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万見
- PDB-3twc: Crystal structure of broad and potent HIV-1 neutralizing antibody... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3twc
タイトルCrystal structure of broad and potent HIV-1 neutralizing antibody PGT127 in complex with Man9
要素
  • PGT127 heavy chain, Ig gamma-1 chain C region
  • PGT127 light chain, Ig lambda-2 chain C regions
キーワードIMMUNE SYSTEM / Fab / HIV-1 neutralizing antibody / gp120
機能・相同性
機能・相同性情報


IgD immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / positive regulation of B cell activation / phagocytosis, recognition / Fc-gamma receptor I complex binding / CD22 mediated BCR regulation / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex ...IgD immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / positive regulation of B cell activation / phagocytosis, recognition / Fc-gamma receptor I complex binding / CD22 mediated BCR regulation / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Classical antibody-mediated complement activation / phagocytosis, engulfment / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Scavenging of heme from plasma / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / antigen binding / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / blood microparticle / defense response to bacterium / external side of plasma membrane / innate immune response / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold ...Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMYLAMINE / Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / Immunoglobulin lambda constant 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Pejchal, R. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: A potent and broad neutralizing antibody recognizes and penetrates the HIV glycan shield.
著者: Robert Pejchal / Katie J Doores / Laura M Walker / Reza Khayat / Po-Ssu Huang / Sheng-Kai Wang / Robyn L Stanfield / Jean-Philippe Julien / Alejandra Ramos / Max Crispin / Rafael Depetris / ...著者: Robert Pejchal / Katie J Doores / Laura M Walker / Reza Khayat / Po-Ssu Huang / Sheng-Kai Wang / Robyn L Stanfield / Jean-Philippe Julien / Alejandra Ramos / Max Crispin / Rafael Depetris / Umesh Katpally / Andre Marozsan / Albert Cupo / Sebastien Maloveste / Yan Liu / Ryan McBride / Yukishige Ito / Rogier W Sanders / Cassandra Ogohara / James C Paulson / Ten Feizi / Christopher N Scanlan / Chi-Huey Wong / John P Moore / William C Olson / Andrew B Ward / Pascal Poignard / William R Schief / Dennis R Burton / Ian A Wilson /
要旨: The HIV envelope (Env) protein gp120 is protected from antibody recognition by a dense glycan shield. However, several of the recently identified PGT broadly neutralizing antibodies appear to ...The HIV envelope (Env) protein gp120 is protected from antibody recognition by a dense glycan shield. However, several of the recently identified PGT broadly neutralizing antibodies appear to interact directly with the HIV glycan coat. Crystal structures of antigen-binding fragments (Fabs) PGT 127 and 128 with Man(9) at 1.65 and 1.29 angstrom resolution, respectively, and glycan binding data delineate a specific high mannose-binding site. Fab PGT 128 complexed with a fully glycosylated gp120 outer domain at 3.25 angstroms reveals that the antibody penetrates the glycan shield and recognizes two conserved glycans as well as a short β-strand segment of the gp120 V3 loop, accounting for its high binding affinity and broad specificity. Furthermore, our data suggest that the high neutralization potency of PGT 127 and 128 immunoglobulin Gs may be mediated by cross-linking Env trimers on the viral surface.
履歴
登録2011年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22011年12月7日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02019年12月25日Group: Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue ...entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref_seq
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq.db_align_end
改定 3.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12021年4月28日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.host_org_common_name ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: PGT127 light chain, Ig lambda-2 chain C regions
H: PGT127 heavy chain, Ig gamma-1 chain C region
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4534
ポリマ－48,0512
非ポリマー1,4022
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5930 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area19510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.550, 71.600, 78.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 PGT127 light chain, Ig lambda-2 chain C regions


分子量: 22230.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGLC2 / プラスミド: pTT5 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG05
#2: 抗体 PGT127 heavy chain, Ig gamma-1 chain C region


分子量: 25819.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHG1 / プラスミド: pTT5 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01857
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1315.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-2DManpa1-6[DManpa1-3]DManpa1-6]DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,8,7/[a1122h-1a_1-5]/1-1-1-1-1-1-1-1/a3-b1_a6-e1_b2-c1_c2-d1_e3-f1_e6-g1_g2-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-AML / AMYLAMINE / ペンチルアミン


分子量: 87.163 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13N
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 14% PEG 4000, 0.1M HEPES pH, 8.5% isopropanol, 15% glycerol, 6.5mM Man9, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月17日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→25 Å / Num. all: 61874 / Num. obs: 57078 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 20.8 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.65→1.69 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.22 / Num. unique all: 4548 / Rsym value: 0.628 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_865)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3MUG

3mug


解像度: 1.65→24.018 Å / SU ML: 0.39 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 20.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2152 2810 5 %RANDOM
Rwork0.1919 ---
obs0.1931 56232 91.09 %-
all-61874 --
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.333 Å2 / ksol: 0.464 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.7493 Å2-0 Å2-0.0223 Å2
2---4.358 Å20 Å2
3----3.3913 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→24.018 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3276 0 92 232 3600
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093527
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2644849
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.5711280
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073578
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006598
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.67850.25261440.23712743X-RAY DIFFRACTION94
1.6785-1.7090.25471460.23482772X-RAY DIFFRACTION94
1.709-1.74180.25941440.21712740X-RAY DIFFRACTION94
1.7418-1.77740.27771430.21532740X-RAY DIFFRACTION95
1.7774-1.8160.22921440.20932737X-RAY DIFFRACTION94
1.816-1.85820.23961470.20092782X-RAY DIFFRACTION95
1.8582-1.90470.25161460.19672779X-RAY DIFFRACTION95
1.9047-1.95620.22961430.19822713X-RAY DIFFRACTION93
1.9562-2.01370.22581440.18412737X-RAY DIFFRACTION94
2.0137-2.07870.21821430.18722723X-RAY DIFFRACTION93
2.0787-2.15290.2091440.17712722X-RAY DIFFRACTION93
2.1529-2.2390.21181430.1922718X-RAY DIFFRACTION93
2.239-2.34090.2271380.18422637X-RAY DIFFRACTION90
2.3409-2.46420.22911410.19392666X-RAY DIFFRACTION91
2.4642-2.61840.21671410.19142674X-RAY DIFFRACTION91
2.6184-2.82030.20031370.18822612X-RAY DIFFRACTION89
2.8203-3.10350.18561370.18132612X-RAY DIFFRACTION88
3.1035-3.55140.20391360.17452571X-RAY DIFFRACTION88
3.5514-4.46970.20331310.18062492X-RAY DIFFRACTION84
4.4697-24.02050.21331180.21662252X-RAY DIFFRACTION75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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