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- PDB-3rf3: Shigella IpaA-VBS3 in complex with human vinculin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rf3
タイトルShigella IpaA-VBS3 in complex with human vinculin
要素
  • Invasin ipaA
  • Vinculin
キーワードprotein binding/toxin / alpha-helix bundle domain / cytoskeletal protein / protein-protein interactions / cell adhesion / cytoskeleton / bacterial toxins / pathogen-host interactions / IpaA / Talin / F-actin / phosphatidylinositol 4 5-bisphosphate / Cytosol / Focal adhesion / protein binding-toxin complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament depolymerization / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / dystroglycan binding ...positive regulation of actin filament depolymerization / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / dystroglycan binding / alpha-catenin binding / fascia adherens / vinculin binding / cell-cell contact zone / apical junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / adherens junction assembly / axon extension / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / maintenance of blood-brain barrier / brush border / Smooth Muscle Contraction / negative regulation of cell migration / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelium / cell projection / adherens junction / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / sarcolemma / beta-catenin binding / platelet aggregation / specific granule lumen / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / cell-cell junction / Platelet degranulation / extracellular vesicle / actin binding / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / secretory granule lumen / molecular adaptor activity / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / cell adhesion / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SipA, vinculin binding site / SipA vinculin binding site / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. ...SipA, vinculin binding site / SipA vinculin binding site / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / Invasin IpaA / Vinculin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Park, H. / Sharff, A. / Izard, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Novel vinculin binding site of the IpaA invasin of Shigella.
著者: Park, H. / Valencia-Gallardo, C. / Sharff, A. / Tran Van Nhieu, G. / Izard, T.
履歴
登録2011年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月23日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vinculin
B: Vinculin
C: Invasin ipaA
D: Invasin ipaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4286
ポリマ－64,1544
非ポリマー2742
水14,484804
1
A: Vinculin
C: Invasin ipaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2143
ポリマ－32,0772
非ポリマー1371
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area14790 Å2
手法PISA
2
B: Vinculin
D: Invasin ipaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2143
ポリマ－32,0772
非ポリマー1371
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area15000 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6680 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area27750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.583, 85.319, 137.904
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Vinculin / Metavinculin


分子量: 28937.398 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1-258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCL, vinculin / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18206
#2: タンパク質・ペプチド Invasin ipaA / 70 kDa antigen


分子量: 3139.582 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 488-512 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
遺伝子: CP0125, ipaA / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18010
#3: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 804 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.2
詳細: 0.1 M sodium citrate, 20% PEG 3350, 0.1 M cacodylate, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月31日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→137 Å / Num. all: 82558 / Num. obs: 82474 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 26.24 Å2 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル解像度: 1.61→1.7 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 11885 / Rsym value: 0.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
MOLREP位相決定
BUSTER2.13.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2gww

2gww


解像度: 1.61→53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9548 / SU R Cruickshank DPI: 0.102 / Isotropic thermal model: isotropic + TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1954 4129 5.01 %RANDOM
Rwork0.1843 ---
all-82502 --
obs-82388 --
原子変位パラメータBiso mean: 32.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.7234 Å20 Å20 Å2
2--1.6471 Å20 Å2
3---4.0763 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.188 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.61→53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4364 0 10 804 5178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.018930HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0216258HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.972045SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.81124HARMONIC2
LS精密化 シェル解像度: 1.61→1.65 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2496 324 5.52 %
Rwork0.1924 5549 -
all0.1956 5873 -
obs-5873 99.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1298-0.08620.31620.3774-0.05511.52920.0629-0.016-0.031-0.0627-0.00160.06410.0756-0.2039-0.0614-0.0147-0.0079-0.0178-0.04810.0067-0.07771.22274.033893.9219
20.17120.10610.30370.39230.10541.55030.0532-0.0043-0.02460.0398-0.0075-0.04560.06320.1656-0.0457-0.0177-0.001-0.0149-0.0569-0.0036-0.074625.38415.1245112.456
32.6270.1677-0.64320.94291.04163.59810.04250.05540.03050.1686-0.07620.13050.0912-0.10340.0337-0.0052-0.0413-0.0123-0.03760.0019-0.07348.92452.6817113.256
42.38880.37760.08751.5116-0.96884.44310.0306-0.0019-0.0027-0.0931-0.1087-0.10910.05430.0660.0781-0.01540.0328-0.0185-0.04630.0021-0.082517.91733.015193.4865
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A2 - 800
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 800
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C488 - 510
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D488 - 511

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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