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Yorodumi- PDB-3gbn: Crystal Structure of Fab CR6261 in Complex with the 1918 H1N1 inf... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3gbn | |||||||||
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Title | Crystal Structure of Fab CR6261 in Complex with the 1918 H1N1 influenza virus hemagglutinin | |||||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / hemagglutinin / Fab / neutralizing antibodies / antibody / pandemic flu / Cell membrane / Envelope protein / Fusion protein / Glycoprotein / Lipoprotein / Membrane / Palmitate / Transmembrane / Virion / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX | |||||||||
Function / homology | Function and homology information viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Influenza A virus Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | |||||||||
Authors | Ekiert, D.C. / Elsliger, M.A. / Wilson, I.A. | |||||||||
Citation | Journal: Science / Year: 2009 Title: Antibody recognition of a highly conserved influenza virus epitope. Authors: Ekiert, D.C. / Bhabha, G. / Elsliger, M.A. / Friesen, R.H. / Jongeneelen, M. / Throsby, M. / Goudsmit, J. / Wilson, I.A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3gbn.cif.gz | 188.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3gbn.ent.gz | 145.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3gbn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3gbn_validation.pdf.gz | 872.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3gbn_full_validation.pdf.gz | 889 KB | Display | |
Data in XML | 3gbn_validation.xml.gz | 35.8 KB | Display | |
Data in CIF | 3gbn_validation.cif.gz | 50.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gb/3gbn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gb/3gbn | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3gbmC 1adqS 1ruzS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 36452.797 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Receptor binding domain, HA1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza A virus (A/Brevig Mission/1/1918(H1N1)) Strain: A/South Carolina/1/1918 / Gene: HA, Hemagglutinin (HA) / Plasmid: pFASTBAC-HT / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / Strain (production host): HI5 / References: UniProt: Q9WFX3 |
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#2: Protein | Mass: 20394.445 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Membrane Fusion domain, HA2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza A virus (A/Brevig Mission/1/1918(H1N1)) Strain: A/South Carolina/1/1918 / Gene: HA, Hemagglutinin (HA) / Plasmid: pFASTBAC-HT / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / Strain (production host): HI5 / References: UniProt: Q9WFX3 |
-Antibody , 2 types, 2 molecules HL
#3: Antibody | Mass: 23981.137 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
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#4: Antibody | Mass: 23257.783 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
-Sugars , 2 types, 3 molecules
#5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#6: Sugar |
-Non-polymers , 6 types, 303 molecules
#7: Chemical | ChemComp-EDO / #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-ETX / | #10: Chemical | ChemComp-CL / | #11: Chemical | ChemComp-UNL / | Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically #12: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.31 Å3/Da / Density % sol: 62.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.3 Details: 10.5% PEG 3K, 100mM NaAco 5.2, 50mM NaCl, Cryoprotectant: 25% glycerol, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 75 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1.03333 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 17, 2008 |
Radiation | Monochromator: Double crystal cryo-cooled Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03333 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→50 Å / Num. obs: 71438 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 20.7 % / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 30.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.257 Å / Redundancy: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.32 / Rsym value: 0.79 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entries 1ADQ, 1RUZ Resolution: 2.2→39.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 9.108 / SU ML: 0.109 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.179 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 28.767 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→39.72 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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