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万見
- PDB-3tyg: Crystal structure of broad and potent HIV-1 neutralizing antibody... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tyg
タイトルCrystal structure of broad and potent HIV-1 neutralizing antibody PGT128 in complex with a glycosylated engineered gp120 outer domain with miniV3 (eODmV3)
要素
  • Envelope glycoprotein gp160
  • PGT128 heavy chain, Ig gamma-1 chain C region
  • PGT128 light chain, Ig lambda-2 chain C regions
キーワードIMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN / gp120 / HIV-1 / Env / Fab / HIV-1 neutralizing antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


IgD immunoglobulin complex / positive regulation of B cell activation / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / Synthesis and processing of ENV and VPU / phagocytosis, recognition / symbiont-mediated evasion of host immune response / Fc-gamma receptor I complex binding / CD22 mediated BCR regulation ...IgD immunoglobulin complex / positive regulation of B cell activation / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / Synthesis and processing of ENV and VPU / phagocytosis, recognition / symbiont-mediated evasion of host immune response / Fc-gamma receptor I complex binding / CD22 mediated BCR regulation / positive regulation of establishment of T cell polarity / complement-dependent cytotoxicity / Alpha-defensins / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / phagocytosis, engulfment / Initial triggering of complement / Dectin-2 family / immunoglobulin mediated immune response / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / complement activation, classical pathway / Binding and entry of HIV virion / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / host cell endosome membrane / Regulation of Complement cascade / actin filament organization / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / blood microparticle / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / viral protein processing / defense response to bacterium / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / innate immune response / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / : / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. ...Envelope glycoprotein Gp160 / : / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / Envelope glycoprotein gp160 / Immunoglobulin lambda constant 2 / Immunoglobulin lambda constant 3 / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Pejchal, R. / Huang, P.S. / Schief, W.R. / Stanfield, R.L. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: A potent and broad neutralizing antibody recognizes and penetrates the HIV glycan shield.
著者: Robert Pejchal / Katie J Doores / Laura M Walker / Reza Khayat / Po-Ssu Huang / Sheng-Kai Wang / Robyn L Stanfield / Jean-Philippe Julien / Alejandra Ramos / Max Crispin / Rafael Depetris / ...著者: Robert Pejchal / Katie J Doores / Laura M Walker / Reza Khayat / Po-Ssu Huang / Sheng-Kai Wang / Robyn L Stanfield / Jean-Philippe Julien / Alejandra Ramos / Max Crispin / Rafael Depetris / Umesh Katpally / Andre Marozsan / Albert Cupo / Sebastien Maloveste / Yan Liu / Ryan McBride / Yukishige Ito / Rogier W Sanders / Cassandra Ogohara / James C Paulson / Ten Feizi / Christopher N Scanlan / Chi-Huey Wong / John P Moore / William C Olson / Andrew B Ward / Pascal Poignard / William R Schief / Dennis R Burton / Ian A Wilson /
要旨: The HIV envelope (Env) protein gp120 is protected from antibody recognition by a dense glycan shield. However, several of the recently identified PGT broadly neutralizing antibodies appear to ...The HIV envelope (Env) protein gp120 is protected from antibody recognition by a dense glycan shield. However, several of the recently identified PGT broadly neutralizing antibodies appear to interact directly with the HIV glycan coat. Crystal structures of antigen-binding fragments (Fabs) PGT 127 and 128 with Man(9) at 1.65 and 1.29 angstrom resolution, respectively, and glycan binding data delineate a specific high mannose-binding site. Fab PGT 128 complexed with a fully glycosylated gp120 outer domain at 3.25 angstroms reveals that the antibody penetrates the glycan shield and recognizes two conserved glycans as well as a short β-strand segment of the gp120 V3 loop, accounting for its high binding affinity and broad specificity. Furthermore, our data suggest that the high neutralization potency of PGT 127 and 128 immunoglobulin Gs may be mediated by cross-linking Env trimers on the viral surface.
履歴
登録2011年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22011年12月7日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02019年12月25日Group: Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue ...entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12021年4月28日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.host_org_common_name ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein gp160
L: PGT128 light chain, Ig lambda-2 chain C regions
H: PGT128 heavy chain, Ig gamma-1 chain C region
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,7455
ポリマ－69,7893
非ポリマー2,9572
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9580 Å2
ΔGint41 kcal/mol
Surface area29830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.791, 73.512, 241.447
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein gp160


分子量: 22019.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: HXB2, JR-FL / 遺伝子: env / プラスミド: pLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK 293S GnTI -/- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04578, UniProt: Q75760
#2: 抗体 PGT128 light chain, Ig lambda-2 chain C regions


分子量: 22206.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGLC2 / プラスミド: pTT5 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG05, UniProt: P0DOY3*PLUS
#3: 抗体 PGT128 heavy chain, Ig gamma-1 chain C region


分子量: 25562.686 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHG1 / プラスミド: pTT5 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01857
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1721.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-2DManpa1-6[DManpa1-3]DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,10,9/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-g1_d2-e1_e2-f1_g3-h1_g6-i1_i2-j1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e3-f1_e6-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 24% PEG 3350, 0.29M CaCl2, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月25日
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→50 Å / Num. all: 14575 / Num. obs: 13988 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 50.03 Å2 / Rsym value: 0.157 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 3.25→3.37 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.548 / % possible all: 55.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3TV3

3tv3


解像度: 3.25→49.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8398 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.7738 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2567 405 3.01 %RANDOM
Rwork0.2071 ---
all0.2086 14575 --
obs0.2086 13472 89.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 117.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.6257 Å20 Å20 Å2
2--42.0346 Å20 Å2
3----57.6604 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.79 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→49.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4516 0 199 0 4715
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0094855HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.226671HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1594SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes101HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes684HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4855HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.21
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.38
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion701SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5103SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.25→3.51 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2723 54 2.99 %
Rwork0.2234 1754 -
all0.225 1808 -
obs--89.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.02610.70841.274701.34355.2816-0.0053-0.13340.03280.37110.03960.1172-0.03340.0325-0.03430.12430.0424-0.14-0.0892-0.04250.13035.422517.689841.7055
23.74161.51310.5796.41871.52581.3737-0.0816-0.0733-0.004-0.07680.20550.02670.0881-0.0342-0.1239-0.304-0.01260.0207-0.09450.05790.1939-9.2508-10.8739-1.9333
300.9307-1.35124.62761.94912.51230.02530.081-0.0591-0.0811-0.0523-0.09290.1330.15590.0270.2827-0.05070.1347-0.1989-0.0532-0.02937.5012-29.4196-29.5361
43.60770.2694-1.10593.10840.4061.9786-0.10240.14160.0367-0.23110.1413-0.3132-0.08680.0656-0.0389-0.304-0.00710.0138-0.22870.0180.3045.88234.7545-5.0773
501.4427-1.28030-2.20543.06720.01440.17940.0229-0.1594-0.00390.0909-0.0162-0.0743-0.01060.17080.01430.1421-0.0525-0.0309-0.03217.6762-16.6796-40.5863
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|1 - 185}A1 - 185
2X-RAY DIFFRACTION2{L|1 - 108}L1 - 108
3X-RAY DIFFRACTION3{L|109 - 211}L109 - 211
4X-RAY DIFFRACTION4{H|1 - 115}H1 - 115
5X-RAY DIFFRACTION5{H|116 - 228}H116 - 228

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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