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- PDB-3kiv: RECOMBINANT KRINGLE IV-10/M66 VARIANT OF HUMAN APOLIPOPROTEIN(A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kiv
タイトルRECOMBINANT KRINGLE IV-10/M66 VARIANT OF HUMAN APOLIPOPROTEIN(A)
要素APOLIPOPROTEIN
キーワードKRINGLE / LYSINE BINDING SITE / APOLIPOPROTEIN(A)
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma lipoprotein particle / LDL remodeling / blood circulation / endopeptidase inhibitor activity / lipid transport / fibronectin binding / apolipoprotein binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / lipid metabolic process / heparin binding ...plasma lipoprotein particle / LDL remodeling / blood circulation / endopeptidase inhibitor activity / lipid transport / fibronectin binding / apolipoprotein binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / lipid metabolic process / heparin binding / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / : / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain ...Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / : / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-AMINOHEXANOIC ACID / Apolipoprotein(a)
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Mochalkin, I. / Tulinsky, A. / Scanu, A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Recombinant kringle IV-10 modules of human apolipoprotein(a): structure, ligand binding modes, and biological relevance.
著者: Mochalkin, I. / Cheng, B. / Klezovitch, O. / Scanu, A.M. / Tulinsky, A.
履歴
登録1998年9月8日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOLIPOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3002
ポリマ－9,1691
非ポリマー1311
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)24.300, 45.670, 63.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 APOLIPOPROTEIN


分子量: 9169.012 Da / 分子数: 1 / 断片: KRINGLE IV-10 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: KIV-10/T66 VARIANT OF HUMAN APOLIPOPROTEIN(A) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08519
#2: 化合物 ChemComp-ACA / 6-AMINOHEXANOIC ACID / AMINOCAPROIC ACID / 6-アミノヘキサン酸


タイプ: peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2 / コメント: 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細N-TERMINAL (VR) AND C-TERMINAL (SDTEGTV) INTERKRINGULAR PARTS ARE DISORDERED. THE P30 RESIDUE IS IN ...N-TERMINAL (VR) AND C-TERMINAL (SDTEGTV) INTERKRINGULAR PARTS ARE DISORDERED. THE P30 RESIDUE IS IN CIS CONFORMATION. M66T POLYMORPHISM IS BIOLOGICALLY SILENT. EACA BOUND IN AN EMBEDDED WAY.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.6 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
124 mg/mlprotein1drop
320 %2-propanol1reservoir
420 %PEG40001reservoir
50.1 Msodium citrate1reservoir
2EACA1reservoir10-fold molar excess

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月1日 / 詳細: MSC-YALE MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→23 Å / Num. obs: 5656 / % possible obs: 81 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.8→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 53
反射
*PLUS
Num. measured all: 12758 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 2 Å / % possible obs: 53 % / Rmerge(I) obs: 0.101

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RIGAKUR-AXISデータ収集
RIGAKUR-AXISデータ削減
PROFFT精密化
R-AXIS(RIGAKU)データ削減
R-AXIS(RIGAKU)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→9 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.182 --
obs-5207 92 %
原子変位パラメータBiso mean: 15.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数640 0 0 109 749
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0390.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0470.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.1581.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.1712
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.032.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.5393
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0270.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1690.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.20.6
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.280.6
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.320.6
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.13
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor23.115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor25.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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