+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3qks | ||||||
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Title | Mre11 Rad50 binding domain bound to Rad50 | ||||||
Components |
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Keywords | REPLICATION / RecA-like fold / coiled-coils / ATPase / exonuclease / endonuclease / ATP binding / DNA binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information DNA end binding / Y-form DNA binding / DNA double-strand break processing / 3'-5' exonuclease activity / DNA endonuclease activity / double-strand break repair / manganese ion binding / endonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / ATP hydrolysis activity ...DNA end binding / Y-form DNA binding / DNA double-strand break processing / 3'-5' exonuclease activity / DNA endonuclease activity / double-strand break repair / manganese ion binding / endonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pyrococcus furiosus (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Williams, G.J. / Williams, R.S. / Arvai, A. / Moncalian, G. / Tainer, J.A. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2011 Title: ABC ATPase signature helices in Rad50 link nucleotide state to Mre11 interface for DNA repair. Authors: Williams, G.J. / Williams, R.S. / Williams, J.S. / Moncalian, G. / Arvai, A.S. / Limbo, O. / Guenther, G. / Sildas, S. / Hammel, M. / Russell, P. / Tainer, J.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3qks.cif.gz | 182.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3qks.ent.gz | 146.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3qks.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3qks_validation.pdf.gz | 439.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3qks_full_validation.pdf.gz | 446.4 KB | Display | |
Data in XML | 3qks_validation.xml.gz | 19.2 KB | Display | |
Data in CIF | 3qks_validation.cif.gz | 27.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qk/3qks ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qk/3qks | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3qkrC 3qktC 3qkuC 1ii8S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 23615.232 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: N-terminal domain (UNP residues 1-195) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pyrococcus furiosus (archaea) / Gene: rad50, PF1167 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P58301, Hydrolases; Acting on acid anhydrides |
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#2: Protein | Mass: 20553.785 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: C-terminal domain (UNP residues 704-882) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pyrococcus furiosus (archaea) / Gene: rad50, PF1167 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P58301, Hydrolases; Acting on acid anhydrides |
#3: Protein/peptide | Mass: 4062.568 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Rad50 binding domain (UNP residues 348-381) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pyrococcus furiosus (archaea) / Gene: mre11, PF1166 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q8U1N9, Hydrolases; Acting on ester bonds |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.86 Å3/Da / Density % sol: 57.05 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 100 mM Tris, 200 mM magnesium chloride, 20% PEG3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 1 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: May 1, 2003 |
Radiation | Monochromator: SINGLE CRYSTAL SI(111) BENT MONOCHOROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→38.67 Å / Num. all: 32699 / Num. obs: 31661 / % possible obs: 96.83 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 27.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.1679 Å / Redundancy: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 86 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1II8 Resolution: 2.1→38.67 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.33 / Phase error: 29.47 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 85.831 Å2 / ksol: 0.388 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→38.67 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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