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- PDB-3kcj: Room temperature neutron structure of apo-D-Xylose Isomerase (ref... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kcj
タイトルRoom temperature neutron structure of apo-D-Xylose Isomerase (refined jointly with X-ray structure 3KBJ)
要素Xylose isomerase
キーワードISOMERASE / D-xylose isomerase / apo-form / Carbohydrate metabolism / Metal-binding / Pentose shunt / Xylose metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


xylose isomerase / xylose isomerase activity / D-xylose metabolic process / magnesium ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Xylose isomerase, actinobacteria / Xylose isomerase / Xylose isomerase family profile. / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / Xylose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces rubiginosus (バクテリア)
手法中性子回折 / X線回折 / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kovalevsky, A.Y. / Langan, P.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2011
タイトル: Identification of the Elusive Hydronium Ion Exchanging Roles with a Proton in an Enzyme at Lower pH Values
著者: Kovalevsky, A.Y. / Hanson, B.L. / Mason, S.A. / Yoshida, T. / Fisher, S.Z. / Mustyakimov, M. / Forsyth, V.T. / Blakeley, M.P. / Keen, D.A. / Langan, P.
履歴
登録2009年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Data collection
改定 1.32011年8月17日Group: Database references
改定 1.42017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xylose isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2831
ポリマ－43,2831
非ポリマー00
水4,288238
1
A: Xylose isomerase

A: Xylose isomerase

A: Xylose isomerase

A: Xylose isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,1334
ポリマ－173,1334
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-11
crystal symmetry operation4_554x,-y,-z-11
Buried area31640 Å2
ΔGint-190 kcal/mol
Surface area46710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.040, 99.520, 102.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1152-

DOD

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要素

#1: タンパク質 Xylose isomerase


分子量: 43283.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces rubiginosus (バクテリア)
遺伝子: xylA / 参照: UniProt: P24300, xylose isomerase
#2: 化合物 ChemComp-DOD / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
由来についての詳細THE PROTEIN WAS PURCHASED FROM HAMPTON RESEARCH

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
中性子回折1
X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.59 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7.7
詳細: 50MM HEPES, 40% v/v (NH4)2SO4 (sat.), protein 40 MG/ML, PH 7.7, BATCH METHOD, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12931
22931
放射光源
由来ビームラインID波長 (Å)
NUCLEAR REACTORD1912.422
回転陽極21.54
検出器
タイプID検出器日付
POSITION-SENSITIVE HE3 NEUTRON DETECTOR1AREA DETECTOR2009年4月15日
RIGAKU RAXIS IV++2IMAGE PLATE2009年2月15日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMneutron1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
12.4221
21.541
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 39080 / Num. obs: 29152 / % possible obs: 75 % / Observed criterion σ(F): 2.5 / Observed criterion σ(I): 1.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / % possible all: 72.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
nCNS精密化
RETREATデータ削減
RETREATデータスケーリング
nCNS位相決定
精密化

R Free selection details: RANDOM / σ(F): 2.5 / 構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 3CWH

3cwh

解像度 (Å)Refine-IDRfactor RfreeRfactor RworkNum. reflection RfreeNum. reflection allNum. reflection obs% reflection Rfree (%)Diffraction-ID立体化学のターゲット値
1.8-20NEUTRON DIFFRACTION0.1810.173120939080291524.11ENGH AND HUBER
2-20X-RAY DIFFRACTION0.1870.17915465.12
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3054 0 0 238 3292
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
NEUTRON DIFFRACTIONc_bond_d0.006
NEUTRON DIFFRACTIONc_angle_deg0.946

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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