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万見
- PDB-3pb1: Crystal Structure of a Michaelis Complex between Plasminogen Acti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pb1
タイトルCrystal Structure of a Michaelis Complex between Plasminogen Activator Inhibitor-1 and Urokinase-type Plasminogen Activator
要素
  • Plasminogen activator inhibitor 1
  • Plasminogen activator, urokinase
キーワードhydrolase Inhibitor/Hydrolase / PAI-1 / uPA / Michaelis complex / Structural Genomics / Structure 2 Function Project / S2F / hydrolase Inhibitor-Hydrolase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukotriene production involved in inflammatory response / dentinogenesis / negative regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / negative regulation of smooth muscle cell migration / peptidase inhibitor complex / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of wound healing / positive regulation of odontoblast differentiation / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / u-plasminogen activator ...positive regulation of leukotriene production involved in inflammatory response / dentinogenesis / negative regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / negative regulation of smooth muscle cell migration / peptidase inhibitor complex / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of wound healing / positive regulation of odontoblast differentiation / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / u-plasminogen activator / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / negative regulation of endopeptidase activity / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / negative regulation of plasminogen activation / negative regulation of blood coagulation / regulation of smooth muscle cell migration / regulation of signaling receptor activity / positive regulation of monocyte chemotaxis / serine-type endopeptidase complex / Dissolution of Fibrin Clot / smooth muscle cell migration / plasminogen activation / regulation of cell adhesion mediated by integrin / tertiary granule membrane / replicative senescence / ECM proteoglycans / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cell adhesion / specific granule membrane / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / negative regulation of cell migration / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / platelet alpha granule lumen / positive regulation of interleukin-8 production / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / chemotaxis / blood coagulation / Platelet degranulation / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix / defense response to Gram-negative bacterium / protease binding / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Urokinase-type plasminogen activator / Plasminogen activator inhibitor 1 / :
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lin, Z. / Jiang, L. / Huang, M. / Structure 2 Function Project (S2F)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural basis for recognition of urokinase-type plasminogen activator by plasminogen activator inhibitor-1.
著者: Lin, Z. / Jiang, L. / Yuan, C. / Jensen, J.K. / Zhang, X. / Luo, Z. / Furie, B.C. / Furie, B. / Andreasen, P.A. / Huang, M.
履歴
登録2010年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: Plasminogen activator inhibitor 1
E: Plasminogen activator, urokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,4144
ポリマ－71,2212
非ポリマー1922
水5,657314
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area25590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.711, 97.711, 171.916
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Plasminogen activator inhibitor 1 / PAI / PAI-1 / Endothelial plasminogen activator inhibitor / Serpin E1


分子量: 42795.066 Da / 分子数: 1 / 変異: N150H, K154T, Q319L, M354I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SERPINE1, PAI1, PLANH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05121
#2: タンパク質 Plasminogen activator, urokinase


分子量: 28426.373 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 143-395 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLAU, RP11-417O11.1-002 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類)
参照: UniProt: Q5SWW8, UniProt: P00749*PLUS, u-plasminogen activator
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 314 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 1.4M ammonium sulfate, 0.1M Tris-HCl, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2010年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→99 Å / Num. all: 81438 / Num. obs: 80462 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Rsym value: 0.185 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.589 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 3996 / Rsym value: 0.633 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
CCP4モデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DVM

1dvm


解像度: 2.3→38.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 6.525 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.23 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27199 2142 5 %RANDOM
Rwork0.22049 ---
obs0.22304 40338 99.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.466 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4926 0 10 314 5250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0225061
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.261.956864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.725619
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.97723.6225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.95815862
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6171531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2760
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213804
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5861.53098
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1425025
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.56231963
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.724.51839
LS精密化 シェル解像度: 2.301→2.361 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 164 -
Rwork0.249 2885 -
obs--98.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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