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万見
- PDB-1pml: KRINGLE-KRINGLE INTERACTIONS IN MULTIMER KRINGLE STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pml
タイトルKRINGLE-KRINGLE INTERACTIONS IN MULTIMER KRINGLE STRUCTURES
要素TISSUE PLASMINOGEN ACTIVATOR KRINGLE 2
キーワードHYDROLASE(SERINE PROTEASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


t-plasminogen activator / prevention of polyspermy / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / Signaling by PDGF / negative regulation of plasminogen activation / Dissolution of Fibrin Clot / smooth muscle cell migration / plasminogen activation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of fibrinolysis ...t-plasminogen activator / prevention of polyspermy / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / Signaling by PDGF / negative regulation of plasminogen activation / Dissolution of Fibrin Clot / smooth muscle cell migration / plasminogen activation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of fibrinolysis / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / secretory granule / phosphoprotein binding / protein modification process / Schaffer collateral - CA1 synapse / apical part of cell / blood coagulation / response to hypoxia / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / glutamatergic synapse / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tissue plasminogen activator / Fibronectin type I domain / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / EGF-like domain / Kringle domain ...Tissue plasminogen activator / Fibronectin type I domain / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tissue-type plasminogen activator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Padmanabhan, K. / Tulinsky, A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994
タイトル: Kringle-kringle interactions in multimer kringle structures.
著者: Padmanabhan, K. / Wu, T.P. / Ravichandran, K.G. / Tulinsky, A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Crystal Structure of the Kringle 2 Domain of Tissue Plasminogen Activator at 2.4 A Resolution
著者: De Vos, A.M. / Ultsch, M.H. / Kelly, R.F. / Padmanabhan, K. / Tulinsky, A. / Westbrook, M.L. / Kossiakoff, A.A.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Crystal and Molecular Structure of Human Plasminogen Kringle 4 Refined to 1.9A Resolution
著者: Mulichak, A.M. / Tulinsky, A. / Ravichandran, K.G.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: The Refined Structure of the Epsilon-Aminocaproic Acid Complex of Human Plasminogen Kringle 4
著者: Wu, T.-P. / Padmanabhan, K. / Tulinsky, A. / Mulichak, A.M.
履歴
登録1994年4月25日処理サイト: BNL
改定 1.01994年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TISSUE PLASMINOGEN ACTIVATOR KRINGLE 2
B: TISSUE PLASMINOGEN ACTIVATOR KRINGLE 2
C: TISSUE PLASMINOGEN ACTIVATOR KRINGLE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5546
ポリマ－28,4483
非ポリマー1063
水3,423190
1
A: TISSUE PLASMINOGEN ACTIVATOR KRINGLE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5182
ポリマ－9,4831
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: TISSUE PLASMINOGEN ACTIVATOR KRINGLE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5182
ポリマ－9,4831
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: TISSUE PLASMINOGEN ACTIVATOR KRINGLE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5182
ポリマ－9,4831
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.800, 63.580, 46.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.99997, -0.0059, 0.024), (0.01606, -0.5848, -0.811), (0.01882, 0.81117, -0.585)
ベクター: 36.65871, -63.1518, 6.12101)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN A WHEN APPLIED TO CHAIN B.

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要素

#1: タンパク質 TISSUE PLASMINOGEN ACTIVATOR KRINGLE 2


分子量: 9482.614 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00750, t-plasminogen activator
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.96 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14 mg/mlprotein1drop
27 %satammonium chloride1reservoir
350 mMammonium bicarbonate1reservoir

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.38 Å / Num. obs: 11621 / % possible obs: 91 % / Num. measured all: 30076 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.38 Å / 最低解像度: 2.5 Å / % possible obs: 52 % / Num. possible: 2105 / Num. unique obs: 1101 / Mean I/σ(I) obs: 3.7

-
解析

ソフトウェア名称: PROFFT / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.38→8 Å / σ(F): 4
詳細: NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR THE INTERKRINGLE RESIDUES -3 - -2 IN MOLECULE A AND MOLECULE B AND -3 - -2 AND 82 IN MOLECULE C.
Rfactor反射数
obs0.145 8827
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1912 0 3 190 2105
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.145
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.054
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.058
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.26
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.51.4
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.52.7
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it21.9
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it33.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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