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Yorodumi- PDB-3nqi: Crystal structure of a Putative lipoprotein (BF3042) from Bactero... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3nqi | ||||||
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Title | Crystal structure of a Putative lipoprotein (BF3042) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 1.87 A resolution | ||||||
Components | Putative lipoprotein | ||||||
Keywords | LIPID BINDING PROTEIN / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information Immunoglobulin-like - #3220 / NigD-like N-terminal OB domain / NigD-like, N-terminal domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta Similarity search - Domain/homology | ||||||
Biological species | Bacteroides fragilis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.87 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of a Putative lipoprotein (BF3042) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 1.87 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3nqi.cif.gz | 387.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3nqi.ent.gz | 320.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3nqi.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nq/3nqi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nq/3nqi | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 27203.033 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacteroides fragilis (bacteria) / Strain: ATCC 25285 / NCTC 9343 / Gene: BF3042 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia Coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q5LAY5, UniProt: A0A380YR22*PLUS |
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-Non-polymers , 5 types, 411 molecules
#2: Chemical | ChemComp-CD / #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Chemical | ChemComp-PEG / #5: Chemical | ChemComp-ACT / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | THE CONSTRUCT (RESIDUES 23-267) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 23-267) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.64 Å3/Da / Density % sol: 53.46 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.1 Details: 36.0000% polyethylene glycol 400, 0.1000M Cadmium Chloride, 0.1M sodium acetate pH 5.1, NANODROP', VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL9-2 / Wavelength: 0.97939,0.91837,0.97922 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Nov 5, 2009 / Details: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double crystal monochromator / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.87→47.287 Å / Num. obs: 93428 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 25.253 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 10.85 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.87→47.287 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 6.084 / SU ML: 0.099 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.124 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. CADMIUM (CD) IONS, POLY ETHYLENE GLYCOL (PEG), CHLORIDE IONS (CL) AND ACETATE (ACT) MODELED WERE PRESENT IN CRYSTLLIZATION/CRYO CONDITIONS. 6. THE CADMIUM IONS ARE ASSIGNED BASED ON DENSITY AND ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIERS. THE FLAGGED CLOSE CONTACTS ARE A RESULT OF MODELING ALTERNATE POSITIONS FOR SOME OF THE CD ATOMS BASED ON THE DENSITY, BUT IT WAS NOT POSSIBLE TO LOCATE THE REQUIRED LOW OCCUPANCY POSITIONS FOR SOME OF THE NEIGHBORING SIDE CHAINS.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 109.56 Å2 / Biso mean: 39.988 Å2 / Biso min: 13.31 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.87→47.287 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.87→1.918 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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