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万見
- PDB-2pk4: THE REFINED STRUCTURE OF THE EPSILON-AMINOCAPROIC ACID COMPLEX OF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pk4
タイトルTHE REFINED STRUCTURE OF THE EPSILON-AMINOCAPROIC ACID COMPLEX OF HUMAN PLASMINOGEN KRINGLE
要素HUMAN PLASMINOGEN KRINGLE 4
キーワードHYDROLASE(SERINE PROTEASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / tissue regeneration / Signaling by PDGF / mononuclear cell migration / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / protein antigen binding ...plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / tissue regeneration / Signaling by PDGF / mononuclear cell migration / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / protein antigen binding / Dissolution of Fibrin Clot / myoblast differentiation / labyrinthine layer blood vessel development / biological process involved in interaction with symbiont / muscle cell cellular homeostasis / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / negative regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / protein processing / kinase binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / : / protease binding / endopeptidase activity / blood microparticle / signaling receptor binding / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / glutamatergic synapse / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle ...Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-AMINOHEXANOIC ACID / Plasminogen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Tulinsky, A. / Wu, T.-P.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: The refined structure of the epsilon-aminocaproic acid complex of human plasminogen kringle 4.
著者: Wu, T.P. / Padmanabhan, K. / Tulinsky, A. / Mulichak, A.M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Structure of Bovine Prothrombin Fragment 1 Refined at 2.25 Angstroms Resolution
著者: Seshadri, T.P. / Tulinsky, A. / Skrzypczak-Jankun, E. / Park, C.H.
#2: ジャーナル: Blood Coagulation Fibrinolysis / 年: 1990
タイトル: Structure of the Lysine-Fibrin Binding Subsite of Human Plasminogen Kringle 4
著者: Mulichak, A.M. / Tulinsky, A.
#3: ジャーナル: Proteins / 年: 1988
タイトル: Lysine(Slash)Fibrin Binding Sites of Kringles Modeled After the Structure of Kringle 1 of Prothrombin
著者: Tulinsky, A. / Park, C.H. / Mao, B. / Llinas, M.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Structure of Prothrombin Fragment 1 Refined at 2.8 Angstroms Resolution
著者: Tulinsky, A. / Park, C.H. / Skrzypczak-Jankun, E.
履歴
登録1991年7月18日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_close_contact / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN PLASMINOGEN KRINGLE 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3002
ポリマ－9,1691
非ポリマー1311
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.210, 35.460, 25.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 30

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要素

#1: タンパク質 HUMAN PLASMINOGEN KRINGLE 4


分子量: 9169.110 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00747
#2: 化合物 ChemComp-ACA / 6-AMINOHEXANOIC ACID / AMINOCAPROIC ACID


タイプ: peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE NUMBERING OF KRINGLE 4 IS BASED ON PLASMINOGEN KRINGLE 5. THE FINAL STRUCTURE HAS RESIDUE ...SEQUENCE NUMBERING OF KRINGLE 4 IS BASED ON PLASMINOGEN KRINGLE 5. THE FINAL STRUCTURE HAS RESIDUE GLN -1 TO CYS 80 ALONG WITH LIGAND, RESIDUE ACA 100. 106 WATER MOLECULES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.16 %
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125 mMACA1drop
230 %PEG80001reservoir
30.12 Mammonium sulfate1reservoir
41.4 %DMF1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / Num. all: 3400 / Num. obs: 3381 / % possible obs: 95 %

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解析

ソフトウェア名称: PROFFT / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.148 / 最高解像度: 2.25 Å
詳細: RESIDUES THR 18 AND ARG 32 HAD NO ELECTRON DENSITY AND WERE THEREFORE REFINED AS ALA.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数630 0 9 106 745
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / 最低解像度: 7 Å / Num. reflection obs: 2993 / Rfactor obs: 0.148
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0420.025
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.035
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.230.13
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.81.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.32.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.62
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.62.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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