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- PDB-3ejj: Structure of M-CSF bound to the first three domains of FMS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ejj
タイトルStructure of M-CSF bound to the first three domains of FMS
要素
  • Colony stimulating factor-1
  • Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor
キーワードCYTOKINE/SIGNALING PROTEIN / growth factor-receptor complex / receptor tyrosine kinase / cytokine / 4-helix bundle / ATP-binding / Glycoprotein / Immunoglobulin domain / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Proto-oncogene / Receptor / Transferase / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase / CYTOKINE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of platelet formation / regulation of mononuclear cell proliferation / Other interleukin signaling / mammary gland fat development / positive regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / macrophage homeostasis / positive regulation of astrocyte activation / macrophage colony-stimulating factor receptor binding / monocyte homeostasis / osteoclast proliferation ...negative regulation of platelet formation / regulation of mononuclear cell proliferation / Other interleukin signaling / mammary gland fat development / positive regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / macrophage homeostasis / positive regulation of astrocyte activation / macrophage colony-stimulating factor receptor binding / monocyte homeostasis / osteoclast proliferation / positive regulation of macrophage migration / positive regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / developmental process involved in reproduction / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / forebrain neuron differentiation / CSF1-CSF1R complex / macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / cell-cell junction maintenance / positive regulation of microglial cell migration / regulation of macrophage migration / mammary duct terminal end bud growth / positive regulation of lymphocyte proliferation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus / negative regulation of myotube differentiation / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / organic cyclic compound binding / positive regulation of myoblast proliferation / microglial cell proliferation / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of macrophage differentiation / positive regulation of mononuclear cell proliferation / olfactory bulb development / positive regulation of mononuclear cell migration / myeloid leukocyte migration / dentate gyrus development / positive regulation of leukocyte proliferation / neutrophil homeostasis / positive regulation by host of viral process / ruffle organization / positive regulation of multicellular organism growth / positive regulation of monocyte differentiation / positive regulation of osteoclast differentiation / microglia development / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of macrophage proliferation / regulation of bone resorption / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / positive regulation of leukocyte migration / positive regulation of cell-matrix adhesion / neuron projection extension / negative regulation of epithelial cell differentiation / positive regulation of macrophage chemotaxis / cellular response to cytokine stimulus / regulation of MAPK cascade / cytokine binding / growth factor binding / monocyte differentiation / macrophage differentiation / regulation of ossification / positive regulation of bone mineralization / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of chemokine production / homeostasis of number of cells within a tissue / positive regulation of protein metabolic process / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / ossification / osteoclast differentiation / axon guidance / cytokine activity / response to ischemia / regulation of actin cytoskeleton organization / growth factor activity / microglial cell activation / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of tumor necrosis factor production / regulation of cell shape / cell body / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / perikaryon / Ras protein signal transduction / protein autophosphorylation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / nuclear body / positive regulation of cell migration / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Macrophage colony stimulating factor-1 / Macrophage colony stimulating factor-1 (CSF-1) / Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain ...Macrophage colony stimulating factor-1 / Macrophage colony stimulating factor-1 (CSF-1) / Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Macrophage colony-stimulating factor 1 / Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor / Macrophage colony-stimulating factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Chen, X. / Liu, H. / Focia, P.J. / Shim, A. / He, X.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Structure of macrophage colony stimulating factor bound to FMS: diverse signaling assemblies of class III receptor tyrosine kinases.
著者: Chen, X. / Liu, H. / Focia, P.J. / Shim, A.H. / He, X.
履歴
登録2008年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_symm_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.occupancy / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Colony stimulating factor-1
B: Colony stimulating factor-1
X: Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2905
ポリマ－68,4413
非ポリマー8492
水11,782654
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)158.848, 158.848, 237.953
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-315-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Colony stimulating factor-1


分子量: 18194.328 Da / 分子数: 2 / 断片: M-CSF (UNP residues 36 to 180) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Csf1 / プラスミド: pAcGP67A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q3U395, UniProt: P07141*PLUS
#2: タンパク質 Macrophage colony-stimulating factor 1 receptor / CSF-1-R / Fms proto-oncogene / c-fms


分子量: 32052.201 Da / 分子数: 1 / 断片: c-FMS (UNP residues 20 to 298) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Csf1r, Csfmr, Fms / プラスミド: pAcGP67A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P09581, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 654 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.94 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 12% PEG 3000, 0.1M Hepes, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9766 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月5日
放射モノクロメーター: na / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9766 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 44786 / Num. obs: 44786 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 55.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.467 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 6957 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HMC

1hmc


解像度: 2.4→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 2247 -RANDOM
Rwork0.238 ---
all0.241 44786 --
obs0.241 44786 5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.31 Å2-5.31 Å210.62 Å2
2--0.47 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4503 0 56 654 5213
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.023
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 363 -
Rwork0.36 --
obs-6957 5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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