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- PDB-3h9j: Crystal structure of E. coli MccB + AMPCPP + SeMeT MccA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h9j
タイトルCrystal structure of E. coli MccB + AMPCPP + SeMeT MccA
要素
  • MccB protein
  • Microcin C7 ANALOG
キーワードTRANSFERASE/ANTIBIOTIC / Ubiquitin-activating enzyme / microcin / bacteriocin / Mcc7 / peptide antibiotic / N-P bond formation / Antibiotic / Antimicrobial / Formylation / Phosphoprotein / TRANSFERASE / TRANSFERASE-ANTIBIOTIC COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


URM1 activating enzyme activity / protein urmylation / tRNA wobble position uridine thiolation / sulfotransferase activity / thiosulfate sulfurtransferase activity / nucleotidyltransferase activity / defense response to bacterium / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Outer Surface Protein A; domain 3 - #70 / Outer Surface Protein A; domain 3 / ThiF/MoeB/HesA family / Ubiquitin-activating enzyme / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Selenomethionine derivative of Microcin C7 / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / Microcin C7 / MccB protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Regni, C.A. / Roush, R.F. / Miller, D. / Nourse, A. / Walsh, C.T. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: How the MccB bacterial ancestor of ubiquitin E1 initiates biosynthesis of the microcin C7 antibiotic.
著者: Regni, C.A. / Roush, R.F. / Miller, D.J. / Nourse, A. / Walsh, C.T. / Schulman, B.A.
履歴
登録2009年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Non-polymer description / Structure summary
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42013年7月3日Group: Other
改定 1.52017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.62023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MccB protein
B: MccB protein
C: MccB protein
D: MccB protein
E: Microcin C7 ANALOG
F: Microcin C7 ANALOG
G: Microcin C7 ANALOG
H: Microcin C7 ANALOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,76618
ポリマ－160,8828
非ポリマー2,88410
水4,017223
1
A: MccB protein
B: MccB protein
E: Microcin C7 ANALOG
F: Microcin C7 ANALOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,6789
ポリマ－80,4414
非ポリマー1,2375
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8660 Å2
ΔGint-43.5 kcal/mol
Surface area26650 Å2
手法PISA
2
C: MccB protein
D: MccB protein
G: Microcin C7 ANALOG
H: Microcin C7 ANALOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0879
ポリマ－80,4414
非ポリマー1,6465
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10580 Å2
ΔGint-46.2 kcal/mol
Surface area25760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.841, 138.004, 80.816
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.210, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
MccB protein


分子量: 39409.766 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: thrombin cleavable His-tag / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BM7006 / 遺伝子: mccB / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q47506
#2: タンパク質・ペプチド
Microcin C7 ANALOG / MccC7 / Microcin C51 / MccC51 / Microcin C / McC


タイプ: Polypeptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 810.739 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: (MSE)RTGNAN peptide was synthesized and reverse-phase HPLC purified by the Hartwell Center for Bioinformatics and Biotechnology at St. Jude Children's Research Hospital
由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q47505, Selenomethionine derivative of Microcin C7

-
非ポリマー , 4種, 233分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-APC / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ALPHA,BETA-METHYLENEADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / α,β-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.4 %
結晶化温度: 291.2 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 24-26% Pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH, Hampton Research), 50 mM Na Hepes pH 7.5, 100 mM MgSO4, 9 mM AMPCPP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.2K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年12月2日 / 詳細: Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double crystal Si(220) sagital focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 54611 / Num. obs: 54611 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 41.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.103 / Net I/σ(I): 17.14
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Num. unique all: 5027 / Χ2: 0.671 / % possible all: 91.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
X-GENデータスケーリング
HKL-2000データ削減
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 3H9G

3h9g


解像度: 2.3→39.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / WRfactor Rfree: 0.249 / WRfactor Rwork: 0.197 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.81 / SU B: 17.693 / SU ML: 0.215 / SU R Cruickshank DPI: 0.568 / SU Rfree: 0.278 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0 / ESU R: 0.55 / ESU R Free: 0.276 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 2715 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
all0.203 54215 --
obs0.199 53753 99.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 109.47 Å2 / Biso mean: 44.194 Å2 / Biso min: 19.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.73 Å20 Å2-0.08 Å2
2---1.57 Å20 Å2
3---0.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→39.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10482 0 142 223 10847
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02210845
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2481.96114759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.87351349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.60524.916476
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.999151730
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4881542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.21654
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028180
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.24949
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.27393
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2501
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.2105
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1410.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5111.56952
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.912210856
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.22934500
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9724.53903
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 165 -
Rwork0.242 3488 -
all-3653 -
obs--91.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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