterodimerization / desmosome organization / protein localization to cell junction / lens morphogenesis in camera-type eye / growth cone membrane / enamel mineralization / cell-cell contact zone / Adherens junctions interactions / virion binding / apical junction complex / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of synapse assembly / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / coreceptor activity / presynaptic active zone membrane / cell adhesion molecule binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / adherens junction / axon guidance / cell-cell adhesion / retina development in camera-type eye / virus receptor activity / iron ion transport / carbohydrate binding / membrane => GO:0016020 / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / symbiont entry into host cell / immune response / viral envelope / dendrite / protein-containing complex binding / virion membrane / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Nectin-1, first immunoglobulin (Ig) domain / Nectin-1, second immunoglobulin (Ig) domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain ...Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Nectin-1, first immunoglobulin (Ig) domain / Nectin-1, second immunoglobulin (Ig) domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Distorted Sandwich / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nectin-1 / Envelope glycoprotein D
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.164 Å
データ登録者Zhang, N. / Yan, J. / Lu, G. / Guo, Z. / Fan, Z. / Wang, J. / Shi, Y. / Qi, J. / Gao, G.F.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011
タイトル: Binding of herpes simplex virus glycoprotein D to nectin-1 exploits host cell adhesion.
著者: Zhang, N. / Yan, J. / Lu, G. / Guo, Z. / Fan, Z. / Wang, J. / Shi, Y. / Qi, J. / Gao, G.F.
履歴
登録2011年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein D
B: Poliovirus receptor-related protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9712
ポリマ－67,9712
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area26550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.532, 169.043, 183.316
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein D / gD


分子量: 32481.893 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 26-310 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
株: 17 / 遺伝子: gD, US6
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q69091
#2: タンパク質 Poliovirus receptor-related protein 1 / Herpes virus entry mediator C / Herpesvirus entry mediator C / HveC / Herpesvirus Ig-like receptor ...Herpes virus entry mediator C / Herpesvirus entry mediator C / HveC / Herpesvirus Ig-like receptor / HIgR / Nectin-1


分子量: 35488.844 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 30-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PVRL1, HVEC, PRR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15223

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG 1000, 0.1M lithium sulfate monohydrate, 0.1M sodium citrate tribasic dehydrate, pH 5.5 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97916 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月19日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.164→50 Å / Num. all: 13572 / Num. obs: 13572 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.504 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 1158 / % possible all: 82.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2C36, 3ALP

2c36

3alp


解像度: 3.164→38.378 Å / SU ML: 0.5 / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 43.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3443 564 4.79 %RANDOM
Rwork0.321 ---
all0.3223 11786 --
obs0.3223 11786 81.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 130.701 Å2 / ksol: 0.304 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-108.2346 Å2-0 Å2-0 Å2
2---63.8161 Å20 Å2
3----44.4185 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.164→38.378 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4164 0 0 0 4164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014292
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3435850
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8821555
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085650
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005763
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.1644-3.48270.5191180.4611215864
3.4827-3.98620.3871530.3771278082
3.9862-5.02040.29091430.2875298588
5.0204-38.38070.32661500.2992329992

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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