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- PDB-3kmu: Crystal structure of the ILK/alpha-parvin core complex (apo) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kmu
タイトルCrystal structure of the ILK/alpha-parvin core complex (apo)
要素
  • Alpha-parvin
  • Integrin-linked kinase
キーワードCELL ADHESION / ANK repeat / ATP-binding / Cell junction / Cell membrane / Integrin-binding protein / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / pseudokinase / Actin-binding / Alternative splicing
機能・相同性
機能・相同性情報


actin-mediated cell contraction / smooth muscle cell chemotaxis / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / outflow tract septum morphogenesis / nerve development / fibroblast migration / Cell-extracellular matrix interactions ...actin-mediated cell contraction / smooth muscle cell chemotaxis / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / outflow tract septum morphogenesis / nerve development / fibroblast migration / Cell-extracellular matrix interactions / myelination in peripheral nervous system / cell projection organization / positive regulation of BMP signaling pathway / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / neural precursor cell proliferation / heterotypic cell-cell adhesion / sprouting angiogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / establishment or maintenance of cell polarity / protein kinase inhibitor activity / outflow tract morphogenesis / cilium assembly / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of phosphorylation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / sarcomere / cell-matrix adhesion / substrate adhesion-dependent cell spreading / integrin-mediated signaling pathway / cell morphogenesis / platelet aggregation / Z disc / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / actin cytoskeleton / lamellipodium / regulation of cell shape / actin binding / actin cytoskeleton organization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / Parvin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / : / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. ...Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / Parvin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / : / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin-linked protein kinase / Alpha-parvin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Fukuda, K. / Qin, J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: The pseudoactive site of ILK is essential for its binding to alpha-Parvin and localization to focal adhesions.
著者: Fukuda, K. / Gupta, S. / Chen, K. / Wu, C. / Qin, J.
履歴
登録2009年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin-linked kinase
B: Alpha-parvin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6592
ポリマ－46,6592
非ポリマー00
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-11.2 kcal/mol
Surface area18630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.380, 117.715, 47.344
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The heterodimeric complex observed in the asymmetric unit is relevant to the biological assembly unit in vivo.

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要素

#1: タンパク質 Integrin-linked kinase / ILK


分子量: 31675.428 Da / 分子数: 1
断片: C-terminal pseudokinase domain: UNP residues 183-452
変異: C346S, C422S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ILK, ILK1, ILK2 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q13418
#2: タンパク質 Alpha-parvin / Calponin-like integrin-linked kinase-binding protein / CH-ILKBP / Matrix-remodeling-associated ...Calponin-like integrin-linked kinase-binding protein / CH-ILKBP / Matrix-remodeling-associated protein 2 / Actopaxin


分子量: 14983.758 Da / 分子数: 1
断片: C-terminal calponin homology domain: UNP residues 248-372
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARVA, MXRA2 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q9NVD7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.61 %
結晶化温度: 277 K / pH: 6.8
詳細: 0.05 M Bis-Tris, 12% PEG 5000 MME, 5% 1-Propyl alcohol, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97880, 0.97900
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月30日
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE-CRYSTAL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97881
20.9791
反射解像度: 1.75→58.82 Å / Num. obs: 94370 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 28.2
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.44 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→58.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 2.642 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: THE FRIEDEL PAIRS WERE USED IN PHASING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2243 5.1 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.202 41751 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20 Å2-0.06 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3----0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→58.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3147 0 0 298 3445
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223230
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4841.9684382
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5365389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.39324.041146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.75915568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0871519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21582
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.22237
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2060.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0941.52009
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.72723201
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.80931366
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8534.51181
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 177 -
Rwork0.252 3096 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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