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- PDB-3k16: Crystal Structure of BRCA1 BRCT D1840T in complex with a minimal ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k16
タイトルCrystal Structure of BRCA1 BRCT D1840T in complex with a minimal recognition tetrapeptide with a free carboxy C-terminus
要素
  • Breast cancer type 1 susceptibility protein
  • phospho peptide
キーワードISOMERASE / BRCA1 / BRCT domain / DNA damage response / phospho peptide interactions / Abraxas / Alternative initiation / Cell cycle / Disease mutation / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Fatty acid biosynthesis / Ligase / Lipid synthesis / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Tumor suppressor / Ubl conjugation pathway / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / random inactivation of X chromosome / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway ...Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / random inactivation of X chromosome / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / gamma-tubulin ring complex / nuclear ubiquitin ligase complex / DNA strand resection involved in replication fork processing / chordate embryonic development / cellular response to indole-3-methanol / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / homologous recombination / lateral element / protein K6-linked ubiquitination / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / XY body / mitotic G2/M transition checkpoint / postreplication repair / DNA repair complex / RNA polymerase binding / centrosome cycle / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / intracellular non-membrane-bounded organelle / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / DNA-binding transcription activator activity / response to ionizing radiation / Transcriptional Regulation by E2F6 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / negative regulation of cell cycle / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / localization / protein autoubiquitination / regulation of DNA repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / ubiquitin ligase complex / Meiotic synapsis / positive regulation of DNA repair / tubulin binding / male germ cell nucleus / chromosome segregation / cellular response to ionizing radiation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via homologous recombination / RING-type E3 ubiquitin transferase / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / negative regulation of cell growth / Metalloprotease DUBs / Meiotic recombination / fatty acid biosynthetic process / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of angiogenesis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromosome / cellular response to tumor necrosis factor / Neddylation / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / nuclear body / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / Zinc finger, RING-type, conserved site ...Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Breast cancer type 1 susceptibility protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Campbell, S.J. / Edwards, R.A. / Glover, J.N.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Comparison of the Structures and Peptide Binding Specificities of the BRCT Domains of MDC1 and BRCA1
著者: Campbell, S.J. / Edwards, R.A. / Glover, J.N.
履歴
登録2009年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Breast cancer type 1 susceptibility protein
B: phospho peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2734
ポリマ－25,1792
非ポリマー942
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area11220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.337, 114.337, 123.867
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Breast cancer type 1 susceptibility protein / RING finger protein 53


分子量: 24648.449 Da / 分子数: 1 / 断片: BRCT Domain / 変異: D1840T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA1, RNF53 / プラスミド: pLM1-CD6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold
参照: UniProt: P38398, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド phospho peptide


分子量: 530.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Sequence occurs naturally in humans in the Abraxas/CCDC98 protein. Synthesized by the Alberta Peptide Institute.
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: Li2SO4, Tris-HCl, NiCl2, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年7月15日
放射モノクロメーター: DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→38.66 Å / Num. obs: 10632 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 19.7 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 0.989 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.95-3.0610.70.6759840.642196.1
3.06-3.1817.80.46610480.6621100
3.18-3.3221.10.33910320.7031100
3.32-3.521.70.22710430.7791100
3.5-3.7221.60.15410460.9131100
3.72-421.50.10610581.0511100
4-4.4121.40.08810661.2741100
4.41-5.0420.90.08110661.3161100
5.04-6.3520.70.06911011.1991100
6.35-5018.90.04311881.091199.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 47.24 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.94 Å38.67 Å
Translation2.94 Å38.67 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→38.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / WRfactor Rfree: 0.287 / WRfactor Rwork: 0.215 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.771 / SU B: 38.12 / SU ML: 0.327 / SU R Cruickshank DPI: 0.557 / SU Rfree: 0.375 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.557 / ESU R Free: 0.375 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 480 4.8 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.227 10051 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 114.09 Å2 / Biso mean: 57.243 Å2 / Biso min: 22.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.42 Å2-0.21 Å20 Å2
2---0.42 Å20 Å2
3---0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→38.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1730 0 2 6 1738
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0221774
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0641.9442406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.1695213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.79223.7882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.77415.049304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.3741511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.0211332
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2291.51072
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.33221746
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2993702
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5334.5660
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.446 34 -
Rwork0.322 680 -
all-714 -
obs--99.44 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -18.919 Å / Origin y: 48.8269 Å / Origin z: -4.003 Å
111213212223313233
T0.0549 Å20.0147 Å20.0267 Å2-0.4555 Å20.0939 Å2--0.0341 Å2
L14.6258 °22.8701 °2-1.3389 °2-2.9684 °2-0.9515 °2--1.4052 °2
S-0.116 Å °1.4749 Å °0.1349 Å °-0.2535 Å °0.066 Å °-0.1855 Å °0.2517 Å °-0.2305 Å °0.05 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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