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- PDB-2gd5: Structural basis for budding by the ESCRTIII factor CHMP3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gd5
タイトルStructural basis for budding by the ESCRTIII factor CHMP3
要素Charged multivesicular body protein 3
キーワードPROTEIN TRANSPORT / CHMP3 / ESCRT-III
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of endosome size / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / suppression of viral release by host / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / nuclear membrane reassembly ...regulation of endosome size / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / suppression of viral release by host / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / phosphatidylcholine binding / multivesicular body membrane / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / regulation of mitotic spindle assembly / regulation of early endosome to late endosome transport / molecular function inhibitor activity / mitotic metaphase chromosome alignment / Macroautophagy / nucleus organization / positive regulation of cytokinesis / ubiquitin-specific protease binding / viral budding via host ESCRT complex / autophagosome membrane / viral release from host cell / protein polymerization / autophagosome maturation / Pyroptosis / nuclear pore / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / viral budding from plasma membrane / HCMV Late Events / macroautophagy / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / kinetochore / autophagy / late endosome / protein transport / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / cytoplasmic vesicle / midbody / early endosome / lysosomal membrane / apoptotic process / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1230 / Snf7 family / Snf7 / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Charged multivesicular body protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Muziol, T.M. / Pineda-Molina, E. / Ravelli, R.B. / Zamborlini, A. / Usami, Y. / Gottlinger, H. / Weissenhorn, W.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for Budding by the ESCRT-III Factor CHMP3.
著者: Pineda-Molina, E. / Ravelli, R.B. / Zamborlini, A. / Usami, Y. / Weissenhorn, W.
履歴
登録2006年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Charged multivesicular body protein 3
B: Charged multivesicular body protein 3
C: Charged multivesicular body protein 3
D: Charged multivesicular body protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0064
ポリマ－84,0064
非ポリマー00
水00
1
A: Charged multivesicular body protein 3
B: Charged multivesicular body protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0032
ポリマ－42,0032
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area17420 Å2
手法PISA
2
C: Charged multivesicular body protein 3
D: Charged multivesicular body protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0032
ポリマ－42,0032
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3400 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area17830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.580, 72.570, 89.230
Angle α, β, γ (deg.)68.68, 83.61, 76.70
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
12A
22B
32C
42D
13A
23B
33C
43D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALGLNGLNAA16 - 9412 - 90
21VALVALGLNGLNBB16 - 9412 - 90
31VALVALGLNGLNCC16 - 9412 - 90
41VALVALGLNGLNDD16 - 9412 - 90
12GLUGLUVALVALAA109 - 118105 - 114
22GLUGLUVALVALBB109 - 118105 - 114
32GLUGLUVALVALCC109 - 118105 - 114
42GLUGLUVALVALDD109 - 118105 - 114
13MSEMSEMSEMSEAA127 - 134123 - 130
23MSEMSEMSEMSEBB127 - 134123 - 130
33MSEMSEMSEMSECC127 - 134123 - 130
43MSEMSEMSEMSEDD127 - 134123 - 130

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
Charged multivesicular body protein 3 / Chromatin-modifying protein 3 / Vacuolar protein sorting 24 / hVps24 / Neuroendocrine differentiation factor


分子量: 21001.621 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHMP3 / プラスミド: pProExHtb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL 21 codon + / 参照: UniProt: Q9Y3E7
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 8-12% PEG 3350, 200mM ammonium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.97927 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月31日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→33 Å / Num. obs: 17853 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 63.075 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 14.33
反射 シェル解像度: 2.8→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.464 / Mean I/σ(I) obs: 4.98 / % possible all: 94.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ProDCデータ収集
XDSデータスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 42.655 / SU ML: 0.38 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.461 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30106 909 5.1 %RANDOM
Rwork0.25883 ---
obs0.26106 16944 95.68 %-
all-18713 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.707 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.86 Å21.09 Å20.25 Å2
2---5.72 Å2-2.36 Å2
3---2.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4746 0 0 0 4746
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224772
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5111.9986329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5835593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.6124.396182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.328151114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.931543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2735
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023255
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3030.22560
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3210.23351
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2204
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3010.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0440.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0141.53124
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.57724810
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.40831874
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8294.51519
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A642loose positional0.195
12B642loose positional0.225
13C642loose positional0.275
14D642loose positional0.255
21A76loose positional0.25
22B76loose positional0.225
23C76loose positional0.235
24D76loose positional0.185
31A68loose positional0.265
32B68loose positional0.295
33C68loose positional0.295
34D68loose positional0.35
11A642loose thermal4.310
12B642loose thermal5.310
13C642loose thermal7.4710
14D642loose thermal6.1310
21A76loose thermal2.2110
22B76loose thermal3.8910
23C76loose thermal4.3610
24D76loose thermal5.8310
31A68loose thermal3.7310
32B68loose thermal6.1710
33C68loose thermal7.1210
34D68loose thermal7.3110
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.871 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.516 57 -
Rwork0.372 1144 -
obs--93.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3811-1.3862-0.35335.95832.43211.7632-0.0318-0.15-0.0446-0.29430.26370.24390.03280.1653-0.23190.04080.06050.10670.00690.07770.055310.950928.303863.9954
20.5284-1.8184-0.62737.56841.73260.88280.1405-0.0658-0.1465-0.418-0.07510.43090.00040.0275-0.06540.04560.1041-0.1136-0.00010.0106-0.034611.434120.398479.4043
30.69162.22630.95297.16623.07372.63630.11490.0641-0.01120.4074-0.0618-0.0126-0.00190.1428-0.05310.0136-0.098-0.03810.03570.0541-0.049617.399130.123736.0864
40.30981.15180.41784.96551.04270.94410.07510.11260.04140.2617-0.06550.12540.03220.0734-0.0096-0.0816-0.02980.03940.01880.02640.045417.185441.173521.6784
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA12 - 1418 - 137
2X-RAY DIFFRACTION1AA161 - 171157 - 167
3X-RAY DIFFRACTION2BB5 - 1401 - 136
4X-RAY DIFFRACTION2BB161 - 180157 - 176
5X-RAY DIFFRACTION3CC12 - 988 - 94
6X-RAY DIFFRACTION3CC102 - 14098 - 136
7X-RAY DIFFRACTION4DD5 - 1411 - 137
8X-RAY DIFFRACTION4DD157 - 181153 - 177

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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