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万見
- PDB-4hhm: Crystal structure of a mutant, G219A, of Glucose Isomerase from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hhm
タイトルCrystal structure of a mutant, G219A, of Glucose Isomerase from Streptomyces sp. SK
要素Xylose isomerase
キーワードISOMERASE / TIM-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


xylose isomerase / xylose isomerase activity / D-xylose metabolic process / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Xylose isomerase, actinobacteria / Xylose isomerase / Xylose isomerase family profile. / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Xylose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. SK (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Ben Hlima, H. / Riguet, J. / Haser, R. / Aghajari, N.
引用ジャーナル: Appl.Microbiol.Biotechnol. / 年: 2013
タイトル: Identification of critical residues for the activity and thermostability of Streptomyces sp. SK glucose isomerase.
著者: Ben Hlima, H. / Bejar, S. / Riguet, J. / Haser, R. / Aghajari, N.
履歴
登録2012年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references
改定 1.22013年8月7日Group: Database references
改定 1.32013年11月13日Group: Database references
改定 1.42019年11月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xylose isomerase
B: Xylose isomerase
C: Xylose isomerase
D: Xylose isomerase
E: Xylose isomerase
F: Xylose isomerase
G: Xylose isomerase
H: Xylose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)344,76424
ポリマ－344,0988
非ポリマー66616
水42,4612357
1
A: Xylose isomerase
B: Xylose isomerase
C: Xylose isomerase
D: Xylose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,38212
ポリマ－172,0494
非ポリマー3338
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31110 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area46590 Å2
手法PISA
2
E: Xylose isomerase
F: Xylose isomerase
G: Xylose isomerase
H: Xylose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,38212
ポリマ－172,0494
非ポリマー3338
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31320 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area46450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.500, 137.400, 136.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Xylose isomerase


分子量: 43012.234 Da / 分子数: 8 / 変異: G219A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces sp. SK (バクテリア)
遺伝子: xylA / プラスミド: pET-21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ZAI3, xylose isomerase
#2: 化合物
ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.25 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: PEG 3350, Mg acetate, pH 7, VAPOR DIFFUSION, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9395
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月11日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→48.5 Å / Num. obs: 163122 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.4 % / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.15→2.2 Å / % possible all: 86.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
BALBES位相決定
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MUW

1muw


解像度: 2.15→48.5 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.25 8172 RANDOM
Rwork0.197 --
obs0.197 163122 -
all-171294 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.624 Å20 Å21.123 Å2
2--14.222 Å20 Å2
3----7.597 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→48.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24184 0 16 2357 26557
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.9492
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.6932.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.2 Å
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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