[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-3p32: Hydrolysis of GTP to GDP by an MCM-associated and MeaB- and MMAA-... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3p32 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Hydrolysis of GTP to GDP by an MCM-associated and MeaB- and MMAA-like G-protein from Mycobacterium tuberculosis | ||||||
![]() | Probable GTPase Rv1496/MT1543 | ||||||
![]() | HYDROLASE / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / MeaB / MMAA / methylmalonic aciduria protein a / GTPase / G-protein / MCM / methylmalonyl-CoA mutase / incorrectly assigned as an arginine/ornithine transport system ATPase / methylmaolonyl pathway | ||||||
Function / homology | ![]() Hydrolases; Acting on acid anhydrides / GTPase activity / GTP binding / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structures of Mycobacterial MeaB and MMAA-like GTPases. Authors: Edwards, T.E. / Baugh, L. / Bullen, J. / Baydo, R.O. / Witte, P. / Thompkins, K. / Phan, I.Q. / Abendroth, J. / Clifton, M.C. / Sankaran, B. / Van Voorhis, W.C. / Myler, P.J. / Staker, B.L. ...Authors: Edwards, T.E. / Baugh, L. / Bullen, J. / Baydo, R.O. / Witte, P. / Thompkins, K. / Phan, I.Q. / Abendroth, J. / Clifton, M.C. / Sankaran, B. / Van Voorhis, W.C. / Myler, P.J. / Staker, B.L. / Grundner, C. / Lorimer, D.D. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 138 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 106.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 815.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 818 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 14.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 20.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3md0C ![]() 3nxsC ![]() 3tk1C ![]() 4gt1C ![]() 3mdoS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data | |
Other databases |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 38596.938 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P63577, UniProt: P9WPZ1*PLUS, Hydrolases; Acting on acid anhydrides | ||
---|---|---|---|
#2: Chemical | ChemComp-GDP / | ||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.93 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.2 Details: 22.0 mg/mL MytuD00200aA1 PW25862 against 48% PEG 200, 0.1 M Na/K phosphate pH 6.2, 0.2 M NaCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 21, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. all: 33060 / Num. obs: 32985 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 36.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 25.16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3MDO Resolution: 1.9→45.427 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / WRfactor Rfree: 0.2196 / WRfactor Rwork: 0.1973 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8536 / SU B: 5.836 / SU ML: 0.08 / SU R Cruickshank DPI: 0.1303 / SU Rfree: 0.1209 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.121 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 85.08 Å2 / Biso mean: 40.8061 Å2 / Biso min: 17.03 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→45.427 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|