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万見
- PDB-3r1g: Structure Basis of Allosteric Inhibition of BACE1 by an Exosite-B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r1g
タイトルStructure Basis of Allosteric Inhibition of BACE1 by an Exosite-Binding Antibody
要素
  • Beta-secretase 1
  • FAB of YW412.8.31 antibody heavy chain
  • FAB of YW412.8.31 antibody light chain
キーワードPROTEIN BINDING / Aspartal protease
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / multivesicular body / response to lead ion / trans-Golgi network / protein processing / recycling endosome / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / synaptic vesicle / late endosome / peptidase activity / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / aspartic-type endopeptidase activity / lysosome / early endosome / endosome membrane / endosome / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wang, W. / Rouge, L. / Wu, P. / Chiu, C. / Chen, Y. / Wu, Y. / Watts, R.J.
引用ジャーナル: Sci Transl Med / 年: 2011
タイトル: A Therapeutic Antibody Targeting BACE1 Inhibits Amyloid-{beta} Production in Vivo.
著者: Atwal, J.K. / Chen, Y. / Chiu, C. / Mortensen, D.L. / Meilandt, W.J. / Liu, Y. / Heise, C.E. / Hoyte, K. / Luk, W. / Lu, Y. / Peng, K. / Wu, P. / Rouge, L. / Zhang, Y. / Lazarus, R.A. / ...著者: Atwal, J.K. / Chen, Y. / Chiu, C. / Mortensen, D.L. / Meilandt, W.J. / Liu, Y. / Heise, C.E. / Hoyte, K. / Luk, W. / Lu, Y. / Peng, K. / Wu, P. / Rouge, L. / Zhang, Y. / Lazarus, R.A. / Scearce-Levie, K. / Wang, W. / Wu, Y. / Tessier-Lavigne, M. / Watts, R.J.
履歴
登録2011年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Beta-secretase 1
H: FAB of YW412.8.31 antibody heavy chain
L: FAB of YW412.8.31 antibody light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2853
ポリマ－91,2853
非ポリマー00
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5340 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area33440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.112, 75.537, 112.016
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Beta-secretase 1 / Aspartyl protease 2 / ASP2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta- ...Aspartyl protease 2 / ASP2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta-site APP cleaving enzyme 1 / Memapsin-2 / Membrane-associated aspartic protease 2


分子量: 44643.145 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACE1, BACE, KIAA1149 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P56817, memapsin 2
#2: 抗体 FAB of YW412.8.31 antibody heavy chain


分子量: 23282.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 FAB of YW412.8.31 antibody light chain


分子量: 23359.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.59 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1 ul of the BACE1/Fab complex solution mixed with 1 ul of well solution containing 20% PEG 4000, 0.1M Tris, 0.2 M sodium acetate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.98057 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月10日
放射モノクロメーター: side scattering I-beam bent single crystal, asymmetric cut 4.9650 deg
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98057 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45 Å / Num. obs: 17490 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 55.69 Å2 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.366 / % possible all: 84.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→44.791 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2683 939 5.1 %5% random
Rwork0.222 ---
obs0.2243 17490 97.84 %-
all-17876 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.481 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.7721 Å20 Å2-8.6864 Å2
2---5.4823 Å20 Å2
3----1.2899 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→44.791 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6237 0 0 95 6332
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.94750.30781080.26342194X-RAY DIFFRACTION86
2.9475-3.13210.27811450.23572487X-RAY DIFFRACTION98
3.1321-3.37390.26041270.21272548X-RAY DIFFRACTION100
3.3739-3.71320.28361550.1992515X-RAY DIFFRACTION100
3.7132-4.25020.2211230.20312595X-RAY DIFFRACTION100
4.2502-5.35340.24631290.19862539X-RAY DIFFRACTION100
5.3534-44.79640.3061520.2682609X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.14430.0931-0.08080.1503-0.17410.1807-0.0955-0.09710.12280.13880.06940.09180.00970.436100.15270.0001-0.01050.40460.00140.184638.594562.880149.2642
20.3069-0.041-0.01350.0098-0.1090.2877-0.2120.0644-0.04590.05230.08080.1056-0.03110.1574-0.05460.1361-0.0167-0.02380.0978-0.05050.114525.341250.849416.262
30.1997-0.02670.1010.21640.28420.3355-0.1714-0.21710.0618-0.14130.04950.0548-0.1371-0.12160.00020.21660.0839-0.07580.1267-0.0450.125216.865867.383452.3019
40.03860.0273-0.06460.0654-0.03970.12-0.0161-0.0928-0.1187-0.2262-0.03790.22440.028-0.04300.19050.06560.02320.1426-0.02540.229415.166249.358528.8807
50.44950.11250.01820.8363-0.32910.8744-0.00670.0561-0.01380.01910.0136-0.0118-0.0212-0.0120.00010.04920.0093-0.02680.0065-0.0240.074527.86651.699292.4359
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN L AND RESID 1:110
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN L AND RESID 111:214
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN H AND RESID 1:114
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN H AND RESID 115:218
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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