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万見
- PDB-3o85: Giardia lamblia 15.5kD RNA binding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o85
タイトルGiardia lamblia 15.5kD RNA binding protein
要素Ribosomal protein L7Ae
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / alpha beta sandwich fold / K-turn RNA binding protein / Kink turn RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


box H/ACA snoRNP complex / snRNA pseudouridine synthesis / box C/D methylation guide snoRNP complex / precatalytic spliceosome / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / mRNA splicing, via spliceosome / ribosome / nucleolus / RNA binding
類似検索 - 分子機能
H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nhp2-like / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L7Ae conserved site / Ribosomal protein L7Ae signature. / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / : / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like ...H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nhp2-like / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L7Ae conserved site / Ribosomal protein L7Ae signature. / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / : / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Giardia lamblia (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.806 Å
データ登録者Biswas, S. / Maxwell, E.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Comparative analysis of the 15.5kD box C/D snoRNP core protein in the primitive eukaryote Giardia lamblia reveals unique structural and functional features.
著者: Biswas, S. / Buhrman, G. / Gagnon, K. / Mattos, C. / Brown, B.A. / Maxwell, E.S.
履歴
登録2010年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月7日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal protein L7Ae
B: Ribosomal protein L7Ae


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7362
ポリマ－25,7362
非ポリマー00
水3,981221
1
A: Ribosomal protein L7Ae


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8681
ポリマ－12,8681
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ribosomal protein L7Ae


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8681
ポリマ－12,8681
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.876, 40.611, 59.937
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.93, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal protein L7Ae


分子量: 12867.991 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Giardia lamblia (真核生物) / 株: ATCC 50803 / 遺伝子: GL50803_11287 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 Rosetta cells / 参照: UniProt: A8BMJ0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.63 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 0.2M Ammonium sulphate, 25%PEG 4000, Sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年8月26日
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 23525 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.085
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.362 / % possible all: 85.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZWZ

1zwz


解像度: 1.806→32.845 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1206 5.13 %RANDOM
Rwork0.2357 ---
all-23525 --
obs-23525 94.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.457 Å2 / ksol: 0.439 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.977 Å20 Å24.7045 Å2
2---0.0506 Å2-0 Å2
3----0.9264 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.806→32.845 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1750 0 0 221 1971
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051813
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7812476
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.777669
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043309
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003324
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.806-1.87830.3115860.26192005X-RAY DIFFRACTION77
1.8783-1.96380.28091270.25132405X-RAY DIFFRACTION92
1.9638-2.06730.30181400.24212464X-RAY DIFFRACTION94
2.0673-2.19680.2481370.23592542X-RAY DIFFRACTION97
2.1968-2.36640.27481270.22512516X-RAY DIFFRACTION97
2.3664-2.60450.22491210.22642595X-RAY DIFFRACTION98
2.6045-2.98110.25091500.23772568X-RAY DIFFRACTION98
2.9811-3.7550.24571660.22722598X-RAY DIFFRACTION99
3.755-32.850.24981520.24062626X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1134-0.617-0.61013.26150.36291.01380.12390.1811-0.0178-0.083-0.17130.0076-0.0982-0.10330.0280.07290.0119-0.01530.0823-0.01130.0508-24.3545.8671-9.5382
21.713-0.1092-0.85511.87660.48752.80680.12210.1276-0.0104-0.07-0.1518-0.0985-0.0348-0.16640.03020.09910.02130.00530.07750.00160.0779-4.5112-2.2141-27.514
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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