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- PDB-3k3w: Thermostable Penicillin G acylase from Alcaligenes faecalis in or... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k3w
タイトルThermostable Penicillin G acylase from Alcaligenes faecalis in orthorhombic form
要素(Penicillin G acylase) x 2
キーワードHYDROLASE / penicillin G acylase
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin amidase activity / penicillin amidase / antibiotic biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #150 / Penicillin G acylase, C-terminal / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase ...Helix Hairpins - #150 / Penicillin G acylase, C-terminal / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase / Penicillin amidase type, domain 1 / Penicillin amidase type, N-terminal domain, B-knob / Penicillin amidase type, A-knob / Penicillin amidase / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Penicillin G acylase
類似検索 - 構成要素
生物種Alcaligenes faecalis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Varshney, N.K. / Kumar, R.S. / Ignatova, Z. / Dodson, E. / Suresh, C.G.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Crystallization and X-ray structure analysis of a thermostable penicillin G acylase from Alcaligenes faecalis.
著者: Varshney, N.K. / Kumar, R.S. / Ignatova, Z. / Prabhune, A. / Pundle, A. / Dodson, E. / Suresh, C.G.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2003
タイトル: Fragments of pro-peptide activate mature penicillin amidase of Alcaligenes faecalis
著者: Kasche, V. / Galunsky, B. / Ignatova, Z.
履歴
登録2009年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月14日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32020年1月1日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: citation / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin G acylase
B: Penicillin G acylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,1623
ポリマ－85,1222
非ポリマー401
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12930 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area29720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.929, 86.016, 260.181
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Penicillin G acylase / Penicillin G amidase precursor


分子量: 22329.963 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-222 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alcaligenes faecalis (バクテリア)
遺伝子: pac / プラスミド: pPAAF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O34142, penicillin amidase
#2: タンパク質 Penicillin G acylase / Penicillin G amidase precursor


分子量: 62791.953 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 266-816 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alcaligenes faecalis (バクテリア)
遺伝子: pac / プラスミド: pPAAF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O34142, penicillin amidase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.68 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% PEG8000, 0.1M Tris-Hcl, pH7.5, 60uL of b-octyl- glucopyranoside (0.50% w/v), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.514 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年8月1日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.514 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.306→46.823 Å / Num. all: 12626 / Num. obs: 12602 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 5.73 % / Biso Wilson estimate: 33.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Net I/σ(I): 9.23
反射 シェル解像度: 3.31→3.39 Å / 冗長度: 5.07 % / Rmerge(I) obs: 0.331 / Mean I/σ(I) obs: 4.81 / Num. unique all: 806 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GK9

1gk9


解像度: 3.31→46.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.822 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.779 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 41.193 / SU ML: 0.69 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.747 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.315 613 4.9 %RANDOM
Rwork0.281 ---
obs0.283 11989 99.7 %-
all-12647 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 99.99 Å2 / Biso mean: 40.97 Å2 / Biso min: 15.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.31→46.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6000 0 1 10 6011
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0226122
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8751.9298321
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2625741
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.74424.087323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.85315961
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.6821544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2850
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0214869
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2671.53706
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.47125957
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.07232416
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.1284.52364
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.31→3.39 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 45 -
Rwork0.312 804 -
all-851 -
obs-806 96.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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