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万見
- PDB-3tbk: Mouse RIG-I ATPase Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tbk
タイトルMouse RIG-I ATPase Domain
要素RIG-I Helicase Domain
キーワードHYDROLASE / DECH Helicase / Helicase / ATP binding
機能・相同性
機能・相同性情報


OAS antiviral response / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / ISG15 antiviral mechanism / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / detection of virus / Ub-specific processing proteases / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / pattern recognition receptor activity ...OAS antiviral response / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / ISG15 antiviral mechanism / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / detection of virus / Ub-specific processing proteases / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / pattern recognition receptor activity / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / cellular response to exogenous dsRNA / response to exogenous dsRNA / antiviral innate immune response / bicellular tight junction / positive regulation of interferon-alpha production / regulation of cell migration / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of interleukin-8 production / response to virus / ruffle membrane / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / double-stranded RNA binding / actin cytoskeleton / gene expression / double-stranded DNA binding / defense response to virus / RNA helicase activity / single-stranded RNA binding / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / GTP binding / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 - #30 / phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 / RIG-I, CARD domain repeat 2 / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain ...phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 - #30 / phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 / RIG-I, CARD domain repeat 2 / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Antiviral innate immune response receptor RIG-I
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Civril, F. / Bennett, M.D. / Hopfner, K.-P.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2011
タイトル: The RIG-I ATPase domain structure reveals insights into ATP-dependent antiviral signalling.
著者: Civril, F. / Bennett, M. / Moldt, M. / Deimling, T. / Witte, G. / Schiesser, S. / Carell, T. / Hopfner, K.P.
履歴
登録2011年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIG-I Helicase Domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0383
ポリマ－63,4701
非ポリマー5682
水5,513306
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.144, 86.027, 153.097
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RIG-I Helicase Domain / DEAD box protein 58 / Retinoic acid-inducible gene 1 protein / RIG-1 / Retinoic acid-inducible gene ...DEAD box protein 58 / Retinoic acid-inducible gene 1 protein / RIG-1 / Retinoic acid-inducible gene I protein / RIG-I


分子量: 63470.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ddx58 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6Q899, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.62 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97972 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年7月10日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. obs: 34468 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.14→2.27 Å / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.autosolve)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.14→43.891 Å / SU ML: 0.62 / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 22.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2363 1724 5 %RANDOM
Rwork0.1873 ---
obs0.1898 34468 99.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.285 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.1779 Å20 Å20 Å2
2--0.4208 Å20 Å2
3---5.7571 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→43.891 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4180 0 35 306 4521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084284
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0815782
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2341636
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066662
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004734
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.14-2.20060.27921350.20872566X-RAY DIFFRACTION95
2.2006-2.27160.21831410.18462673X-RAY DIFFRACTION100
2.2716-2.35280.25091410.1782688X-RAY DIFFRACTION100
2.3528-2.4470.26521440.1942726X-RAY DIFFRACTION100
2.447-2.55830.291420.20852693X-RAY DIFFRACTION100
2.5583-2.69320.30631430.2112720X-RAY DIFFRACTION100
2.6932-2.86190.28741430.20462719X-RAY DIFFRACTION100
2.8619-3.08280.26441440.19222741X-RAY DIFFRACTION100
3.0828-3.39290.2331430.18752716X-RAY DIFFRACTION100
3.3929-3.88360.22731460.17762771X-RAY DIFFRACTION100
3.8836-4.89190.15741470.16082790X-RAY DIFFRACTION100
4.8919-43.90.24991550.19582941X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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