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- PDB-3pc8: X-ray crystal structure of the heterodimeric complex of XRCC1 and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pc8
タイトルX-ray crystal structure of the heterodimeric complex of XRCC1 and DNA ligase III-alpha BRCT domains.
要素
  • DNA ligase 3
  • DNA repair protein XRCC1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/LIGASE / DNA repair / BRCT domain / Protein:protein interactions / DNA BINDING PROTEIN - LIGASE complex / DNA BINDING PROTEIN-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / DNA ligase III-XRCC1 complex / negative regulation of mitochondrial DNA replication / oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding ...Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / DNA ligase III-XRCC1 complex / negative regulation of mitochondrial DNA replication / oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / negative regulation of protein ADP-ribosylation / base-excision repair, DNA ligation / DNA ligase activity / poly-ADP-D-ribose binding / DNA ligase (ATP) / positive regulation of single strand break repair / DNA ligase (ATP) activity / voluntary musculoskeletal movement / cerebellum morphogenesis / single strand break repair / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / DNA ligation / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / lagging strand elongation / response to hydroperoxide / mitochondrial DNA repair / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / DNA biosynthetic process / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / site of DNA damage / mitochondrion organization / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair, gap-filling / : / hippocampus development / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-strand break repair / chromosome, telomeric region / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / cell cycle / cell division / DNA repair / chromatin / nucleolus / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase 3, BRCT domain / DNA ligase 3 BRCT domain / DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. ...DNA ligase 3, BRCT domain / DNA ligase 3 BRCT domain / DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / BRCT domain / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / Zinc finger, PARP-type / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA ligase 3 / DNA repair protein XRCC1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Cuneo, M.J. / Krahn, J.M. / London, R.E.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2011
タイトル: The structural basis for partitioning of the XRCC1/DNA ligase III-{alpha} BRCT-mediated dimer complexes.
著者: Cuneo, M.J. / Gabel, S.A. / Krahn, J.M. / Ricker, M.A. / London, R.E.
履歴
登録2010年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月2日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein XRCC1
B: DNA repair protein XRCC1
C: DNA ligase 3
D: DNA ligase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5606
ポリマ－43,4134
非ポリマー1462
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: DNA repair protein XRCC1
C: DNA ligase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7072
ポリマ－21,7072
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area10080 Å2
手法PISA
3
B: DNA repair protein XRCC1
D: DNA ligase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8534
ポリマ－21,7072
非ポリマー1462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area9740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.320, 163.480, 36.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-21-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B
14C
24D
15C
25D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and (backbone or name CB) and (resseq 540:588 or resseq 599:626)A0
121chain A and (backbone or name CB) and (resseq 540:588 or resseq 599:626)A0
211chain B and (backbone or name CB) and (resseq 540:588 or resseq 599:626)B0
221chain B and (backbone or name CB) and (resseq 540:588 or resseq 599:626)B0
112chain A and (backbone or name CB) and (resseq 593:598 or resseq 627:630)A0
122chain A and (backbone or name CB) and (resseq 593:598 or resseq 627:630)A0
212chain B and (backbone or name CB) and (resseq 593:598 or resseq 627:630)B0
222chain B and (backbone or name CB) and (resseq 593:598 or resseq 627:630)B0
113chain A and resseq 589:592A589 - 592
213chain B and resseq 589:592B589 - 592
114chain C and (backbone or name CB) and (resseq 848:881 or resseq 888:890)C0
124chain C and (backbone or name CB) and (resseq 848:881 or resseq 888:890)C0
214chain D and (backbone or name CB) and (resseq 848:881 or resseq 888:890)D0
224chain D and (backbone or name CB) and (resseq 848:881 or resseq 888:890)D0
115chain C and (backbone or name CB) and (resseq 902:918)C0
215chain D and (backbone or name CB) and (resseq 902:918)D0

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein XRCC1 / X-ray repair cross-complementing protein 1


分子量: 11753.289 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 534-631 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Xrcc-1, Xrcc1 / プラスミド: petDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-RIL / 参照: UniProt: Q60596
#2: タンパク質 DNA ligase 3 / DNA ligase III / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 3


分子量: 9953.292 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 924-1008 / Mutation: C842S, C921S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG3 / プラスミド: pColaDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-RIL / 参照: UniProt: P49916, DNA ligase (ATP)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 4000, 0.1M Tris, and 0.2 M MgCl2 , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月25日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→35 Å / Num. all: 17621 / Num. obs: 17621 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 39.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 26.14
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.31-2.370.2446.45916109483.2
2.37-2.430.1969.48492127899
2.43-2.50.17110.987411257100
2.5-2.580.13712.986131227100
2.58-2.660.13313.88304119399.9
2.66-2.760.114168009114899.8
2.76-2.860.08819.578621123100
2.86-2.980.07122.974931066100
2.98-3.110.05826.973371050100
3.11-3.260.05130.76862982100
3.26-3.440.05431.2629294098.1
3.44-3.650.05234.4495378887.1
3.65-3.90.04636.5267454664.6
3.9-4.210.03543435774293.2
4.21-4.610.02951.95005737100
4.61-5.160.02851.84651678100
5.16-5.960.02849.44058599100
5.96-7.30.02649.23450519100
7.3-10.320.02854.62597408100
10.320.0354.3135124695

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
StructureStudioデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.31→33.511 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.02 / FOM work R set: 0.8403 / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2465 880 5 %random
Rwork0.1973 ---
obs0.1998 17611 95.92 %-
all-17611 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.675 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 132.67 Å2 / Biso mean: 35.917 Å2 / Biso min: 9.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.9745 Å2-0 Å2-0 Å2
2---10.1732 Å2-0 Å2
3----2.8013 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→33.511 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2830 0 9 208 3047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043049
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7214135
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053428
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003550
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2721125
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A370X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.075
12B370X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.075
21A45X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.092
22B45X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.092
31A34X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.056
32B34X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.056
41C178X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.09
42D178X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.09
51C85X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
52D85X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3071-2.45160.30081360.24472621275792
2.4516-2.64080.31411500.221828492999100
2.6408-2.90650.26391500.217728482998100
2.9065-3.32670.24261530.203228963049100
3.3267-4.190.26271290.20962453258284
4.19-33.51410.20021620.161230643226100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.517-0.7995-0.08593.99391.15243.6521-0.00590.0086-0.14240.0388-0.01550.25050.043-0.051300.0264-0.03130.0210.10010.02450.0791-16.04855.2734-2.3471
21.40480.61410.91426.43190.73963.4038-0.01440.11340.1372-0.1134-0.01820.1727-0.0640.0771-0.00010.10670.02450.00280.14080.02050.1195-16.650129.5525-4.5323
33.98950.9275-0.53063.4252-0.88261.41380.1208-0.0371-0.15140.1143-0.1041-0.26440.13640.1829-0.01210.0375-0.0098-0.03810.0517-0.01960.0448-7.5565-17.8732-3.6406
44.7205-0.80340.90043.4441.54751.17080.04890.48920.3034-0.4284-0.0143-0.4709-0.21730.39030.00010.17460.00210.02360.26840.05110.2314-9.449553.3348-2.9753
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA534 - 630
2X-RAY DIFFRACTION2chain B or (chain X and resid 1) or (chain S and (resid 170:172 or resid 72 or resid 215))B1
3X-RAY DIFFRACTION3chain CC846 - 922
4X-RAY DIFFRACTION4chain DD845 - 922

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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