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- PDB-3tkd: Crystal structure of the GluA2 ligand-binding domain (S1S2J-L483Y... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tkd
タイトルCrystal structure of the GluA2 ligand-binding domain (S1S2J-L483Y-N754S) in complex with glutamate and cyclothiazide at 1.45 A resolution
要素GLUTAMATE RECEPTOR 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPA RECEPTOR LIGAND-BINDING DOMAIN / GLUA2 S1S2J-L483Y-N754S / CYCLOTHIAZIDE / ALLOSTERIC MODULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / presynaptic active zone membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYCLOTHIAZIDE / GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Krintel, C. / Frydenvang, K. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2012
タイトル: Thermodynamics and structural analysis of positive allosteric modulation of the ionotropic glutamate receptor GluA2.
著者: Krintel, C. / Frydenvang, K. / Olsen, L. / Kristensen, M.T. / de Barrios, O. / Naur, P. / Francotte, P. / Pirotte, B. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Mechanism of glutamate receptor desensitization.
著者: Sun, Y. / Olson, R. / Horning, M. / Armstrong, N. / Mayer, M. / Gouaux, E.
履歴
登録2011年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 999NATIVE GLUA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING ...NATIVE GLUA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUA2. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 118-119). THEREFORE THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (UNP RESIDUES 413-527 AND 653-796, NUMBERING WITH SIGNAL PEPTIDE OF 21 AMINO ACIDS). THE TWO FIRST RESIDUES (GLY, ALA) ARE CLONING REMNANTS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,42415
ポリマ－58,4892
非ポリマー1,93513
水12,683704
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5040 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area23520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.197, 120.865, 47.232
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR 2


分子量: 29244.678 Da / 分子数: 2 / 断片: Ligand binding domain / 変異: L483Y, N754S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: GriA2, Glur2 / プラスミド: pET-22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 5種, 717分子

#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-CYZ / CYCLOTHIAZIDE / 3-BICYCLO[2.2.1]HEPT-5-EN-2-YL-6-CHLORO-3,4- DIHYDRO-2H-1,2,4-BENZOTHIADIAZINE-7-SULFONAMIDE 1,1 DIOXIDE / (3S)-6-クロロ-3,4-ジヒドロ-3-[(1S,4S,5S)-ビシクロ[2.2.1]ヘプタ-2-エン-5-イル](以下略)


分子量: 389.878 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16ClN3O4S2
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 704 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細NATIVE GLUA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING ...NATIVE GLUA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUA2. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 118-119). THEREFORE THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (UNP RESIDUES 413-527 AND 653-796, NUMBERING WITH SIGNAL PEPTIDE OF 21 AMINO ACIDS). THE TWO FIRST RESIDUES (GLY, ALA) ARE CLONING REMNANTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.67 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 20% PEG4000, 0.3M ammonium sulfate, 0.1M phosphate-citrate pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 99 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.038 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.038 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→26.9 Å / Num. obs: 100251 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 13.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.45-1.536.70.351.9144931100
1.53-1.626.70.2323.1137201100
1.62-1.736.70.1674.2129261100
1.73-1.876.80.1185.8120431100
1.87-2.056.80.0857.5111391100
2.05-2.296.80.0668.9100921100
2.29-2.656.80.05710.789671100
2.65-3.246.80.04911.876121100
3.24-4.596.50.0415.15946199.4
4.59-26.960.03814.63313196.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LBC

1lbc


解像度: 1.45→26.261 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18 5002 4.99 %RANDOM
Rwork0.1463 ---
obs0.148 100163 99.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.41 Å / VDWプローブ半径: 0.6 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.332 Å2 / ksol: 0.469 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0173 Å20 Å20 Å2
2--0.0911 Å20 Å2
3----0.0738 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→26.261 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4072 0 114 704 4890
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114369
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3055917
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3551699
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075645
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007729
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.45-1.46650.24011590.176731333133100
1.4665-1.48370.23141760.164531353135100
1.4837-1.50180.22491720.16530733073100
1.5018-1.52080.20881760.154931843184100
1.5208-1.54080.1981480.136331383138100
1.5408-1.56190.19981640.130831553155100
1.5619-1.58420.19141740.129131503150100
1.5842-1.60790.17491430.119931313131100
1.6079-1.6330.17831760.115531503150100
1.633-1.65980.16961670.123331483148100
1.6598-1.68840.15491570.121831483148100
1.6884-1.71910.17591690.123331193119100
1.7191-1.75210.19291680.126432043204100
1.7521-1.78790.191580.125531553155100
1.7879-1.82680.17341700.122931503150100
1.8268-1.86930.16631600.131431383138100
1.8693-1.9160.19091600.133831923192100
1.916-1.96780.17841940.137931533153100
1.9678-2.02570.16821530.139831763176100
2.0257-2.0910.21191340.140131843184100
2.091-2.16570.1651790.134331833183100
2.1657-2.25240.16191540.12931853185100
2.2524-2.35480.15191680.139231903190100
2.3548-2.47890.16291660.137332123212100
2.4789-2.63410.17951810.145531683168100
2.6341-2.83720.18051850.152131863186100
2.8372-3.12230.18721800.161932213221100
3.1223-3.57320.1631840.158432323232100
3.5732-4.49810.17651480.14763268326899
4.4981-26.2650.20381790.19833300330096

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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