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万見
- PDB-3j1p: Atomic model of rabbit hemorrhagic disease virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j1p
タイトルAtomic model of rabbit hemorrhagic disease virus
要素Major capsid protein VP60
キーワードVIRUS / icosahedral virus / calicivirus / lagovirus
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / proteolysis / RNA binding ...ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Viral genome-linked protein / Peptidase C24, Calicivirus polyprotein Orf1 / 2C endopeptidase (C24) cysteine protease family / Caliciviridae (CV) 3C-like protein profile. / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. ...: / Viral genome-linked protein / Peptidase C24, Calicivirus polyprotein Orf1 / 2C endopeptidase (C24) cysteine protease family / Caliciviridae (CV) 3C-like protein profile. / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Rabbit hemorrhagic disease virus (ウサギ出血病ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.5 Å
データ登録者Wang, X. / Liu, Y. / Sun, F.
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2013
タイトル: Atomic model of rabbit hemorrhagic disease virus by cryo-electron microscopy and crystallography.
著者: Xue Wang / Fengting Xu / Jiasen Liu / Bingquan Gao / Yanxin Liu / Yujia Zhai / Jun Ma / Kai Zhang / Timothy S Baker / Klaus Schulten / Dong Zheng / Hai Pang / Fei Sun /
要旨: Rabbit hemorrhagic disease, first described in China in 1984, causes hemorrhagic necrosis of the liver. Its etiological agent, rabbit hemorrhagic disease virus (RHDV), belongs to the Lagovirus genus ...Rabbit hemorrhagic disease, first described in China in 1984, causes hemorrhagic necrosis of the liver. Its etiological agent, rabbit hemorrhagic disease virus (RHDV), belongs to the Lagovirus genus in the family Caliciviridae. The detailed molecular structure of any lagovirus capsid has yet to be determined. Here, we report a cryo-electron microscopic (cryoEM) reconstruction of wild-type RHDV at 6.5 Å resolution and the crystal structures of the shell (S) and protruding (P) domains of its major capsid protein, VP60, each at 2.0 Å resolution. From these data we built a complete atomic model of the RHDV capsid. VP60 has a conserved S domain and a specific P2 sub-domain that differs from those found in other caliciviruses. As seen in the shell portion of the RHDV cryoEM map, which was resolved to ~5.5 Å, the N-terminal arm domain of VP60 folds back onto its cognate S domain. Sequence alignments of VP60 from six groups of RHDV isolates revealed seven regions of high variation that could be mapped onto the surface of the P2 sub-domain and suggested three putative pockets might be responsible for binding to histo-blood group antigens. A flexible loop in one of these regions was shown to interact with rabbit tissue cells and contains an important epitope for anti-RHDV antibody production. Our study provides a reliable, pseudo-atomic model of a Lagovirus and suggests a new candidate for an efficient vaccine that can be used to protect rabbits from RHDV infection.
履歴
登録2012年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月6日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5410
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5410
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein VP60
B: Major capsid protein VP60
C: Major capsid protein VP60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,1303
ポリマ－181,1303
非ポリマー00
水00
1
A: Major capsid protein VP60
B: Major capsid protein VP60
C: Major capsid protein VP60
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,867,819180
ポリマ－10,867,819180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major capsid protein VP60
B: Major capsid protein VP60
C: Major capsid protein VP60
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 906 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)905,65215
ポリマ－905,65215
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major capsid protein VP60
B: Major capsid protein VP60
C: Major capsid protein VP60
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.09 MDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,086,78218
ポリマ－1,086,78218
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Major capsid protein VP60


分子量: 60376.770 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 1766-2344 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rabbit hemorrhagic disease virus (ウサギ出血病ウイルス)
株: HYD / 参照: UniProt: F5BXG7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Wild Rabbit Hemorrhagic Disease Virus (strain HYD) / タイプ: VIRUS
分子量値: 10.8 MDa / 実験値: NO
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Oryctolagus cuniculus
緩衝液名称: TNE buffer / pH: 7 / 詳細: 50 mM Tris, 50 mM NaCl, 5 mM EDTA
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 50 mM Tris, 50 mM NaCl, 5 mM EDTA
試料支持詳細: 200 mesh copper grid with holey array carbon support (GiG), glow discharged
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / Temp: 100 K / 湿度: 100 %
詳細: Blot for 3 seconds before plunging into liquid ethane.
手法: Blot for 3 seconds before plunging

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年1月22日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM / Electron beam tilt params: 0
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 96000 X / 倍率（補正後）: 160770 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: Liquid nitrogen cooled / 温度: 85 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3EMAN1.9３次元再構成
4SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of each whole micrograph
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Projection matching and Fourier reconstruction / 解像度: 6.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 26000 / ピクセルサイズ（公称値）: 0.933 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 0.933 Å / 倍率補正: cross gating and interpolation
詳細: The final map was sharpened to 4.5 Angstrom with B factor -300 and then filtered to 5.0 Angstrom (details about the particle: the particles were selected using an automatic selection program FindEM).
クラス平均像の数: 475 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間詳細
1FLEXIBLE FITREALREFINEMENT PROTOCOL--symmetry restrained molecular dynamics flexible fitting DETAILS--The P domains were separately fitted into the map by automatic rigid body fitting using Chimera (FIT IN MAP).
2FLEXIBLE FITREALREFINEMENT PROTOCOL--symmetry restrained molecular dynamics flexible fitting DETAILS--The S domains were separately fitted into the map by automatic rigid body fitting using Chimera (FIT IN MAP).
3OTHERREALREFINEMENT PROTOCOL--Manual building of NTA domain DETAILS--The N-terminal NTA domain was manually built according to the high resolution EM map.
原子モデル構築

PDB chain-ID: A / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-ID
14EGT

4egt

14EGT1
24EJR

4ejr

24EJR2
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11703 0 0 0 11703

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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