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万見
- PDB-3qgw: Crystal Structure of ITK kinase bound to an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qgw
タイトルCrystal Structure of ITK kinase bound to an inhibitor
要素Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Protein Kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


NK T cell differentiation / gamma-delta T cell activation / Generation of second messenger molecules / cellular defense response / FCERI mediated Ca+2 mobilization / T cell activation / positive regulation of cytokine production / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase ...NK T cell differentiation / gamma-delta T cell activation / Generation of second messenger molecules / cellular defense response / FCERI mediated Ca+2 mobilization / T cell activation / positive regulation of cytokine production / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / adaptive immune response / intracellular signal transduction / signal transduction / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. ...Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-L7A / Chem-PQC / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Brown, K. / Cheetham, G.M.T.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Discovery and structure-activity relationship of 3-aminopyrid-2-ones as potent and selective interleukin-2 inducible T-cell kinase (Itk) inhibitors
著者: Charrier, J.D. / Miller, A. / Kay, D.P. / Brenchley, G. / Twin, H.C. / Collier, P.N. / Ramaya, S. / Keily, S.B. / Durrant, S.J. / Knegtel, R.M. / Tanner, A.J. / Brown, K. / Curnock, A.P. / Jimenez, J.M.
履歴
登録2011年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
B: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7124
ポリマ－64,9882
非ポリマー7242
水19,9611108
1
A: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9272
ポリマ－32,4941
非ポリマー4331
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7852
ポリマ－32,4941
非ポリマー2911
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.86, 74.38, 78.83
Angle α, β, γ (deg.)90, 94, 90
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1091-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ITK/TSK / Kinase EMT / T-cell-specific kinase / Tyrosine-protein kinase Lyk


分子量: 32494.090 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 357-620 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITK, EMT, LYK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q08881, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-PQC / 3-[(8-phenylthieno[2,3-h]quinazolin-2-yl)amino]benzenesulfonamide


分子量: 432.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H16N4O2S2
#3: 化合物 ChemComp-L7A / N-(6-oxo-1,6-dihydro-3,4'-bipyridin-5-yl)benzamide / 3-Benzoylamino-5-(pyridin-4-yl)-(1H)-pyridin-2-one


分子量: 291.304 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H13N3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.57 %

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 38981 / Num. obs: 38981 / % possible obs: 91.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.32 435 RANDOM
Rwork0.245 --
all0.245 38915 -
obs0.245 29044 -
原子変位パラメータBiso mean: 29.1979 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.409 Å20 Å2-1.337 Å2
2---0.285 Å20 Å2
3---9.694 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3878 0 52 1108 5038
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.7392
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.8882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.6082.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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