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- PDB-3rit: Crystal structure of Dipeptide Epimerase from Methylococcus capsu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rit
タイトルCrystal structure of Dipeptide Epimerase from Methylococcus capsulatus complexed with Mg and dipeptide L-Arg-D-Lys
要素Dipeptide epimerase
キーワードISOMERASE / TIM barrel / chloromuconate cycloisomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


racemase and epimerase activity / racemase and epimerase activity, acting on amino acids and derivatives / 異性化酵素; ラセマーゼ・エピメラーゼ（光学異性の転換）; アミノ酸類に作用 / amino acid catabolic process / peptide metabolic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Dipeptide epimerase / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme family signature 2. / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, conserved site / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain / Enolase C-terminal domain-like / Enolase C-terminal domain-like / Enolase-like C-terminal domain ...Dipeptide epimerase / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme family signature 2. / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, conserved site / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain / Enolase C-terminal domain-like / Enolase C-terminal domain-like / Enolase-like C-terminal domain / Enolase-like, N-terminal domain / Enolase-like, N-terminal / Enolase-like, C-terminal domain superfamily / Enolase-like; domain 1 / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / D-LYSINE / L-Lys-D/L-Arg epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Methylococcus capsulatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.701 Å
データ登録者Lukk, T. / Sakai, A. / Song, L. / Gerlt, J.A. / Nair, S.K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Homology models guide discovery of diverse enzyme specificities among dipeptide epimerases in the enolase superfamily.
著者: Lukk, T. / Sakai, A. / Kalyanaraman, C. / Brown, S.D. / Imker, H.J. / Song, L. / Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Toro, R. / Hillerich, B. / Seidel, R. / Patskovsky, Y. / Vetting, M.W. / Nair, ...著者: Lukk, T. / Sakai, A. / Kalyanaraman, C. / Brown, S.D. / Imker, H.J. / Song, L. / Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Toro, R. / Hillerich, B. / Seidel, R. / Patskovsky, Y. / Vetting, M.W. / Nair, S.K. / Babbitt, P.C. / Almo, S.C. / Gerlt, J.A. / Jacobson, M.P.
履歴
登録2011年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月22日Group: Database references
改定 1.32012年3月14日Group: Database references
改定 1.42012年3月21日Group: Database references
改定 1.52012年3月28日Group: Database references
改定 1.62024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptide epimerase
B: Dipeptide epimerase
C: Dipeptide epimerase
D: Dipeptide epimerase
E: Dipeptide epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,54449
ポリマ－195,4615
非ポリマー5,08344
水9,998555
1
A: Dipeptide epimerase
C: Dipeptide epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,31320
ポリマ－78,1842
非ポリマー2,12918
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area25740 Å2
手法PISA
2
B: Dipeptide epimerase
ヘテロ分子

B: Dipeptide epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,64416
ポリマ－78,1842
非ポリマー1,46014
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_455-x-1/2,y,-z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area25940 Å2
手法PISA
3
D: Dipeptide epimerase
E: Dipeptide epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,40921
ポリマ－78,1842
非ポリマー2,22519
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area26110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)275.320, 275.320, 275.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-360-

SO4

21C-364-

1PE

31D-360-

SO4

41D-360-

SO4

51D-361-

SO4

61D-361-

SO4

71E-358-

SO4

81E-358-

SO4

91E-361-

SO4

101E-361-

SO4

詳細THE AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN.

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要素

-
タンパク質 , 1種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質
Dipeptide epimerase / Putative chloromuconate cycloisomerase


分子量: 39092.113 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylococcus capsulatus (バクテリア)
株: Bath / 遺伝子: MCA1834 / プラスミド: pET-17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q607C7

-
非ポリマー , 6種, 599分子

#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#4: 化合物
ChemComp-DLY / D-LYSINE / D-リシン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 146.188 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14N2O2
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 555 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Precipitant contained 25% PEG 3350, 0.1M Tris-HCl, and 0.2M Li2SO4. Protein solution contained 0.1M KCl, 0.05M HEPES (pH 8.0), 0.02M L-Arg-L-Lys, and 0.01M MgCl2. Protein concentration was 12 ...詳細: Precipitant contained 25% PEG 3350, 0.1M Tris-HCl, and 0.2M Li2SO4. Protein solution contained 0.1M KCl, 0.05M HEPES (pH 8.0), 0.02M L-Arg-L-Lys, and 0.01M MgCl2. Protein concentration was 12 mg/mL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月18日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→19.87 Å / Num. all: 94589 / Num. obs: 94319 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 21.5 % / Biso Wilson estimate: 52.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Net I/σ(I): 12.84
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.7-2.80.7752.0396961100
2.8-2.910.5532.8192161100
2.91-3.040.3913.9391901100
3.04-3.20.2755.5994061100
3.2-3.40.2067.3894481100
3.4-3.660.1211.693341100
3.66-4.030.07816.4895311100
4.03-4.50.05421.180441100
4.5-5.770.04224.71107761100
5.77-19.870.03131.579948197.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_721)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.701→19.87 Å / SU ML: 0.77 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2215 4706 5 %random
Rwork0.1752 ---
all0.228 94295 --
obs0.1775 94189 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 19.947 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å20 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.701→19.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13600 0 299 555 14454
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00814090
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.33919071
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1425332
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0962170
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062490
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7013-2.73190.36111550.2992964X-RAY DIFFRACTION100
2.7319-2.7640.35141570.26962980X-RAY DIFFRACTION100
2.764-2.79760.32851580.26062988X-RAY DIFFRACTION100
2.7976-2.83290.29021550.25462962X-RAY DIFFRACTION100
2.8329-2.87010.2971560.25332955X-RAY DIFFRACTION100
2.8701-2.90930.32421550.25782952X-RAY DIFFRACTION100
2.9093-2.95070.32461560.24842959X-RAY DIFFRACTION100
2.9507-2.99460.30671570.24282986X-RAY DIFFRACTION100
2.9946-3.04120.27841560.232954X-RAY DIFFRACTION100
3.0412-3.09090.25931550.21442952X-RAY DIFFRACTION100
3.0909-3.1440.27451570.21262986X-RAY DIFFRACTION100
3.144-3.20090.25591550.21752938X-RAY DIFFRACTION100
3.2009-3.26230.27861580.21953000X-RAY DIFFRACTION100
3.2623-3.32850.2831570.20442984X-RAY DIFFRACTION100
3.3285-3.40060.26141550.19782948X-RAY DIFFRACTION100
3.4006-3.47930.21391570.18682989X-RAY DIFFRACTION100
3.4793-3.56580.22051570.17432971X-RAY DIFFRACTION100
3.5658-3.66160.21071570.17752989X-RAY DIFFRACTION100
3.6616-3.76870.22881550.17082952X-RAY DIFFRACTION100
3.7687-3.88940.22721570.16762981X-RAY DIFFRACTION100
3.8894-4.02730.17291580.14473005X-RAY DIFFRACTION100
4.0273-4.18710.18871580.14242983X-RAY DIFFRACTION100
4.1871-4.37580.18871560.14222974X-RAY DIFFRACTION1.01
4.3758-4.60380.18111570.12862979X-RAY DIFFRACTION100
4.6038-4.88820.16481580.12793002X-RAY DIFFRACTION100
4.8882-5.25910.18931580.14053011X-RAY DIFFRACTION100
5.2591-5.77650.2031590.15343007X-RAY DIFFRACTION100
5.7765-6.58560.21481580.17153005X-RAY DIFFRACTION100
6.5856-8.19910.15931600.13473047X-RAY DIFFRACTION100
8.1991-19.870.14231590.12113080X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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