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万見
- PDB-3t7u: A NeW Crystal structure of APC-ARM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t7u
タイトルA NeW Crystal structure of APC-ARM
要素Adenomatous polyposis coli protein
キーワードCELL ADHESION / Armadillo repeats domain
機能・相同性
機能・相同性情報


APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process ...APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process / negative regulation of microtubule depolymerization / catenin complex / beta-catenin destruction complex / heart valve development / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / protein kinase regulator activity / Wnt signalosome / cell fate specification / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / endocardial cushion morphogenesis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / dynein complex binding / mitotic cytokinesis / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / adherens junction / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / beta-catenin binding / kinetochore / ruffle membrane / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / Ovarian tumor domain proteases / insulin receptor signaling pathway / cell migration / nervous system development / lamellipodium / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein-containing complex assembly / microtubule binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / cell adhesion / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat ...Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / APC repeat / SAMP Motif / EB-1 Binding Domain / APC basic domain / APC 15 residue motif / Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Coiled-coil N-terminus of APC, dimerisation domain / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Adenomatous polyposis coli protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Zhang, Z. / Wu, G.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of the armadillo repeat domain of adenomatous polyposis coli which reveals its inherent flexibility
著者: Zhang, Z. / Lin, K. / Gao, L. / Chen, L. / Shi, X. / Wu, G.
履歴
登録2011年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenomatous polyposis coli protein
B: Adenomatous polyposis coli protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,2874
ポリマ－84,0972
非ポリマー1902
水46826
1
A: Adenomatous polyposis coli protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2383
ポリマ－42,0481
非ポリマー1902
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Adenomatous polyposis coli protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0481
ポリマ－42,0481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.496, 72.496, 129.981
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 407 - 733 / Label seq-ID: 10 - 336

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Adenomatous polyposis coli protein / Protein APC / Deleted in polyposis 2.5


分子量: 42048.312 Da / 分子数: 2 / 断片: ARM 1-7 domain, UNP residues 407-775 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APC, DP2.5 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25054
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.55 % / Mosaicity: 0.431 °
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.02M Sodium phosphate monobasic monohydrate, 0.18M Potassium phosphate dibasic, vapor diffusion, hanging drop, temperature 287K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 10096 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 20.3 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.058 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.920.70.559981.2211100
2.9-3.0220.90.3839911.1161100
3.02-3.1520.90.279971.0981100
3.15-3.3220.80.179990.9361100
3.32-3.5320.70.1379921.084199.9
3.53-3.820.70.09810160.987199.9
3.8-4.1820.40.0849991.013199.2
4.18-4.7920.10.06810211.043199.2
4.79-6.0319.90.06910381.065199.5
6.03-5017.80.0610451.016194.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NMW

3nmw


解像度: 2.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.874 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 18.87 / SU ML: 0.189 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.845 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3126 447 4.9 %RANDOM
Rwork0.2689 ---
obs0.2712 9077 53.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.18 Å2 / Biso mean: 60.8089 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20.18 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4771 0 10 26 4807
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0214823
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9081.9546506
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg45612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.66224.4200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.38715886
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0821530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2761
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023488
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1071.53065
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.20424874
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.32631758
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5324.51632
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2324 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.30.5
MEDIUM THERMAL0.142
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 32 -
Rwork0.149 617 -
all-649 -
obs--53.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.75020.2452-0.28092.02882.03595.3486-0.0073-0.13110.1367-0.03580.04790.0499-0.20750.2762-0.04060.0112-0.0046-0.00630.350.09210.26259.348615.5498-30.3244
22.1526-0.71881.84160.8978-1.32895.13740.1356-0.04460.0301-0.20740.03180.03940.2717-0.3209-0.16740.1914-0.11830.05450.1168-0.0230.281417.8833-21.1603-12.8564
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A405 - 734
2X-RAY DIFFRACTION2B405 - 734

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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