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万見
- PDB-3k2j: Crystal Structure of the 3rd Bromodomain of Human Poly-bromodomai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k2j
タイトルCrystal Structure of the 3rd Bromodomain of Human Poly-bromodomain containing protein 1 (PB1)
要素Protein polybromo-1
キーワードTRANSCRIPTION / PB1 / polybromo 1 isoform 1 / BAF180 / Polybromo01D / PBRM1 / BRG1-associated factor 180 / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / RSC-type complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of T cell differentiation / nuclear chromosome / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle ...regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / RSC-type complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of T cell differentiation / nuclear chromosome / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of myoblast differentiation / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of cell differentiation / kinetochore / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / mitotic cell cycle / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Protein polybromo-1, Bromodomain 5 / Remodelling complex subunit Rsc/polybromo / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain profile. / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group ...Protein polybromo-1, Bromodomain 5 / Remodelling complex subunit Rsc/polybromo / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain profile. / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein polybromo-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Keates, T. / Chaikuad, A. / Pike, A.C.W. / Krojer, T. / Sethi, R. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. ...Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Keates, T. / Chaikuad, A. / Pike, A.C.W. / Krojer, T. / Sethi, R. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the 3rd Bromodomain of Human Poly-bromodomain containing protein 1 (PB1)
著者: Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Keates, T. / Chaikuad, A. / Pike, A.C.W. / Krojer, T. / Sethi, R. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S.
履歴
登録2009年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein polybromo-1
B: Protein polybromo-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5036
ポリマ－31,2402
非ポリマー2634
水97354
1
A: Protein polybromo-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6913
ポリマ－15,6201
非ポリマー712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein polybromo-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8123
ポリマ－15,6201
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area650 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.390, 81.390, 79.475
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 346 - 459 / Label seq-ID: 14 - 127

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The protein is monomeric by gel filtration.

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要素

#1: タンパク質 Protein polybromo-1 / PB1 / hPB1 / Polybromo-1D / BRG1-associated factor 180 / BAF180


分子量: 15619.836 Da / 分子数: 2 / 断片: Bromo 3 domain, UNP residues 388-494 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PB1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: Q86U86
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.43 % / Mosaicity: 0.23 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M NaOAc.3H20 pH 5.5, 1.1M (NH4)2SO4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→36.221 Å / Num. all: 15266 / Num. obs: 15266 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 50.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.744 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2231 / Rsym value: 0.744 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 35.59 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å36.22 Å
Translation2.5 Å36.22 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Ensemble of 2NXB, 2OO1, 2OSS, 2OUO, 2RFJ, 3DAI, 3D7C, 3DWY

2nxb

2oo1

2oss

2ouo

2rfj

3dai

3d7c

3dwy


解像度: 2.2→36.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / WRfactor Rfree: 0.278 / WRfactor Rwork: 0.233 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.799 / SU B: 16.939 / SU ML: 0.191 / SU R Cruickshank DPI: 0.281 / SU Rfree: 0.225 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.281 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 744 4.9 %RANDOM
Rwork0.224 ---
all0.227 15252 --
obs0.227 15238 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 99.22 Å2 / Biso mean: 33.606 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.74 Å20.87 Å20 Å2
2--1.74 Å20 Å2
3----2.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→36.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1891 0 12 54 1957
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0211994
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021322
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4591.9722709
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9433217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0425254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.30325.4100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.82815331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1631510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2293
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212275
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02383
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.10531260
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0513496
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.82651996
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.0278734
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.46311711
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
703TIGHT POSITIONAL0.020.05
853MEDIUM POSITIONAL0.020.5
703TIGHT THERMAL0.10.5
853MEDIUM THERMAL0.082
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 51 -
Rwork0.297 1069 -
all-1120 -
obs--99.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.8668-0.27920.85896.7969-0.66915.8078-0.0427-0.34910.22750.14380.17110.311-0.1657-0.4301-0.12840.037-0.05820.01610.232-0.01930.031520.4899-25.75464.2524
22.27011.04590.56049.1508-3.59153.6913-0.21680.0277-0.14670.15950.0536-0.67610.0876-0.00330.16320.107-0.03510.0210.0931-0.02830.083930.777-27.4642-0.0053
36.3824-1.2608-0.36965.24250.8455.54190.02740.05950.4007-0.33240.11380.0846-0.45720.0227-0.14120.1352-0.112-0.01090.13240.02340.036211.9032-30.5851-15.6784
49.5354-2.8903-3.88553.2692.52864.2897-0.0952-0.1317-0.6039-0.0823-0.11560.21720.09790.16240.21070.0737-0.0255-0.00430.12160.03510.05998.0124-40.1217-11.1754
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A342 - 427
2X-RAY DIFFRACTION2A428 - 462
3X-RAY DIFFRACTION3B342 - 427
4X-RAY DIFFRACTION4B428 - 462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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