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万見
- PDB-3h6g: Crystal structure of the GluR6 amino terminal domain dimer assembly -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h6g
タイトルCrystal structure of the GluR6 amino terminal domain dimer assembly
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN GLYCOPROTEIN / Cell junction / Cell membrane / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Isopeptide bond / Membrane / Postsynaptic cell membrane / Receptor / RNA editing / Synapse / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ubiquitin conjugating enzyme binding ...mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of JNK cascade / receptor clustering / modulation of excitatory postsynaptic potential / kainate selective glutamate receptor activity / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / behavioral fear response / positive regulation of synaptic transmission / neuronal action potential / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / dendrite cytoplasm / SNARE binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of neuron apoptotic process / presynaptic membrane / scaffold protein binding / neuron apoptotic process / chemical synaptic transmission / perikaryon / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic membrane / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region ...Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L(+)-TARTARIC ACID / Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.697 Å
データ登録者Kumar, J. / Mayer, M.L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: The N-terminal domain of GluR6-subtype glutamate receptor ion channels.
著者: Kumar, J. / Schuck, P. / Jin, R. / Mayer, M.L.
履歴
登録2009年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年3月31日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,65014
ポリマ－89,5002
非ポリマー2,15012
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6140 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area32470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.074, 172.074, 111.547
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRchain A and (resseq 2:268 or resseq 275:384 ) and (not element H)AA2 - 2682 - 268
12LYSLYSchain A and (resseq 2:268 or resseq 275:384 ) and (not element H)AA275 - 384275 - 384
21THRTHRchain B and (resseq 2:268 or resseq 275:384 ) and (not element H)BB2 - 2682 - 268
22LYSLYSchain B and (resseq 2:268 or resseq 275:384 ) and (not element H)BB275 - 384275 - 384

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 2 / Glutamate receptor 6 / GluR-6 / GluR6


分子量: 44750.121 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 32-420 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The last six amino acids are vector encoded. The protein is a secreted product in which the 31 amino acid signal peptide was cleaved by the expression system between residues 31 and 32 and ...詳細: The last six amino acids are vector encoded. The protein is a secreted product in which the 31 amino acid signal peptide was cleaved by the expression system between residues 31 and 32 and verified by N-terminal sequencing.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Glur6, Grik2 / プラスミド: pRK8 / 細胞株 (発現宿主): HEK-293 / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42260
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 600 mM NaKTartrate, 200 mM NaCl, 20 mM NaAcetate, 1 mM EDTA, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月6日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→50 Å / Num. all: 50708 / Num. obs: 50708 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 68.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.69→2.74 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3H5V

3h5v


解像度: 2.697→46.8 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2271 2571 5.07 %Throughout
Rwork0.2038 ---
obs0.2049 50708 97.86 %-
all-50708 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.644 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.6145 Å2--
2---11.6145 Å2-
3---23.229 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.697→46.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6055 0 134 44 6233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg0.841
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3004X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
12B3004X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.697-2.74850.3002930.28351869X-RAY DIFFRACTION70
2.7485-2.80460.36311290.29992735X-RAY DIFFRACTION99
2.8046-2.86560.3121440.28992741X-RAY DIFFRACTION100
2.8656-2.93220.32791670.27382698X-RAY DIFFRACTION100
2.9322-3.00560.24311430.2512695X-RAY DIFFRACTION100
3.0056-3.08680.2911520.23482716X-RAY DIFFRACTION100
3.0868-3.17760.27051690.23132677X-RAY DIFFRACTION100
3.1776-3.28020.21041610.20312727X-RAY DIFFRACTION100
3.2802-3.39740.20881260.20492722X-RAY DIFFRACTION100
3.3974-3.53330.25081440.19642716X-RAY DIFFRACTION100
3.5333-3.69410.19281310.20412747X-RAY DIFFRACTION100
3.6941-3.88880.20881400.18272711X-RAY DIFFRACTION100
3.8888-4.13230.21631530.16712723X-RAY DIFFRACTION100
4.1323-4.45110.18591380.15562728X-RAY DIFFRACTION100
4.4511-4.89860.18191400.15252741X-RAY DIFFRACTION99
4.8986-5.60640.18371570.16072697X-RAY DIFFRACTION99
5.6064-7.05960.22951400.19182750X-RAY DIFFRACTION99
7.0596-46.80730.17241440.19462744X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4228-0.78131.55282.5370.2049-1.9213-0.03310.2416-0.2945-0.3241-0.13870.28110.0618-0.230.11160.44760.06360.0370.4928-0.00680.241-80.696428.59416.6412
20.4214-0.3301-1.0740.56760.2812.5218-0.03110.00660.5729-0.15990.0448-0.5215-0.2436-0.00350.01970.5073-0.0531-0.07070.32260.07140.7739-54.22210.31789.4732
30.9741-0.92280.23852.63450.51822.259-0.1629-0.2594-0.08190.77650.1751-0.38660.0833-0.27590.00380.5455-0.0332-0.0550.36530.05710.408-69.060223.369624.2822
42.4774-0.0324-1.42551.94090.7363-1.3338-0.3161-0.21510.1610.17670.039-0.27620.0979-0.2410.13580.45630.0106-0.10680.61670.04780.3141-76.503638.7077-12.6766
52.69791.61690.44880.3748-0.31472.13590.0794-0.0183-0.8634-0.0736-0.0812-0.01470.1189-0.11240.0030.4228-0.08330.05120.30650.00540.7537-45.048431.926-6.7014
64.6197-0.0922-0.1361.02670.37852.0381-0.22250.8636-0.291-0.21650.1365-0.1915-0.0304-0.20350.07870.5488-0.09850.02150.4753-0.00470.4503-65.180535.0122-20.756
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 2:120) or (chain C and resid 1:2)A2 - 120
2X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 2:120) or (chain C and resid 1:2)A1 - 397
3X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 121:242)A121 - 242
4X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 243:384) or (chain C and resid 3:5)A243 - 384
5X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 243:384) or (chain C and resid 3:5)A3 - 400
6X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 2:121) or (chain C and resid 6)B2 - 121
7X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 2:121) or (chain C and resid 6)B6 - 396
8X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 122:242)B122 - 242
9X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 243:384) or (chain C and resid 8:9)B243 - 384
10X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 243:384) or (chain C and resid 8:9)B8 - 398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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