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万見
- PDB-3mo8: PWWP Domain of Human Bromodomain and PHD finger-containing protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mo8
タイトルPWWP Domain of Human Bromodomain and PHD finger-containing protein 1 In Complex with Trimethylated H3K36 Peptide
要素
  • Histone H3.2 TRIMETHYLATED H3K36 PEPTIDE
  • Peregrin
キーワードTRANSCRIPTION / Peregrin / Protein BR140 / histone H3 acetylation / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


spermatogonial cell division / DNA replication-dependent chromatin assembly / acetyltransferase activator activity / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis / regulation of developmental process / regulation of cell differentiation / histone acetyltransferase complex / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes ...spermatogonial cell division / DNA replication-dependent chromatin assembly / acetyltransferase activator activity / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis / regulation of developmental process / regulation of cell differentiation / histone acetyltransferase complex / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / condensed nuclear chromosome / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / SH3 type barrels. - #140 / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain ...BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / SH3 type barrels. - #140 / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Histone-fold / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peregrin / Histone H3.1t / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Lam, R. / Zeng, H. / Ni, S. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Structural and Histone Binding Ability Characterizations of Human PWWP Domains.
著者: Wu, H. / Zeng, H. / Lam, R. / Tempel, W. / Amaya, M.F. / Xu, C. / Dombrovski, L. / Qiu, W. / Wang, Y. / Min, J.
履歴
登録2010年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peregrin
B: Histone H3.2 TRIMETHYLATED H3K36 PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4332
ポリマ－16,4332
非ポリマー00
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.086, 70.605, 113.539
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細As per the authors the biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Peregrin / Bromodomain and PHD finger-containing protein 1 / Protein Br140


分子量: 15076.455 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1079-1207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BR140, BRPF1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: P55201
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.2 TRIMETHYLATED H3K36 PEPTIDE / Histone H3/m / Histone H3/o


分子量: 1356.615 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residue 31-42 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q71DI3, UniProt: Q16695*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / Density meas: 2.63 Mg/m3 / 溶媒含有率: 53.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 3.5M sodium formate, 0.1M Tris-HCl pH8.5, H3K36me3 peptide, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97935 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月17日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97935 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→50 Å / Num. obs: 19545 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.69-1.7460.407196.7
1.74-1.787.20.363199.7
1.78-1.837.70.294199.8
1.83-1.897.90.233199.9
1.89-1.9580.191100
1.95-2.0280.1571100
2.02-2.180.131100
2.1-2.1980.1171100
2.19-2.3180.1011100
2.31-2.4580.0891100
2.45-2.6480.0791100
2.64-2.9180.0681100
2.91-3.337.80.064199.5
3.33-4.197.40.051197.5
4.19-507.20.036197.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.98 Å40.28 Å
Translation1.98 Å40.28 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMACrefmac_5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
EPICS-basedbeamline controlデータ収集
データacquisition systemsデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3L42

3l42


解像度: 1.69→36.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 4.05 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.1 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20741 1005 5.1 %RANDOM
Rwork0.19167 ---
obs0.19249 18540 98.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.748 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å20 Å20 Å2
2--2.4 Å20 Å2
3----2.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→36.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1124 0 0 107 1231
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221170
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2141.9821587
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9695141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.12422.552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.05715205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.21511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2167
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022886
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.771.5703
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.44421138
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1113467
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5044.5447
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.69→1.735 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 63 -
Rwork0.252 1201 -
obs--87.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.82130.187-0.50330.60050.07641.76630.0323-0.0180.0472-0.02290.0287-0.03840.00860.008-0.0610.0624-0.00540.01060.012100.092618.91919.48718.676
21.5390.4753-0.26218.26281.21251.9003-0.06260.08640.127-0.1429-0.00950.2037-0.2913-0.08880.07210.1240.0110.0030.01770.03070.098413.44929.73613.306
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1078 - 1204
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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