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- PDB-3njp: The Extracellular and Transmembrane Domain Interfaces in Epiderma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3njp
タイトルThe Extracellular and Transmembrane Domain Interfaces in Epidermal Growth Factor Receptor Signaling
要素
  • Epidermal growth factor
  • Epidermal growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE / receptor tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of secretion / negative regulation of cholesterol efflux / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / cerebellar granule cell precursor proliferation / positive regulation of epithelial tube formation / positive regulation of protein localization to early endosome / regulation of calcium ion import / regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process ...negative regulation of secretion / negative regulation of cholesterol efflux / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / cerebellar granule cell precursor proliferation / positive regulation of epithelial tube formation / positive regulation of protein localization to early endosome / regulation of calcium ion import / regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of protein kinase C activity / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / epidermal growth factor binding / response to UV-A / tongue development / PLCG1 events in ERBB2 signaling / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / midgut development / hydrogen peroxide metabolic process / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ERBB2-EGFR signaling pathway / PTK6 promotes HIF1A stabilization / epidermal growth factor receptor binding / digestive tract morphogenesis / morphogenesis of an epithelial fold / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of DNA binding / intracellular vesicle / Signaling by EGFR / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to cobalamin / Signaling by ERBB4 / protein tyrosine kinase activator activity / eyelid development in camera-type eye / protein insertion into membrane / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / regulation of JNK cascade / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / positive regulation of receptor internalization / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of mitotic cell cycle / MAP kinase kinase kinase activity / hair follicle development / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / mammary gland alveolus development / embryonic placenta development / positive regulation of bone resorption / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / salivary gland morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of phosphorylation / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / Signaling by ERBB2 / positive regulation of vasoconstriction / positive regulation of endothelial cell proliferation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to cadmium ion / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / GRB2 events in ERBB2 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of DNA repair / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of mitotic nuclear division / cellular response to dexamethasone stimulus / ossification / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / basal plasma membrane / neuron projection morphogenesis / neurogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of superoxide anion generation / platelet alpha granule lumen / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Pro-epidermal growth factor / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain ...Pro-epidermal growth factor / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / : / Calcium-binding EGF domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Alpha-Beta Horseshoe / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / EGF-like domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / : / EGF-like domain / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor / Pro-epidermal growth factor / Epidermal growth factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.304 Å
データ登録者Lu, C. / Mi, L.-Z. / Grey, M.J. / Zhu, J. / Graef, E. / Yokoyama, S. / Springer, T.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural evidence for loose linkage between ligand binding and kinase activation in the epidermal growth factor receptor.
著者: Lu, C. / Mi, L.Z. / Grey, M.J. / Zhu, J. / Graef, E. / Yokoyama, S. / Springer, T.A.
履歴
登録2010年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
B: Epidermal growth factor receptor
C: Epidermal growth factor
D: Epidermal growth factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,81221
ポリマ－147,0864
非ポリマー4,72717
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12740 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area66290 Å2
手法PISA
2
A: Epidermal growth factor receptor
C: Epidermal growth factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,31210
ポリマ－73,5432
非ポリマー1,7708
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint11 kcal/mol
Surface area34380 Å2
手法PISA
3
B: Epidermal growth factor receptor
D: Epidermal growth factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,50011
ポリマ－73,5432
非ポリマー2,9579
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4490 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area35150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)220.167, 220.167, 113.123
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1 / Proto-oncogene c-ErbB-1


分子量: 67987.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB1 / プラスミド: pcDNA3.1/Zeo(+) / 器官 (発現宿主): ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): Lec8 / 参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Epidermal growth factor


分子量: 5555.329 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGF / 器官 (発現宿主): ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q6QBS2, UniProt: P01133*PLUS
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル


