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- PDB-3frt: The structure of human CHMP3 (residues 8 - 222). -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3frt
タイトルThe structure of human CHMP3 (residues 8 - 222).
要素Charged multivesicular body protein 3
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ESCRT / ESCRT-111 / CHMP / Ist1 / Coiled coil / Cytoplasm / Lipoprotein / Membrane / Myristate / Phosphoprotein / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of endosome size / suppression of viral release by host / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication ...regulation of endosome size / suppression of viral release by host / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / phosphatidylcholine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / multivesicular body membrane / regulation of mitotic spindle assembly / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / regulation of early endosome to late endosome transport / molecular function inhibitor activity / mitotic metaphase chromosome alignment / Macroautophagy / positive regulation of cytokinesis / ubiquitin-specific protease binding / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / viral release from host cell / autophagosome membrane / protein polymerization / autophagosome maturation / Pyroptosis / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / nuclear pore / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / multivesicular body / viral budding from plasma membrane / HCMV Late Events / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / macroautophagy / kinetochore / autophagy / late endosome / protein transport / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / midbody / cytoplasmic vesicle / early endosome / lysosomal membrane / apoptotic process / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Charged multivesicular body protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Schubert, H.L. / McCullough, J. / Hill, C.P. / Sundquist, W.I.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for ESCRT-III protein autoinhibition.
著者: Bajorek, M. / Schubert, H.L. / McCullough, J. / Langelier, C. / Eckert, D.M. / Stubblefield, W.M. / Uter, N.T. / Myszka, D.G. / Hill, C.P. / Sundquist, W.I.
履歴
登録2009年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Charged multivesicular body protein 3
B: Charged multivesicular body protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4012
ポリマ－49,4012
非ポリマー00
水00
1
A: Charged multivesicular body protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7011
ポリマ－24,7011
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Charged multivesicular body protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7011
ポリマ－24,7011
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.472, 131.514, 48.508
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Charged multivesicular body protein 3 / Chromatin-modifying protein 3 / Vacuolar protein-sorting-associated protein 24 / hVps24 / ...Chromatin-modifying protein 3 / Vacuolar protein-sorting-associated protein 24 / hVps24 / Neuroendocrine differentiation factor


分子量: 24700.600 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 8-222 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-term GST / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CGI-149, CHMP3, NEDF, VPS24 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)codon+RIL / 参照: UniProt: Q9Y3E7

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.06 %
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10-22% PEG 6000 0.1 M Hepes, pH 7.0-8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 286K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97607 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年3月27日
詳細: flat mirror (vertical), single crystal Si(iii) bent (horizonatal)
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97607 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→30 Å / Num. obs: 2950 / % possible obs: 78.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 111 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Rsym value: 0.185 / Net I/σ(I): 9.33
反射 シェル解像度: 4→4.14 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 2.92 / Num. unique all: 164 / Rsym value: 0.259 / % possible all: 78.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GD5

2gd5


解像度: 4→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: rigid body only - against anisotropically adjusted Fs by PHASER.
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.436 126 5%
Rwork0.383 --
all0.388 2808 -
obs0.388 2808 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2270 0 0 0 2270

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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