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- PDB-3pry: Crystal structure of the middle domain of human HSP90-beta refine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pry
タイトルCrystal structure of the middle domain of human HSP90-beta refined at 2.3 A resolution
要素Heat shock protein HSP 90-beta
キーワードCHAPERONE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / heat shock protein / HSP90B
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90-CDC37 chaperone complex / receptor ligand inhibitor activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface / protein kinase regulator activity ...HSP90-CDC37 chaperone complex / receptor ligand inhibitor activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / telomerase holoenzyme complex assembly / Respiratory syncytial virus genome replication / Uptake and function of diphtheria toxin / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / dendritic growth cone / The NLRP3 inflammasome / : / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / telomere maintenance via telomerase / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / cellular response to interleukin-4 / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / axonal growth cone / DNA polymerase binding / supramolecular fiber organization / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / placenta development / tau protein binding / kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / disordered domain specific binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / double-stranded RNA binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / MHC class II protein complex binding / regulation of protein localization / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / protein dimerization activity / regulation of cell cycle / protein stabilization / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / virion attachment to host cell / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Pilka, E. / Sharpe, T.D. / Cooper, C.D.O. / Phillips, C. / Berridge, G. / Ayinampudi, V. / Fedorov, O. / Keates, T. / Thangaratnarajah, C. ...Chaikuad, A. / Pilka, E. / Sharpe, T.D. / Cooper, C.D.O. / Phillips, C. / Berridge, G. / Ayinampudi, V. / Fedorov, O. / Keates, T. / Thangaratnarajah, C. / Zimmermann, T. / Vollmar, M. / Yue, W.W. / Che, K.H. / Krojer, T. / Muniz, J.R.C. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Bullock, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the middle domain of human HSP90-beta refined at 2.3 A resolution
著者: Chaikuad, A. / Pilka, E. / Sharpe, T.D. / Cooper, C.D.O. / Phillips, C. / Berridge, G. / Ayinampudi, V. / Fedorov, O. / Keates, T. / Thangaratnarajah, C. / Zimmermann, T. / Vollmar, M. / Yue, ...著者: Chaikuad, A. / Pilka, E. / Sharpe, T.D. / Cooper, C.D.O. / Phillips, C. / Berridge, G. / Ayinampudi, V. / Fedorov, O. / Keates, T. / Thangaratnarajah, C. / Zimmermann, T. / Vollmar, M. / Yue, W.W. / Che, K.H. / Krojer, T. / Muniz, J.R.C. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Bullock, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2010年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
B: Heat shock protein HSP 90-beta
C: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,08811
ポリマ－95,4943
非ポリマー5958
水3,963220
1
A: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9272
ポリマ－31,8311
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2687
ポリマ－31,8311
非ポリマー4366
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8932
ポリマ－31,8311
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.710, 73.710, 149.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
12C
22A
32B
13C
23A
33B
14A
24B
34C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111PROPROHISHIS4AA287 - 3205 - 38
211PROPROHISHIS4BB287 - 3205 - 38
311PROPROHISHIS4CC287 - 3205 - 38
121PHEPHEPHEPHE6AA321 - 32939 - 47
221PHEPHEPHEPHE6BB321 - 32939 - 47
321PHEPHEPHEPHE6CC321 - 32939 - 47
131ARGARGPROPRO4AA330 - 34048 - 58
231ARGARGPROPRO4BB330 - 34048 - 58
331ARGARGPROPRO4CC330 - 34048 - 58
141ILEILEASPASP2AA353 - 38271 - 100
241ILEILEASPASP2BB353 - 38271 - 100
341ILEILEASPASP2CC353 - 38271 - 100
151ILEILELEULEU3AA400 - 419118 - 137
251ILEILELEULEU3BB400 - 419118 - 137
351ILEILELEULEU3CC400 - 419118 - 137
161ALAALAGLUGLU4AA420 - 465138 - 183
261ALAALAGLUGLU4BB420 - 465138 - 183
361ALAALAGLUGLU4CC420 - 465138 - 183
112METMETILEILE4CC466 - 486184 - 204
212METMETILEILE4AA466 - 486184 - 204
312METMETILEILE4BB466 - 486184 - 204
113THRTHRPHEPHE6CC487 - 508205 - 226
213THRTHRPHEPHE6AA487 - 508205 - 226
313THRTHRPHEPHE6BB487 - 508205 - 226
114GLUGLUGLUGLU4AA509 - 545227 - 263
214GLUGLUGLUGLU4BB509 - 545227 - 263
314GLUGLUGLUGLU4CC509 - 545227 - 263

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-beta / HSP 90 / Heat shock 84 kDa / HSP 84 / HSP84