分子量: 414.488 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 15% PEG4000, 1% PEG6000, 75 mM Tris-HCl, 75 mM soidum acetate, and 200 mM NaCl, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 46667 / % possible obs: 98.2 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rrim(I) all: 0.078 / Χ2: 1.358 / Net I/av σ(I): 21.454 / Net I/σ(I): 11.6 / Num. measured all: 320883
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.3-3.420.35843450.94692.6
3.42-3.550.30645861.05597.6
3.55-3.720.25446441.15198.4
3.72-3.910.19546341.22798.1
3.91-4.160.14346451.30198.6
4.16-4.480.10946951.4398.9
4.48-4.930.0947071.49499.2
4.93-5.640.08747201.53199.4
5.64-7.10.07447871.54199.8
7.1-500.05149041.29799.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IVO

1ivo


解像度: 3.304→49.493 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.38 / SU ML: -0 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 27.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2979 2320 4.97 %
Rwork0.2632 --
obs0.2649 45560 98.15 %
all-45560 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.304→49.493 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10222 0 308 24 10554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00210814
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54114513
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6564082
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371584
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021882
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3035-3.37090.37111370.3382384X-RAY DIFFRACTION91
3.3709-3.44420.32251290.30042473X-RAY DIFFRACTION94
3.4442-3.52430.32771340.26542586X-RAY DIFFRACTION98
3.5243-3.61240.27081350.24432596X-RAY DIFFRACTION99
3.6124-3.71010.26121430.23322570X-RAY DIFFRACTION98
3.7101-3.81920.28361380.23262572X-RAY DIFFRACTION98
3.8192-3.94240.26431250.22452616X-RAY DIFFRACTION98
3.9424-4.08330.27041220.2152598X-RAY DIFFRACTION99
4.0833-4.24670.27521200.22422626X-RAY DIFFRACTION99
4.2467-4.43980.25631360.22312635X-RAY DIFFRACTION99
4.4398-4.67370.24171740.20762589X-RAY DIFFRACTION99
4.6737-4.96630.28341230.21442634X-RAY DIFFRACTION99
4.9663-5.34940.25091540.21782644X-RAY DIFFRACTION99
5.3494-5.88690.28171460.22642647X-RAY DIFFRACTION100
5.8869-6.73690.25221330.23982677X-RAY DIFFRACTION100
6.7369-8.48090.27481380.25362703X-RAY DIFFRACTION100
8.4809-49.49880.35161330.32962773X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.35711.32530.33131.41240.30370.7168-0.12950.23770.2021-0.2189-0.16740.2259-0.07090.1689-00.84510.00520.07790.65880.19740.7711107.462367.236945.4033
23.84-0.00570.51860.28130.11590.83960.0772-0.0129-0.2282-0.10320.05290.1956-0.18910.12830.00010.49360.0735-0.05660.5027-0.10840.988659.08147.057554.4143
30.1087-0.21640.0060.09650.2451-0.1090.18790.0981-0.8777-0.1693-0.7666-0.01160.6963-1.151702.10290.0533-0.15331.00880.17861.6316119.317713.995541.9995
40.08450.054-0.02330.11060.2631-0.1522-0.09260.54570.0582-0.4340.0475-0.3733-0.1630.65170.00011.3569-0.12960.06982.40611.12222.792587.212511.603986.6712
5-0.0198-0.0399-0.00970.01260.0445-0.0112-0.5459-0.69880.0319-0.31860.4872-0.02160.6628-0.2927-0.00011.931-0.6355-0.25462.18340.25212.7036106.8706-6.696560.8578
6-0.00480.00220.06210.05030.01910.0225-0.937-1.1657-0.1404-0.09670.75090.2592-0.7135-0.23970.00011.2909-0.2336-0.21672.76280.482.903114.19550.486477.5046
70.07570.06670.43320.0766-0.0450.0537-0.1499-0.4849-0.54170.2751-0.1259-0.31530.01880.68440.00021.2201-0.1777-0.02811.11640.12250.7569124.6975.693351.3984
80.1354-0.07150.12110.185-0.33690.3709-0.2349-0.1039-1.3444-1.0535-0.11430.71750.5595-0.3134-0.01280.71790.163-0.35660.9105-0.22441.735143.50835.795948.8784
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 2:500
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 1:500
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 501:573
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 501:573
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 574:614
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resid 574:614
7X-RAY DIFFRACTION7chain C
8X-RAY DIFFRACTION8chain D

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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