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- PDB-3glt: Crystal Structure of Human SIRT3 with ADPR bound to the AceCS2 pe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3glt
タイトルCrystal Structure of Human SIRT3 with ADPR bound to the AceCS2 peptide containing a thioacetyl lysine
要素
  • Acetyl-coenzyme A synthetase 2-like, mitochondrial
  • NAD-dependent deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE REGULATOR / NAD dependent deacetylase / sirtuin / intermediate trapped structure / thioacetyl peptide / Hydrolase / Metal-binding / Mitochondrion / NAD / Polymorphism / Transit peptide / Zinc / Alternative splicing / Ligase / HYDROLASE-HYDROLASE REGULATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


propionate biosynthetic process / propionate-CoA ligase / acetate biosynthetic process / propionate-CoA ligase activity / positive regulation of catalase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / acetate-CoA ligase / acetate-CoA ligase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from acetate / Ethanol oxidation ...propionate biosynthetic process / propionate-CoA ligase / acetate biosynthetic process / propionate-CoA ligase activity / positive regulation of catalase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / acetate-CoA ligase / acetate-CoA ligase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from acetate / Ethanol oxidation / positive regulation of superoxide dismutase activity / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / peptidyl-lysine deacetylation / acetyl-CoA biosynthetic process / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone deacetylase activity, NAD-dependent / protein deacetylation / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / AMP binding / NAD+ binding / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / aerobic respiration / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of insulin secretion / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / transferase activity / sequence-specific DNA binding / mitochondrial matrix / enzyme binding / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Acetate-CoA ligase / Acetyl-coenzyme A synthetase, N-terminal domain / Acetyl-coenzyme A synthetase N-terminus / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain ...Acetate-CoA ligase / Acetyl-coenzyme A synthetase, N-terminal domain / Acetyl-coenzyme A synthetase N-terminus / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / ANL, N-terminal domain / TPP-binding domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial / Acetyl-coenzyme A synthetase 2-like, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jin, L. / Wei, W. / Jiang, Y. / Peng, H. / Cai, J. / Mao, C. / Dai, H. / Bemis, J.E. / Jirousek, M.R. / Milne, J.C. ...Jin, L. / Wei, W. / Jiang, Y. / Peng, H. / Cai, J. / Mao, C. / Dai, H. / Bemis, J.E. / Jirousek, M.R. / Milne, J.C. / Westphal, C.H. / Perni, R.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structures of Human SIRT3 Displaying Substrate-induced Conformational Changes.
著者: Jin, L. / Wei, W. / Jiang, Y. / Peng, H. / Cai, J. / Mao, C. / Dai, H. / Choy, W. / Bemis, J.E. / Jirousek, M.R. / Milne, J.C. / Westphal, C.H. / Perni, R.B.
履歴
登録2009年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
B: Acetyl-coenzyme A synthetase 2-like, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9105
ポリマ－33,6892
非ポリマー2213
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area12460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.718, 127.281, 76.831
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NAD-dependent deacetylase sirtuin-3, mitochondrial / SIR2-like protein 3 / hSIRT3


分子量: 31612.348 Da / 分子数: 1 / 断片: Human SIRT3, residues 118-399 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIR2L3, SIRT3 / プラスミド: modified pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-GOLD(DE3)
参照: UniProt: Q9NTG7, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド Acetyl-coenzyme A synthetase 2-like, mitochondrial / Acetate--CoA ligase 2 / Acetyl-CoA synthetase 2 / Acyl-CoA synthetase short-chain family member 1


分子量: 2076.241 Da / 分子数: 1 / 断片: AceCS2 peptide, residues 638-649 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NUB1, acetate-CoA ligase

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非ポリマー , 4種, 145分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 291 K / pH: 5.5
詳細: 0.2 M lithium sulfate monohydrate, 17% w/v PEG 12000 and 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月4日
放射モノクロメーター: CRYOGENICALLY-COOLED SINGLE CRYSTAL SI(111) SIDE BOUNCE MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→65 Å / Num. obs: 23467 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 12.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GLR

3glr


解像度: 2.1→65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.181 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 1210 5.2 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.197 22231 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2231 0 10 142 2383
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222295
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5192.0143129
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6825278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.59122.60496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.00815364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6611520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2356
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0221731
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8271.51401
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51922275
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.333894
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7864.5854
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 106 -
Rwork0.223 1615 -
obs--99.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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