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- PDB-4txi: Construct of MICAL-1 containing the monooxygenase and calponin ho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4txi
タイトルConstruct of MICAL-1 containing the monooxygenase and calponin homology domains
要素Protein-methionine sulfoxide oxidase MICAL1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Monooxygenase / Calponin Homology / MICAL
機能・相同性
機能・相同性情報


hippocampal mossy fiber expansion / : / F-actin monooxygenase / F-actin monooxygenase activity / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / regulation of regulated secretory pathway / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / actin filament depolymerization / intercellular bridge ...hippocampal mossy fiber expansion / : / F-actin monooxygenase / F-actin monooxygenase activity / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / regulation of regulated secretory pathway / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / actin filament depolymerization / intercellular bridge / FAD binding / actin filament / monooxygenase activity / small GTPase binding / SH3 domain binding / actin binding / midbody / endosome membrane / ciliary basal body / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / nucleoplasm / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / DUF3585 / : / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / LIM zinc-binding domain signature. / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type ...bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / DUF3585 / : / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / LIM zinc-binding domain signature. / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FAD-binding domain / FAD binding domain / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / [F-actin]-monooxygenase MICAL1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.309 Å
データ登録者Alqassim, S.S. / Amzel, L.M. / Bianchet, M.A.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Modulation of MICAL Monooxygenase Activity by its Calponin Homology Domain: Structural and Mechanistic Insights.
著者: Alqassim, S.S. / Urquiza, M. / Borgnia, E. / Nagib, M. / Amzel, L.M. / Bianchet, M.A.
履歴
登録2014年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月27日Group: Data collection
改定 1.22017年8月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-methionine sulfoxide oxidase MICAL1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5254
ポリマ－67,5981
非ポリマー9273
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area26630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.924, 49.885, 95.852
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein-methionine sulfoxide oxidase MICAL1 / Molecule interacting with CasL protein 1 / mMical1 / NEDD9-interacting protein with calponin ...Molecule interacting with CasL protein 1 / mMical1 / NEDD9-interacting protein with calponin homology and LIM domains


分子量: 67598.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mical1, Mical, Nical / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8VDP3, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: Q8VDP3, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; NADHまたはNADPHを片方の電子供与体とし、1つの酸素原子を取り込む
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 2000 MME, HEPES buffer / PH範囲: 7-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.309→32.142 Å / Num. obs: 28540 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 1.231 / Net I/av σ(I): 16.989 / Net I/σ(I): 9.2 / Num. measured all: 93863
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.31-2.3520.49310810.77173.8
2.35-2.392.50.27112490.67683.7
2.39-2.442.80.29213120.72390
2.44-2.4930.28414040.73993.4
2.49-2.5430.27314360.73697.7
2.54-2.63.20.2414720.68698.7
2.6-2.673.30.24515090.78699.7
2.67-2.743.50.22214840.795100
2.74-2.823.60.19214740.85499.9
2.82-2.913.60.15815070.852100
2.91-3.013.60.14214900.925100
3.01-3.133.70.11614910.93399.9
3.13-3.283.60.11614961.158100
3.28-3.453.50.11914771.74199.5
3.45-3.673.40.09914572.84696.9
3.67-3.952.60.09312593.99782.6
3.95-4.353.30.05213201.83387.5
4.35-4.983.70.04315151.523100
4.98-6.273.70.0415391.09399.9
6.27-503.50.03315681.42598.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データスケーリング
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.309→32.142 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2793 1369 4.84 %RANDOM
Rwork0.2162 ---
obs0.2193 28275 94.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.309→32.142 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4499 0 61 197 4757
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014687
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2616366
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2041684
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045702
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007817
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.309-2.39150.36781260.27352189X-RAY DIFFRACTION78
2.3915-2.48730.31351220.24692586X-RAY DIFFRACTION91
2.4873-2.60040.31500.24842765X-RAY DIFFRACTION98
2.6004-2.73740.30221370.24382853X-RAY DIFFRACTION100
2.7374-2.90880.26861470.23722821X-RAY DIFFRACTION100
2.9088-3.13330.33651300.24492846X-RAY DIFFRACTION100
3.1333-3.44820.33031410.27562676X-RAY DIFFRACTION94
3.4482-3.94640.37271340.23952540X-RAY DIFFRACTION88
3.9464-4.96910.22861300.1792665X-RAY DIFFRACTION93
4.9691-32.14470.17461520.15182965X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8654-0.03530.26971.76-0.47382.83330.1-0.0550.04260.0001-0.0814-0.2045-0.53150.5067-0.02230.501-0.14380.06080.2811-0.00280.2895-30.51970.840723.2758
25.2324-1.1956-1.00926.1006-0.49986.7594-0.1871-0.1066-0.32590.0778-0.0451-0.38840.23110.51150.18740.34640.0028-0.02990.27780.01120.2482-26.0401-32.128458.8449
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( chain A and resid 8:487 )A8 - 487
2X-RAY DIFFRACTION2( chain A and resid 507:614 )A507 - 614

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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