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Yorodumi- PDB-3qhe: Crystal structure of the complex between the armadillo repeat dom... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3qhe | ||||||
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Title | Crystal structure of the complex between the armadillo repeat domain of adenomatous polyposis coli and the tyrosine-rich domain of Sam68 | ||||||
Components |
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Keywords | signaling protein/splicing / Armadillo repeat superhelix / Regulation of Wnt signaling / tumor suppressor protein / adaptor protein / RNA-binding protein / signaling protein-splicing protein complex / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / signaling protein-splicing complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of RNA export from nucleus / Grb2-Sos complex / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of RNA export from nucleus / regulation of microtubule-based movement / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly ...regulation of RNA export from nucleus / Grb2-Sos complex / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of RNA export from nucleus / regulation of microtubule-based movement / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / pattern specification process / bicellular tight junction assembly / protein kinase regulator activity / negative regulation of microtubule depolymerization / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / microtubule plus-end binding / beta-catenin destruction complex / poly(A) binding / regulation of microtubule-based process / heart valve development / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / catenin complex / Wnt signalosome / poly(U) RNA binding / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / cell fate specification / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / endocardial cushion morphogenesis / dynein complex binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Apoptotic cleavage of cellular proteins / regulation of cell differentiation / positive regulation of translational initiation / mitotic cytokinesis / bicellular tight junction / lateral plasma membrane / signaling adaptor activity / protein tyrosine kinase binding / SH2 domain binding / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / adherens junction / G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / kinetochore / mRNA processing / ruffle membrane / beta-catenin binding / Wnt signaling pathway / SH3 domain binding / positive regulation of protein catabolic process / G2/M transition of mitotic cell cycle / cell migration / Ovarian tumor domain proteases / lamellipodium / insulin receptor signaling pathway / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / T cell receptor signaling pathway / microtubule binding / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-containing complex assembly / microtubule / cell adhesion / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / mRNA binding / centrosome / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Morishita, E.C.J. / Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Ishizuku-Katsura, Y. / Tomabechi, Y. / Terada, T. / Handa, N. / Shirouzu, M. / Akiyama, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2011 Title: Crystal structures of the armadillo repeat domain of adenomatous polyposis coli and its complex with the tyrosine-rich domain of sam68 Authors: Morishita, E.C. / Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Ishizuka-Katsura, Y. / Tomabechi, Y. / Hayashi, T. / Terada, T. / Handa, N. / Shirouzu, M. / Akiyama, T. / Yokoyama, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3qhe.cif.gz | 270.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3qhe.ent.gz | 222.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3qhe.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qh/3qhe ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qh/3qhe | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3au3SC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37502.219 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Armadillo repeat domain, residues 396-732 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Description: E. coli cell-free system / Plasmid: pCR2.1 / Production host: cell free synthsis (unknown) / References: UniProt: P25054 #2: Protein | Mass: 6493.303 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Tyrosine-rich domain, residues 365-419 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Description: E. coli cell-free system / Plasmid: pCR2.1 / Production host: cell free synthsis (unknown) / References: UniProt: Q07666 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.28 Å3/Da / Density % sol: 46.15 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 100mM BIS-TRIS (pH 5.5), 150mM NaCl, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 30, 2010 |
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→64.18 Å / Num. all: 31344 / Num. obs: 31344 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 7.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.53 Å / Redundancy: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.388 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 4539 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3AU3 Resolution: 2.4→64.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 14.657 / SU ML: 0.157 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.239 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; ASN709-LEU710 and LEU710-ILE711 C-N bonds in chain C, 0.91A and 1.05A, respectively, lie outside of the accepted range for the peptide bond ...Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; ASN709-LEU710 and LEU710-ILE711 C-N bonds in chain C, 0.91A and 1.05A, respectively, lie outside of the accepted range for the peptide bond (1.30-1.45). depositors said that it was hard to build them suitably because these residues are in a region of poor density.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.716 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→64.18 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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