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- PDB-3sip: Crystal structure of drICE and dIAP1-BIR1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sip
タイトルCrystal structure of drICE and dIAP1-BIR1 complex
要素
  • (Caspase) x 2
  • Apoptosis 1 inhibitor
キーワードHYDROLASE/LIGASE/HYDROLASE / caspase / BIR domain / HYDROLASE-LIGASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


AKT phosphorylates targets in the cytosol / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / BIR domain binding / Apoptotic cleavage of cellular proteins / Signaling by Hippo / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / negative regulation of Toll signaling pathway / Apoptosis induced DNA fragmentation / nurse cell apoptotic process ...AKT phosphorylates targets in the cytosol / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / BIR domain binding / Apoptotic cleavage of cellular proteins / Signaling by Hippo / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / negative regulation of Toll signaling pathway / Apoptosis induced DNA fragmentation / nurse cell apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / DS ligand bound to FT receptor / Regulation of TNFR1 signaling / negative regulation of compound eye retinal cell programmed cell death / Formation of apoptosome / salivary gland histolysis / antennal morphogenesis / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of PTEN localization / sensory organ precursor cell division / negative regulation of peptidoglycan recognition protein signaling pathway / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of the apoptosome activity / compound eye retinal cell programmed cell death / spermatid nucleus differentiation / positive regulation of Toll signaling pathway / border follicle cell migration / positive regulation of border follicle cell migration / spermatid differentiation / chaeta development / programmed cell death involved in cell development / caspase binding / programmed cell death / negative regulation of JNK cascade / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / protein neddylation / ubiquitin conjugating enzyme binding / NEDD8 ligase activity / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / execution phase of apoptosis / neuron remodeling / ubiquitin-specific protease binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / response to X-ray / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / spermatogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / regulation of cell cycle / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / Caspase-like / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Rossmann fold - #1460 ...Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / Caspase-like / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase drICE / Death-associated inhibitor of apoptosis 1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.496 Å
データ登録者Li, X. / Wang, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011
タイトル: Structural mechanisms of DIAP1 auto-inhibition and DIAP1-mediated inhibition of drICE.
著者: Li, X. / Wang, J. / Shi, Y.
履歴
登録2011年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22014年5月21日Group: Other
改定 1.32018年7月25日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen / entity_src_nat / Item: _entity.src_method
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase
C: Caspase
E: Apoptosis 1 inhibitor
F: Apoptosis 1 inhibitor
B: Caspase
D: Caspase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,4048
ポリマ－87,2736
非ポリマー1312
水00
1
A: Caspase
C: Caspase
E: Apoptosis 1 inhibitor
F: Apoptosis 1 inhibitor
B: Caspase
D: Caspase
ヘテロ分子

A: Caspase
C: Caspase
E: Apoptosis 1 inhibitor
F: Apoptosis 1 inhibitor
B: Caspase
D: Caspase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,80716
ポリマ－174,54612
非ポリマー2624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x,-y,-z+1/21
Buried area43390 Å2
ΔGint-258 kcal/mol
Surface area53690 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19380 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area29160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.350, 148.115, 156.738
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 1:149 )
211chain C and (resseq 1:152 )
112chain B and (resseq 162:264 )
212chain D and (resseq 164:263 )
113chain E and (resseq 1:1 or resseq 40:139 )
213chain F and (resseq 1:1 or resseq 38:145 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Caspase / drICE large subunit / drICE / Caspase subunit p21 / Caspase subunit p12


分子量: 17908.191 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 78-230 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O01382, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Apoptosis 1 inhibitor / dIAP1-BIR1 / E3 ubiquitin-protein ligase th / Inhibitor of apoptosis 1 / dIAP1 / Protein thread


分子量: 13423.024 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 31-145 / Mutation: C89S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q24306, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: タンパク質 Caspase / drICE small subunit / drICE / Caspase subunit p21 / Caspase subunit p12


分子量: 12305.184 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 231-339 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O01382, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細ALGS IS A COVALENT PEPTIDE FOR BINDING OF BIR1 MOLECULAR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Hepes pH7.0, 0.3M(NH4)2SO4, 20% (wt/vol) Polyethylene Glycol 3350 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.25627 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.25627 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.496→50 Å / Num. obs: 13767 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 10.6 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.6.3_473) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1I3O

1i3o


解像度: 3.496→47.091 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2556 720 5.25 %
Rwork0.2096 --
obs0.2122 13710 99.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.607 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.9555 Å20 Å2-0 Å2
2---4.4332 Å20 Å2
3----15.5223 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.496→47.091 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5712 0 2 0 5714
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0426053
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4058135
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.0823560
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066867
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031027
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1188X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C1188X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.021
21B800X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D800X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.025
31E821X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32F821X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.4955-3.76530.32611170.2742253097
3.7653-4.1440.32671400.2334256099
4.144-4.74320.20862130.16842505100
4.7432-5.9740.28091530.192619100
5.974-47.09490.2328970.21492776100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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