[日本語] English
万見
- PDB-3p4y: Helicase domain of reverse gyrase from Thermotoga maritima - P2 form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p4y
タイトルHelicase domain of reverse gyrase from Thermotoga maritima - P2 form
要素reverse gyrase helicase domain
キーワードISOMERASE / TOPOISOMERASE / DNA SUPERCOILING / ARCHAEA / HELICASE
機能・相同性
機能・相同性情報


reverse gyrase activity / Isomerases; Isomerases altering macromolecular conformation; Enzymes altering nucleic acid conformation / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA unwinding involved in DNA replication / DNA topological change / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Reverse gyrase, zinc finger / Reverse gyrase zinc finger / Reverse gyrase / Reverse gyrase, TOPRIM domain / Zinc finger reverse gyrase N-terminal-type profile. / Zinc finger reverse gyrase C-terminal-type profile. / Topoisomerase (Topo) IA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IA, domain 2 / DNA topoisomerase, type IA, DNA-binding domain / DNA topoisomerase, type IA, central ...Reverse gyrase, zinc finger / Reverse gyrase zinc finger / Reverse gyrase / Reverse gyrase, TOPRIM domain / Zinc finger reverse gyrase N-terminal-type profile. / Zinc finger reverse gyrase C-terminal-type profile. / Topoisomerase (Topo) IA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IA, domain 2 / DNA topoisomerase, type IA, DNA-binding domain / DNA topoisomerase, type IA, central / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 1 / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 3 / DNA topoisomerase, type IA, core domain / DNA topoisomerase / Bacterial DNA topoisomeraes I ATP-binding domain / Bacterial DNA topoisomerase I DNA-binding domain / TOPRIM / Toprim domain / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Rudolph, M.G. / Klostermeier, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: The Conformational Flexibility of the Helicase-like Domain from Thermotoga maritima Reverse Gyrase Is Restricted by the Topoisomerase Domain.
著者: Del Toro Duany, Y. / Klostermeier, D. / Rudolph, M.G.
履歴
登録2010年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: reverse gyrase helicase domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2331
ポリマ－48,2331
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.853, 59.185, 67.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.22, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-160-

LYS

-
要素

#1: タンパク質 reverse gyrase helicase domain


分子量: 48232.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) thermotoga maritima (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O51934*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.59 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→48.8 Å / Num. obs: 7475 / % possible obs: 91.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.171 / Rsym value: 0.171 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.612 / Rsym value: 0.612 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
XDS(VERSION May 10データ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3OIY

3oiy


解像度: 3.2→44.344 Å / SU ML: 0.49 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 315 4.56 %random
Rwork0.2863 ---
obs0.2868 6907 84.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.229 Å2 / ksol: 0.308 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--21.8067 Å20 Å20.8519 Å2
2--28.5681 Å2-0 Å2
3----27.2298 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→44.344 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3328 0 0 0 3328
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033396
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5434551
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7281287
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038499
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002573
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.30.34771440.32963069X-RAY DIFFRACTION79
4.0313-44.34840.27381710.26613523X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.64830.55891.90133.0407-1.09915.4084-0.0680.44650.0738-0.35990.0437-0.4932-0.16861.51220.1574-0.1136-0.13710.11740.2243-0.02980.095440.418727.801419.7032
22.1098-0.8878-0.47462.6034-1.21793.90580.128-0.0133-0.7062-0.84050.06430.62931.5784-0.2334-0.1310.7089-0.0434-0.1921-0.06010.0820.555340.65272.108351.6248
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 55:279)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 280:534)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る