分子量: 31831.301 Da / 分子数: 3 / 断片: middle domain (UNP residues 284-543) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AB1, HSP90B, HSPC2, HSPCB / プラスミド: pNIC-CTHF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3-pRARE2 / 参照: UniProt: P08238
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.76 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25.5% PEG3350, 0.17 M ammonium sulfate, 15% glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月14日 / 詳細: Kirkpatrick Baez bimorph mirror pair
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.675
11-H, H+K, -L20.325
反射解像度: 2.28→39.19 Å / Num. all: 41223 / Num. obs: 41218 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 48.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.28→2.4 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.637 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 6039 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1HK7

1hk7


解像度: 2.28→39.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 9.181 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R Free: 0.043 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21716 2023 4.9 %RANDOM
Rwork0.17192 ---
obs0.17417 39156 99.57 %-
all-41218 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.369 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.93 Å20 Å20 Å2
2--4.93 Å20 Å2
3----9.85 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.355 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→39.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6123 0 36 220 6379
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0226281
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024399
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3641.9728452
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.858310678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7265755
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.46624310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.517151163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9531548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2929
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.51333776
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.95831518
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.98456087
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.50782505
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.683112362
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A296TIGHT POSITIONAL0.160.05
12B296TIGHT POSITIONAL0.180.05
13C296TIGHT POSITIONAL0.180.05
11A1528MEDIUM POSITIONAL0.590.5
12B1528MEDIUM POSITIONAL0.620.5
13C1528MEDIUM POSITIONAL0.510.5
11A298LOOSE POSITIONAL0.465
12B298LOOSE POSITIONAL0.495
13C298LOOSE POSITIONAL0.615
11A296TIGHT THERMAL1.320.5
12B296TIGHT THERMAL1.190.5
13C296TIGHT THERMAL1.340.5
11A1528MEDIUM THERMAL1.262
12B1528MEDIUM THERMAL1.162
13C1528MEDIUM THERMAL1.22
11A298LOOSE THERMAL1.0910
12B298LOOSE THERMAL1.2410
13C298LOOSE THERMAL1.1110
21C281MEDIUM POSITIONAL0.460.5
22A281MEDIUM POSITIONAL0.550.5
23B281MEDIUM POSITIONAL0.380.5
21C281MEDIUM THERMAL1.242
22A281MEDIUM THERMAL1.082
23B281MEDIUM THERMAL1.172
31C261LOOSE POSITIONAL0.835
32A261LOOSE POSITIONAL1.125
33B261LOOSE POSITIONAL1.015
31C261LOOSE THERMAL4.2110
32A261LOOSE THERMAL4.4710
33B261LOOSE THERMAL2.7710
41A469MEDIUM POSITIONAL0.580.5
42B469MEDIUM POSITIONAL0.520.5
43C469MEDIUM POSITIONAL0.560.5
41A469MEDIUM THERMAL1.362
42B469MEDIUM THERMAL1.362
43C469MEDIUM THERMAL1.182
LS精密化 シェル解像度: 2.279→2.338 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 141 -
Rwork0.215 2840 -
obs--98.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.85280.20510.5580.55750.55591.1925-0.0567-0.0632-0.1028-0.02160.01550.01990.08760.01610.04120.06290.0182-0.0090.0531-0.01080.010711.695834.030538.2921
20.62710.1072-0.20491.0991-0.79132.9485-0.06430.05050.1735-0.09670.032-0.0037-0.16240.01750.03230.0618-0.0296-0.0350.06830.00360.05077.696445.987711.1751
30.64880.4120.85641.8377-0.1491.1385-0.0263-0.0351-0.0749-0.1531-0.0058-0.2191-0.05260.00910.03220.10790.00930.0070.11970.03310.0227-1.408515.61265.9088
40.7296-0.15590.93171.3296-0.57043.2149-0.0586-0.05470.0490.1087-0.0427-0.1384-0.06380.02350.10130.0461-0.0211-0.00680.08260.03330.07314.97144.227431.514
51.81491.442-0.39111.4155-0.78380.4079-0.11680.06560.418-0.12950.13380.3402-0.03-0.0834-0.0170.174-0.0044-0.04840.10410.03330.179340.620736.15034.7728
61.01870.22120.86770.70020.09143.42980.0687-0.12350.0773-0.03960.09610.04090.0235-0.0893-0.16480.0267-0.00510.04040.0849-0.02610.089341.655629.022330.0363
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A284 - 398
2X-RAY DIFFRACTION2A399 - 546
3X-RAY DIFFRACTION3B284 - 388
4X-RAY DIFFRACTION4B389 - 546
5X-RAY DIFFRACTION5C285 - 369
6X-RAY DIFFRACTION6C370 - 545

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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