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万見
- PDB-3nmz: Crystal structure of APC complexed with Asef -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nmz
タイトルCrystal structure of APC complexed with Asef
要素
  • APC variant protein
  • Rho guanine nucleotide exchange factor 4
キーワードCELL ADHESION/CELL CYCLE / protein-protein complex / armadillo repeats / CELL ADHESION-CELL CYCLE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process ...APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process / negative regulation of microtubule depolymerization / catenin complex / beta-catenin destruction complex / filopodium assembly / heart valve development / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / protein kinase regulator activity / Wnt signalosome / regulation of small GTPase mediated signal transduction / cell fate specification / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / lamellipodium assembly / endocardial cushion morphogenesis / NRAGE signals death through JNK / Apoptotic cleavage of cellular proteins / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / negative regulation of Wnt signaling pathway / dynein complex binding / CDC42 GTPase cycle / mitotic cytokinesis / lateral plasma membrane / RHOA GTPase cycle / bicellular tight junction / RAC1 GTPase cycle / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell periphery / adherens junction / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / beta-catenin binding / kinetochore / ruffle membrane / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / Ovarian tumor domain proteases / insulin receptor signaling pathway / cell migration / nervous system development / G alpha (12/13) signalling events / lamellipodium / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein-containing complex assembly / microtubule binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / cell adhesion / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat ...Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / APC repeat / SAMP Motif / EB-1 Binding Domain / APC basic domain / APC 15 residue motif / Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Coiled-coil N-terminus of APC, dimerisation domain / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / SH3 Domains / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / Roll / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli protein / Rho guanine nucleotide exchange factor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Zhang, Z. / Chen, L. / Gao, L. / Lin, K. / Wu, G.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for the recognition of Asef by adenomatous polyposis coli.
著者: Zhang, Z. / Chen, L. / Gao, L. / Lin, K. / Zhu, L. / Lu, Y. / Shi, X. / Gao, Y. / Zhou, J. / Xu, P. / Zhang, J. / Wu, G.
履歴
登録2010年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.32017年3月15日Group: Database references
改定 1.42019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APC variant protein
B: APC variant protein
D: Rho guanine nucleotide exchange factor 4
C: Rho guanine nucleotide exchange factor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,8184
ポリマ－126,8184
非ポリマー00
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7620 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area43800 Å2
手法PISA
2
A: APC variant protein
C: Rho guanine nucleotide exchange factor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4092
ポリマ－63,4092
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area23540 Å2
手法PISA
3
B: APC variant protein
D: Rho guanine nucleotide exchange factor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4092
ポリマ－63,4092
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2540 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area22740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.175, 163.175, 242.593
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12D
22C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSARGARGAA327 - 73346 - 452
21LYSLYSARGARGBB327 - 73346 - 452
12TYRTYRGLNGLNDC175 - 25415 - 94
22TYRTYRGLNGLNCD175 - 25415 - 94

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 APC variant protein / Adenomatous Polyposis Coli


分子量: 50767.340 Da / 分子数: 2 / 断片: Armadiilo repeats domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APC variant protein / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4LE70, UniProt: P25054*PLUS
#2: タンパク質 Rho guanine nucleotide exchange factor 4 / APC-stimulated guanine nucleotide exchange factor / Asef


分子量: 12641.560 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 170-276 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGEF4, KIAA1112 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NR80
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.9 % / Mosaicity: 0.208 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1M lithium sulfate, 0.5M ammonium sulfate, pH 5.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2010年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 46293 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 0.996 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3-3.114.30.40633470.938169.2
3.11-3.234.60.39544360.96192.3
3.23-3.385.60.29947920.999199.9
3.38-3.565.90.19248250.9931100
3.56-3.785.90.11148140.9911100
3.78-4.075.90.07348141.0031100
4.07-4.485.90.05448161.0091100
4.48-5.135.90.04648511.0211100
5.13-6.465.90.04548011.0021100
6.46-505.80.04147971.001199.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NMW, 2PZ1

3nmw

2pz1


解像度: 3.01→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.888 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.11 / SU B: 48.386 / SU ML: 0.386 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.389 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2839 2202 5.1 %RANDOM
Rwork0.2487 ---
obs0.2505 43230 90.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.32 Å2 / Biso mean: 82.824 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.01→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7546 0 0 127 7673
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0217663
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8611.94510345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.15967
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.63424.432352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.616151385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0881556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.21171
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025700
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.0721.54826
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.14427697
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.2432837
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4164.52648
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A3072MEDIUM POSITIONAL0.440.5
1A3072MEDIUM THERMAL0.12
2D627MEDIUM POSITIONAL0.360.5
2D627MEDIUM THERMAL0.082
LS精密化 シェル解像度: 3.007→3.085 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 21 -
Rwork0.319 501 -
all-522 -
obs--14.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.43251.4287-2.58692.6017-2.31314.7329-0.5373-0.06070.23150.2390.0221-0.1345-0.13320.17520.51520.36210.0354-0.20220.4114-0.24810.392943.4316-34.2145-14.8252
23.3822-1.1091.58292.9552-2.09964.6752-0.4040.5343-0.15820.0488-0.06510.015-0.26920.33410.46910.1176-0.11670.02970.6104-0.39150.397342.6006-51.4974-44.0494
310.4319-1.8688-2.60472.28961.81848.2571-0.17650.6026-0.5826-0.2106-0.05770.7959-0.1369-0.58910.23420.0848-0.0532-0.11990.7791-0.38220.605520.598-48.2576-39.1566
49.1334-0.32161.37144.72631.17176.0196-0.3231-0.01820.7840.46980.01410.7371-0.4973-0.45350.3090.31240.1716-0.05930.6774-0.27950.496621.7371-32.7538-21.6634
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A326 - 736
2X-RAY DIFFRACTION2B326 - 733
3X-RAY DIFFRACTION3D172 - 255
4X-RAY DIFFRACTION4C171 - 255

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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