+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3r60 | ||||||
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Title | Structure of the MntR Fe2+ Complex | ||||||
Components | Transcriptional regulator mntR | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION REGULATOR / Winged helix-turn-helix | ||||||
Function / homology | Function and homology information intracellular manganese ion homeostasis / manganese ion binding / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus subtilis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Glasfeld, A. / Brophy, M.B. / Kliegman, J.I. / Griner, S.L. / Nix, J.C. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2013 Title: Roles of the A and C Sites in the Manganese-Specific Activation of MntR. Authors: McGuire, A.M. / Cuthbert, B.J. / Ma, Z. / Grauer-Gray, K.D. / Brunjes Brophy, M. / Spear, K.A. / Soonsanga, S. / Kliegman, J.I. / Griner, S.L. / Helmann, J.D. / Glasfeld, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3r60.cif.gz | 130.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3r60.ent.gz | 102.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3r60.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3r60_validation.pdf.gz | 464.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3r60_full_validation.pdf.gz | 473.6 KB | Display | |
Data in XML | 3r60_validation.xml.gz | 15.9 KB | Display | |
Data in CIF | 3r60_validation.cif.gz | 21.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r6/3r60 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r6/3r60 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3r61C 4hv5C 4hv6C 4hx4C 4hx7C 4hx8C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 16655.936 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus subtilis (bacteria) / Gene: Bacillus subtilis, BSU24520, mntR, yqhN / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P54512 #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-PGO / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.53 Å3/Da / Density % sol: 51.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / pH: 7 Details: 100 mM HEPES, 7.0, 90 mM Lithium Sulfate, 20% 1,2-Propanediol, 10 mM Ascorbic acid, 1 mM Ferrous Sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 4.2.2 / Wavelength: 1.2131 |
Detector | Type: NOIR-1 / Detector: CCD / Date: Oct 5, 2010 |
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.2131 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→21.9 Å / Num. obs: 31230 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 3.68 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 5.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.9 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.429 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: MNTR Resolution: 1.8→21.815 Å / SU ML: 0.58 / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.22 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.202 Å2 / ksol: 0.392 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→21.815 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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