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- PDB-3kls: Structure of complement C5 in complex with SSL7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kls
タイトルStructure of complement C5 in complex with SSL7
要素
  • Complement C5
  • Exotoxin 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / OB-fold / b-grasp domain / FN3 domain / Cleavage on pair of basic residues / Complement alternate pathway / Complement pathway / Cytolysis / Disulfide bond / Glycoprotein / Immune response / Inflammatory response / Innate immunity / Membrane attack complex / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


Terminal pathway of complement / membrane attack complex / Activation of C3 and C5 / negative regulation of macrophage chemotaxis / complement activation, alternative pathway / chemokine activity / endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / positive regulation of chemokine production ...Terminal pathway of complement / membrane attack complex / Activation of C3 and C5 / negative regulation of macrophage chemotaxis / complement activation, alternative pathway / chemokine activity / endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / positive regulation of chemokine production / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / chemotaxis / G alpha (i) signalling events / killing of cells of another organism / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pheromone ER-1 / Pheromone ER-1 - #10 / Jelly Rolls - #1540 / Anaphylotoxins (complement system) / Staphylococcus aureus exotoxin / Staphylococcal superantigen-like OB-fold domain / Staphylococcal superantigen-like OB-fold domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases ...Pheromone ER-1 / Pheromone ER-1 - #10 / Jelly Rolls - #1540 / Anaphylotoxins (complement system) / Staphylococcus aureus exotoxin / Staphylococcal superantigen-like OB-fold domain / Staphylococcal superantigen-like OB-fold domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Influenza Virus Matrix Protein; Chain A, domain 1 / Macroglobulin (MG2) domain / Immunoglobulin-like - #1940 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / : / Complement component 5, CUB domain / Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin, conserved site / Staphyloccocal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 2. / Ubiquitin-like (UB roll) - #120 / Superantigen, staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Superantigen toxin, C-terminal / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Glycosyltransferase - #20 / Netrin domain / NTR domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #110 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Enterotoxin / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Single Sheet / Helix non-globular / Special / Ubiquitin-like (UB roll) / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Jelly Rolls / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Exotoxin 1 / Complement C5 / Exotoxin 1
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Laursen, N.S. / Gordon, N. / Hermans, S. / Lorenz, N. / Jackson, N. / Wines, B. / Spillner, E. / Christensen, J.B. / Jensen, M. / Fredslund, F. ...Laursen, N.S. / Gordon, N. / Hermans, S. / Lorenz, N. / Jackson, N. / Wines, B. / Spillner, E. / Christensen, J.B. / Jensen, M. / Fredslund, F. / Bjerre, M. / Sottrup-Jensen, L. / Fraser, J.D. / Andersen, G.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structural basis for inhibition of complement C5 by the SSL7 protein from Staphylococcus aureus
著者: Laursen, N.S. / Gordon, N. / Hermans, S. / Lorenz, N. / Jackson, N. / Wines, B. / Spillner, E. / Christensen, J.B. / Jensen, M. / Fredslund, F. / Bjerre, M. / Sottrup-Jensen, L. / Fraser, J.D. / Andersen, G.R.
履歴
登録2009年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22018年5月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C5
X: Exotoxin 1
B: Complement C5
Y: Exotoxin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)431,38417
ポリマ－429,0814
非ポリマー2,30313
水00
1
A: Complement C5
X: Exotoxin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,7489
ポリマ－214,5412
非ポリマー1,2087
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area83390 Å2
手法PISA
2
B: Complement C5
Y: Exotoxin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,6368
ポリマ－214,5412
非ポリマー1,0956
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area75780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.875, 143.875, 241.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Complement C5 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 4 / Complement C5 beta chain / ...C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 4 / Complement C5 beta chain / Complement C5 alpha chain / C5a anaphylatoxin / Complement C5 alpha' chain


分子量: 188526.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Outdated plasma pools / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood / 参照: UniProt: P01031
#2: タンパク質 Exotoxin 1 / SSL7


分子量: 26014.383 Da / 分子数: 2 / Mutation: E35G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: MRSA252 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6GJP2, UniProt: A0A7U7ETZ3*PLUS
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY
配列の詳細802TH IS ILE IN THIS ENTRY, WHICH IS A NATURAL VARIANT REFERRED IN P01031 IN UNIPROT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.2
詳細: Reservoir contains 50mM MgAc2, 50 mM MES pH 6.2, mixed 1:1 with protein, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.0379 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月18日
放射モノクロメーター: Bent Si (111) crystal, horizontally focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0379 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→29.047 Å / Num. all: 64230 / Num. obs: 64555 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 110.89 Å2 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 3.6→3.8 Å / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CU7 chain A residues 20-1510

3cu7


解像度: 3.6→29.047 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.803 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 27.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2626 3205 4.99 %random
Rwork0.1977 61025 --
obs0.2009 64230 99.49 %-
all-64555 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 120.556 Å2 / ksol: 0.299 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 414.93 Å2 / Biso mean: 156.921 Å2 / Biso min: 43.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→29.047 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27590 0 93 0 27683
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01228268
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.65838275
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1054359
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074875
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.16310296
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6002-3.65380.34751680.30422584X-RAY DIFFRACTION100
3.6538-3.71080.39971490.30012654X-RAY DIFFRACTION99
3.7108-3.77150.38231400.29212678X-RAY DIFFRACTION99
3.7715-3.83640.32031310.27172637X-RAY DIFFRACTION100
3.8364-3.9060.3511370.24432666X-RAY DIFFRACTION99
3.906-3.98090.2741290.23972648X-RAY DIFFRACTION100
3.9809-4.0620.27861430.21762636X-RAY DIFFRACTION99
4.062-4.15010.26271610.20792649X-RAY DIFFRACTION100
4.1501-4.24630.24821350.19832705X-RAY DIFFRACTION100
4.2463-4.35220.25241210.18972628X-RAY DIFFRACTION100
4.3522-4.46940.24341400.17312726X-RAY DIFFRACTION100
4.4694-4.60050.22951390.16142586X-RAY DIFFRACTION100
4.6005-4.74830.18331560.15422676X-RAY DIFFRACTION100
4.7483-4.91730.20841540.15542632X-RAY DIFFRACTION100
4.9173-5.11310.22181070.14372689X-RAY DIFFRACTION100
5.1131-5.34450.22261520.15312672X-RAY DIFFRACTION100
5.3445-5.62430.20231420.17242620X-RAY DIFFRACTION100
5.6243-5.97380.27941490.17482700X-RAY DIFFRACTION100
5.9738-6.43050.26491250.19412638X-RAY DIFFRACTION100
6.4305-7.06910.2891150.19082675X-RAY DIFFRACTION99
7.0691-8.07280.30851650.1922625X-RAY DIFFRACTION99
8.0728-10.09930.20061200.16112674X-RAY DIFFRACTION99
10.0993-29.04760.25561270.20582627X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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