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万見
- PDB-3pdc: Crystal structure of hydrolase domain of human soluble epoxide hy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pdc
タイトルCrystal structure of hydrolase domain of human soluble epoxide hydrolase complexed with a benzoxazole inhibitor
要素Epoxide hydrolase 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / epoxide hydrolase / hydrolase / hypertension / beta barrel / alpha/beta hydrolase fold / epoxide hydrolase fold / Acts on epoxides (alkene oxides / oxiranes) and arene oxides. Plays a role in xenobiotic metabolism by degrading potentially toxic epoxides. Also determines steady-state levels of physiological mediators. Has low phosphatase activity / Binds Mg2+ / Acetylation of lysine / cytoplasm / peroxisome / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / epoxide metabolic process / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) ...lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / epoxide metabolic process / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / epoxide hydrolase activity / regulation of cholesterol metabolic process / dephosphorylation / phosphatase activity / peroxisomal matrix / toxic substance binding / cholesterol homeostasis / regulation of cell growth / Peroxisomal protein import / response to toxic substance / peroxisome / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain ...Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZYI / Bifunctional epoxide hydrolase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kurumbail, R.G. / Williams, J.M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Discovery of potent inhibitors of soluble epoxide hydrolase by combinatorial library design and structure-based virtual screening.
著者: Xing, L. / McDonald, J.J. / Kolodziej, S.A. / Kurumbail, R.G. / Williams, J.M. / Warren, C.J. / O'Neal, J.M. / Skepner, J.E. / Roberds, S.L.
履歴
登録2010年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年2月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression ..._pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epoxide hydrolase 2
B: Epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,1824
ポリマ－78,6242
非ポリマー5572
水3,441191
1
A: Epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子

B: Epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,1824
ポリマ－78,6242
非ポリマー5572
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)46.523, 79.902, 89.318
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.223, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The asymmetric unit contains two copies of the biological unit(unit 1)

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要素

#1: タンパク質 Epoxide hydrolase 2 / Cytosolic epoxide hydrolase / CEH / Epoxide hydratase / Soluble epoxide hydrolase / SEH


分子量: 39312.016 Da / 分子数: 2 / 断片: Hydrolase domain (UNP residues 226 to 548) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHX2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): sf21 / 参照: UniProt: P34913, soluble epoxide hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-ZYI / N-(5-chloro-1,3-benzoxazol-2-yl)-2-cyclopentylacetamide


分子量: 278.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H15ClN2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.4
詳細: 26-30% PEG6K, 0.1M sodium cacodylate, 0.07M ammonium acetate, 0.1M magnesium acetate, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月22日 / 詳細: osmic mirrors
放射モノクロメーター: osmic mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 18410 / Num. obs: 18410 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.12 / Χ2: 0.969 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.6-2.692.20.38116230.75180.9
2.69-2.82.30.33519040.73691.9
2.8-2.932.40.29318960.80193
2.93-3.082.50.24419110.83494.5
3.08-3.272.50.18818910.90594.3
3.27-3.522.50.14719560.96395.4
3.52-3.8820.12613091.16763.3
3.88-4.432.80.09618211.05389.4
4.43-5.5730.08320351.0898.6
5.57-203.10.06120641.20498.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
X-PLOR位相決定
X-PLOR精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1S80

1s80


解像度: 2.6→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Isotropic B factor refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.333 897 -Random selection of 5% of reflections
Rwork0.279 ---
all0.288 18003 --
obs0.279 18003 90 %-
原子変位パラメータBiso max: 81.16 Å2 / Biso mean: 23.9855 Å2 / Biso min: 2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.426 Å / Luzzati d res low obs: 10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5196 0 38 191 5425
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.55
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d22.8
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.6-2.720.4341040.372X-RAY DIFFRACTION212580.9
5.17-200.2911380.252X-RAY DIFFRACTION253598.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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